Rozkład spożycia węglowodanów. Kiedy jest najlepszy czas na spożywanie białek, węglowodanów, tłuszczów? Rozkład białek, tłuszczów i węglowodanów w ciągu dnia. Białko i jego cechy charakterystyczne

wysalanie: strącanie solami metali alkalicznych, ziem alkalicznych (chlorek sodu, siarczan magnezu), siarczan amonu; nie jest to naruszane struktura pierwotna wiewiórka;

zeznanie: użycie środków odwadniających: alkoholu lub acetonu, gdy niskie temperatury(około –20 С).

Podczas stosowania tych metod białka tracą swoją powłokę hydratacyjną i wytrącają się w roztworze.

Denaturacja- naruszenie struktury przestrzennej białek (zachowana zostaje pierwotna struktura cząsteczki). Może być odwracalny (struktura białka zostaje przywrócona po usunięciu czynnika denaturującego) lub nieodwracalny (struktura przestrzenna cząsteczki nie zostaje przywrócona np. podczas wytrącania białek stężonymi kwasami mineralnymi, solami metali ciężkich).

Metody separacji białek. Separacja białek od zanieczyszczeń drobnocząsteczkowych

Dializa

Stosowana jest specjalna membrana polimerowa, która ma pory o określonej wielkości. Małe cząsteczki (zanieczyszczenia o niskiej masie cząsteczkowej) przechodzą przez pory membrany, a duże cząsteczki (białka) są zatrzymywane. W ten sposób białka są wypłukiwane z zanieczyszczeń.

Rozdzielanie białek według masy cząsteczkowej

Chromatografia żelowa

Kolumna chromatograficzna wypełniona jest granulkami żelowymi (Sephadex), które posiadają pory o określonej wielkości. Do kolumny dodaje się mieszaninę białek. Białka, których wielkość jest mniejsza niż wielkość porów Sephadexu, pozostają w kolumnie, gdyż „utkwią” w porach, a reszta swobodnie opuszcza kolumnę (ryc. 2.1). Wielkość białka zależy od jego masy cząsteczkowej.

Ryż. 2.1. Separacja białek metodą filtracji żelowej

Ultrawirowanie

Metoda ta opiera się na różnym tempie sedymentacji (wytrącania) cząsteczek białka w roztworach o różnych gradientach gęstości (bufor sacharozowy lub chlorek cezu) (ryc. 2.2).

Ryż. 2.2. Rozdzielanie białek metodą ultrawirowania

Elektroforeza

Metoda ta opiera się na różnym tempie migracji białek i peptydów w polu elektrycznym w zależności od ładunku.

Nośniki do elektroforezy mogą służyć żele, octan celulozy i agar. Oddzielone cząsteczki poruszają się w żelu w zależności od ich wielkości: te, które są większe, przejdą przez pory żelu z opóźnieniem. Mniejsze cząsteczki napotkają mniejszy opór i dlatego poruszają się szybciej. W rezultacie po elektroforezie większe cząsteczki będą bliżej początku niż mniejsze (ryc. 2.3).

Ryż. 2.3. Separacja białek metodą elektroforezy żelowej

Elektroforezę można również zastosować do rozdzielenia białek według masy cząsteczkowej. Do tego używają Elektroforeza PAGE w obecności dodecylosiarczanu sodu (SDS-Na).

Izolacja poszczególnych białek

Chromatografii powinowactwa

Metoda opiera się na zdolności białek do silnego wiązania się z różnymi cząsteczkami poprzez wiązania niekowalencyjne. Stosowany do izolacji i oczyszczania enzymów, immunoglobulin i białek receptorowych.

Cząsteczki substancji (ligandy), z którymi specyficznie wiążą się określone białka, łączą się kowalencyjnie z cząsteczkami substancji obojętnej. Mieszaninę białek dodaje się do kolumny, a pożądane białko trwale łączy się z ligandem. Pozostałe białka swobodnie opuszczają kolumnę. Zatrzymane białko można następnie wypłukać z kolumny za pomocą roztworu buforowego zawierającego wolny ligand. Ta bardzo czuła metoda pozwala na izolację czysta forma bardzo małe ilości białka z ekstraktu komórkowego zawierającego setki innych białek.

Ogniskowanie izoelektryczne

Metoda opiera się na różnych wartościach IET białek. Białka rozdziela się metodą elektroforezy na płytce z amfoliną (jest to substancja, w której wstępnie tworzy się gradient pH w zakresie od 3 do 10). Podczas elektroforezy białka rozdzielane są według ich wartości IET (w IET ładunek białka będzie wynosić zero i nie będzie ono poruszało się w polu elektrycznym).

Elektroforeza 2D

Jest to połączenie ogniskowania izoelektrycznego i elektroforezy z SDS-Na. Elektroforezę najpierw przeprowadza się w kierunku poziomym na płytce z amfoliną. Białka rozdzielane są na podstawie ładunku (IET). Następnie płytkę traktuje się roztworem SDS-Na i przeprowadza elektroforezę w kierunku pionowym. Białka rozdziela się na podstawie masy cząsteczkowej.

Immunoelektroforeza (Western blot)

Metoda analityczna stosowana do identyfikacji określonych białek w próbce (rysunek 2.4).

Izolacja białek z materiału biologicznego.

Rozdział białek według masy cząsteczkowej metodą elektroforezy w PAGE z SDS-Na.

Przeniesienie białek z żelu na płytkę polimerową w celu ułatwienia dalszej pracy.

Traktowanie płytki roztworem niespecyficznego białka w celu wypełnienia pozostałych porów.

Zatem po tym etapie otrzymuje się płytkę, której pory zawierają oddzielone białka, a przestrzeń między nimi wypełnia białko niespecyficzne. Teraz musimy ustalić, czy wśród białek jest to, którego szukamy, które jest odpowiedzialne za jakąś chorobę. Do wykrywania stosuje się leczenie przeciwciałami. Przeciwciała pierwszorzędowe to przeciwciała skierowane przeciwko białku będącemu przedmiotem zainteresowania. Przeciwciała wtórne oznaczają przeciwciała przeciwko przeciwciałom pierwotnym. Do przeciwciał wtórnych dodawany jest dodatkowy specjalny znacznik (tzw. sonda molekularna), dzięki czemu można następnie wizualizować wyniki. Jako znacznik stosuje się radioaktywny fosforan lub enzym ściśle związany z przeciwciałem wtórnym. Wiązanie najpierw z przeciwciałami pierwotnymi, a następnie z przeciwciałami wtórnymi ma dwa cele: standaryzację metody i poprawę wyników.

Traktowanie roztworem przeciwciał pierwszorzędowych  wiązanie następuje w miejscu płytki, w którym znajduje się antygen (pożądane białko).

Usunięcie niezwiązanych przeciwciał (płukanie).

Traktowanie roztworem znakowanych przeciwciał wtórnych w celu dalszego rozwoju.

Usunięcie niezwiązanych przeciwciał wtórnych (płukanie).

Ryż. 2.4. Immunoelektroforeza (Western blot)

Jeżeli w materiale biologicznym obecne jest pożądane białko, na płytce pojawia się prążek wskazujący wiązanie tego białka z odpowiednimi przeciwciałami.

Uczenie się fizyczne i chemiczne właściwości, skład chemiczny i struktura jest możliwa tylko podczas badania oczyszczonego preparatu białkowego. Do izolacji i frakcjonowania poszczególnych białek stosuje się: wysalanie, wytrącanie rozpuszczalnikami organicznymi, filtrację żelową, elektroforezę, chromatografię jonowymienną, chromatografię powinowactwa.

Wysalanie białek opiera się na zależności rozpuszczalności białek od właściwości ośrodka. Białka są słabiej rozpuszczalne w wodzie destylowanej niż w słabych roztworach soli, ponieważ niskie stężenia jonów utrzymują ich otoczki hydratacyjne. Ale kiedy wysokie stężenia sole, cząsteczki białek tracą swoje powłoki hydratacyjne, agregaty i tworzy się osad. Po usunięciu soli białka powracają do roztworu, zachowując swoje natywne właściwości i konformację.

Do izolacji poszczególnych białek wykorzystuje się zmiany rozpuszczalności przy różnych stężeniach soli i pH. Najczęściej do wysalania białek stosuje się roztwory siarczanu amonu o różnych stężeniach.

Wytrącanie białek z roztworu bez ich denaturacji przeprowadza się za pomocą środków odwodorniających – rozpuszczalników organicznych (etanol, aceton).

Filtracja żelowa opiera się na rozdziale białek ze względu na wielkość i kształt cząsteczki. Rozdział odbywa się w kolumnach chromatograficznych wypełnionych porowatymi granulkami żelowymi (Sephadex, agaroza), w roztworze buforowym z dodatkiem pewną wartość pH. Granulki żelowe są przepuszczalne dla białek dzięki wewnętrznym kanałom (porom) o określonej średniej średnicy, których wielkość zależy od rodzaju żelu (Sephadex G-25, G-200 itp.). Mieszaninę białek dodaje się do kolumny, a następnie przemywa (eluuje) roztworem buforowym o określonej wartości pH. Duże cząsteczki białka nie wnikają w pory żelu i nie przemieszczają się z nimi wysoka prędkość wraz z rozpuszczalnikiem. Małe cząsteczki zanieczyszczeń o niskiej masie cząsteczkowej (sól) lub inne białka są zatrzymywane przez granulki żelowe i wolniej wymywane z kolumny (ryc. 1.29). Na wylocie kolumny roztwór (eluat) zbiera się w postaci oddzielnych frakcji.

Ryż. 1,29. Separacja białek metodą filtracji żelowej

Elektroforeza opiera się na właściwości naładowanych cząsteczek białka, polegającej na poruszaniu się w polu elektrycznym z prędkością proporcjonalną do ich całkowitego ładunku. Białka, które przy danej wartości pH mają całkowity ładunek ujemny, przemieszczają się na anodę, a ładunek dodatni na katodę. Elektroforezę przeprowadza się na różnych nośnikach: papierze, żelu skrobiowym, żelu poliakryloamidowym itp. Prędkość ruchu zależy od ładunku, masy i kształtu cząsteczek białka. Po zakończeniu elektroforezy strefy białek na nośniku barwi się specjalnymi barwnikami (ryc. 1.30, A).

Rozdzielczość elektroforezy w żelu jest większa niż na papierze, dlatego podczas elektroforezy białek surowicy krwi na papierze wyodrębnia się 5 frakcji (albumina, α 1 -, α 2 -, β-, γ-globuliny) oraz w żelu poliakryloamidowym - do 18 frakcji (ryc. 1.30, B).

Ryż. 1.30. Elektroferogram białek surowicy zdrowa osoba

A- elektroforogram białek surowicy krwi na papierze;

B- ilość białek osocza różnych frakcji.

I - γ-globuliny; II - β-globuliny; III - 2 -globuliny;

IV - 1 -globuliny; V - albuminy

Chromatografia jonowymienna opiera się na separacji białek różniących się ładunkiem całkowitym. Roztwór białka o określonej wartości pH przepuszcza się przez kolumnę chromatograficzną wypełnioną stałym porowatym sorbentem, przy czym część białek zostaje zatrzymana w wyniku oddziaływania elektrostatycznego. Jako sorbenty stosuje się substancje jonowymienne: wymieniacze anionowe (zawierające grupy kationowe) do izolacji białek kwaśnych; wymieniacze kationowe (zawierające grupy anionowe) do izolacji niezbędnych białek.

Podczas przepuszczania białka przez kolumnę siła jego wiązania z wymieniaczem jonowym zależy od wielkości ładunku przeciwnego do ładunku sorbentu. Białka zaadsorbowane na sorbencie jonowymiennym eluuje się roztworami buforowymi zawierającymi różne stężenia sole i pH, uzyskując różne frakcje białkowe.

Chromatografii powinowactwa opiera się na specyficzności wiązania białka z ligandem przyłączonym do stałego podłoża. Jako ligandy stosuje się substraty enzymatyczne, grupy prostetyczne holoprotein, antygeny itp. Podczas przepuszczania mieszaniny białek przez kolumnę do liganda przyłącza się tylko białko komplementarne (ryc. 1.31, A), wszystkie pozostałe wychodzą wraz z roztworem. Zaadsorbowane białko eluuje się roztworem o różnej wartości pH (ryc. 1.31, B). Metoda ta jest wysoce specyficzna i pozwala na otrzymanie wysoko oczyszczonych preparatów białkowych.

Izolacja i oczyszczanie białek zwykle odbywa się w kilku etapach różne metody. Kolejność etapów dobierana jest empirycznie i może być różna dla różnych białek. Wysoki stopień Oczyszczanie białek jest bardzo ważne zarówno przy ich stosowaniu, jak i np leki(hormon insulina itp.) oraz podczas diagnozy różne choroby przez zmianę skład białka tkanki, krew, ślina itp.

Zestaw białek w komórkach różne narządy osoby dorosłej ma charakter indywidualny i utrzymuje się na względnie stałym poziomie przez całe życie. Wyspecjalizowane tkanki mogą zawierać określone białka, takie jak hemoglobina w czerwonych krwinkach, aktyna i miozyna w mięśniach, rodopsyna w siatkówce, różne rodzaje kolagenu w kościach i tkanki łączne. Niektóre białka znajdują się w wielu tkankach, ale różne ilości. Wybrane zmiany składu

Ryż. 1.31. Rozdzielanie białek metodą chromatografii powinowactwa

A- wiązanie wyizolowanego białka ze specyficznym ligandem przyłączonym do obojętnego nośnika; B- uzyskanie roztworu pojedynczego białka

białka tkanek i krwi są możliwe i są związane przede wszystkim z dietą, składem żywności i aktywnością fizyczną człowieka.

W chorobach skład białkowy komórek krwi i tkanek może się znacząco zmienić; często rozwija się niedobór dowolnego białka lub zmniejszenie jego aktywności - proteinopatia. Dlatego oznaczenie wyraźnych zmian w składzie białek krwi i tkanek służy do diagnozowania różnych chorób w badaniach klinicznych.

Zatem teraz, zgodnie z obietnicą, przechodzimy do pożądanego rozkładu białek, tłuszczów i węglowodanów w ciągu dnia. I znowu, najpierw przejdźmy do sekcji „100 000 dlaczego?”. i znajdź temat dotyczący zasad racjonalnego odżywiania. Uważnie czytamy, studiujemy, zapisujemy i zapamiętujemy.

A ja skomentuję dalej. Zatem jest tylko kilka zasad:

Większość węglowodanów należy spożywać w pierwszej połowie dnia. Dlaczego? Dobry wygląd. Wybieramy się w podróż samochodem. Cóż, oczywiście sprawdziliśmy przydatność wszystkich systemów i oczywiście napełniliśmy zbiornik paliwa, aż był pełny. Chodźmy, chodźmy. Daleko nie jest, pewnie w ciągu jednego dnia pojedziemy tam i z powrotem, ale będziemy musieli kilka razy zatankować, bo nie wiemy, kiedy przyjedzie następna stacja benzynowa. Ale nie tankujemy za dużo, żeby nie wrócić do domu z pełnym bakiem. Jestem pewien, że opisana sytuacja jest dość powszechna i zrozumiała dla większości.

Czym zatem są węglowodany w naszym organizmie? Zgadza się, węglowodany są źródłem energii, a w zasadzie naszą benzyną. Ale to nie jest zwykła benzyna, ale „magiczna” benzyna. Podobnie jak w bajce o Kopciuszku, dokładnie o północy zamienia się w dynię. Cóż, oczywiście nie pachnie dokładnie dynią, ale na pewno nie pachnie też fiołkami. Mówiąc najprościej, wszystkie zjedzone i niewykorzystane w ciągu dnia węglowodany radośnie i szczęśliwie odkładają się w postaci tłuszczu. Dlatego jedz rano bardzo Te podstępne „janusy o dwóch twarzach” – węglowodany, mamy wszelkie szanse wykorzystać je całkowicie w ciągu dnia. A co jeśli ładujemy węglowodany po południu, a zwłaszcza wieczorem? Gdzie powinny udać się biedne dusze? Nikt nie pozwoli im tak ot tak zalegać we krwi – hormon insulina czuwa, zapasy glikogenu w mięśniach i wątrobie są wypełnione po brzegi, zwłaszcza jeśli nie aktywność silnika. Gdzie jeszcze? Tak, pozostaje tylko zamienić się w tłuszcze z braku popytu. Ogólnie rzecz biorąc, nieodebrani artyści teatralni i filmowi stają się pijakami, a nieodebrane węglowodany są spożywane, to znaczy zamieniane w tłuszcze. I uwierz mi, tak naprawdę to nie oni są winni, tylko ty i ja. Przecież często wystarczy prawidłowo rozłożyć spożycie węglowodanów w ciągu dnia, aby poprawiło się samopoczucie i skład ciała zaczął się zmieniać lepsza strona. Okazuje się, że węglowodany są tą samą łyżeczką, która nadaje się do obiadu i tej łyżki potrzebujesz albo w pierwszej połowie dnia, albo w małych ilościach przed wysiłkiem fizycznym. Więc pamiętamy - owsiankę, płatki, pieczywo, makarony i owoce jemy głównie rano i trochę mniej w porze lunchu, tylko trochę na podwieczorek, a na obiad - nie, nie!

Teraz trochę o tłuszczach. W zasadzie tłuszcze mogą stanowić konkurencję dla węglowodanów w jednym, osobnym posiłku, choćby dlatego, że mogą pełnić jednocześnie funkcję źródła energii. Dlatego idealną sytuacją byłaby sytuacja, gdy w jednym posiłku im więcej węglowodanów, tym mniej tłuszczu, a im więcej tłuszczu, tym mniej węglowodanów. Okazuje się, że rano jest mniej tłuszczu, a wieczorem więcej, choć szczerze mówiąc jest to 40-60 gramów. tłuszcze dziennie, które uzyskałeś podczas obliczeń, zostaną rozdzielone pomiędzy posiłki w dość małych ilościach. Ale w każdym razie znasz już zasadę ich dystrybucji.

Wiewiórki. W przypadku wiewiórek wyłania się również ciekawy obraz. Z jednej strony nie konkurują z innymi składnikami odżywczymi i wydaje się, że można je bezpiecznie rozprowadzać w posiłkach równe ilości. Ale to z jednej strony. Po drugiej stronie skali mamy fakt, że same białka wymagają do swojego wchłaniania wielokrotnie więcej energii niż te same tłuszcze i węglowodany. Tym razem. Po drugie, wieczorem spada tempo przemiany materii, czyli nieco zmniejsza się wydatek energetyczny. Stąd wniosek – przyjmowanie białka porą wieczorową w stanie utrzymać tempo metabolizmu na wyższym poziomie wysoki poziom. To jest fajne! Dodatkowo przypomnę, że białko jest materiał konstrukcyjny w naszym organizmie, co oznacza, że ​​zapotrzebowanie na niego również wzrasta później aktywność fizyczna, tj. kiedy mięśnie potrzebują tego do regeneracji. Dlatego od razu po posiłku mogą pojawić się w jadłospisie małe porcje białka w ilości 15-30 g aktywność fizyczna, w ciągu 30-40 minut później.

No cóż, żeby w końcu utrwalić materiał na temat rozkładu białek, tłuszczów i węglowodanów, naszkicujmy razem przykładowe menu na dzień.

A więc śniadanie: węglowodany i trochę białka. Najprawdopodobniej jest to owsianka, jajko, trochę chleba i trochę masła. Możliwe są również owoce.

Drugie śniadanie: owoce, może jakieś inne węglowodany.

Obiad: Zupa niskotłuszczowa, dodatek - makaron, płatki zbożowe - węglowodany. Trochę warzyw. I mięso lub ryba jako białko.

Podwieczorek: kończymy węglowodanami, czyli małym kawałkiem owocu lub czymś lekkim.

Kolacja: Białko w postaci chudego mięsa, ryb, twarogu itp. Sałatki warzywne marzenie duża ilość oleje roślinne od strony

Cóż, jasne jest, że cały ten zestaw produktów musi mieścić się w wymaganej zawartości kalorii i wymagana ilość białka, tłuszcze i węglowodany.

Naprawdę mam nadzieję, że wszystko zrozumiałeś i zrozumiałeś, jak stworzyć dla siebie menu i monitorować swoje odżywianie. Jeszcze raz tylko przypomnę, że odchudzając się nie zapomnij o przeliczeniach na kalkulatorach wymagana ilość kalorii i przekształcić je w składniki odżywcze, tj. na białka, tłuszcze i węglowodany. Pamiętajmy o jednej prostej zasadzie: jeśli chcemy ważyć np. 60 kg, to docelowo powinniśmy jeść za te same 60 kg. I zdarza się, że ktoś chce ważyć 60, ale zjada 100 kg, a potem się dziwi, że nic mu nie wychodzi.

I druga kwestia - pamiętaj, co wpisałeś nadwaga przytyjesz nie w tydzień, nie w dwa, a nawet w miesiąc, prawda? Dlaczego więc wszyscy mają tak nieodpartą chęć pozbycia się ich krótki czas? Spójrzcie, wspinacze powoli wspinają się na górę i równie powoli z niej schodzą, nikt nie skacze z gór i nie ucieka, bo wiedzą, że to niebezpieczne. Pamiętaj, że w tej sytuacji odchudzanie jest równoznaczne ze wspinaczką górską! Obniżamy wagę powoli i ostrożnie, bez załamań i bolesnych upadków, a Ty będziesz szczęśliwy i schudniesz.

Oczywiście, to praktyczny przewodnik nie jest w stanie omówić wszystkich aspektów i niuansów odchudzania, ma jedynie pokazać, od czego zacząć po zapoznaniu się z materiałami na stronie i jak zacząć wdrażać to, co przeczytasz.

Poza tym uwzględniono tu jedynie aspekty żywienia, jednak wciąż istnieje ogromna liczba pytań dotyczących nie tylko prawidłowego spożycia energii (kalorii), ale także prawidłowego ich wydatkowania. Mam na myśli zajęcia z wychowania fizycznego. No to witaj w dziale

Jak wiadomo, białka są podstawą powstania życia na naszej planecie. Ale to kropelka koacerwatu, składająca się z cząsteczek peptydów, stała się podstawą powstania żywych istot. Nie ulega to wątpliwości, ponieważ analiza składu wewnętrznego dowolnego przedstawiciela biomasy pokazuje, że substancje te są obecne we wszystkim: roślinach, zwierzętach, mikroorganizmach, grzybach, wirusach. Co więcej, są one bardzo różnorodne i mają charakter makromolekularny.

Struktury te mają cztery nazwy, wszystkie są synonimami:

• białka;
• białka;
• polipeptydy;
• peptydy.

Cząsteczki białka

Ich liczba jest naprawdę niezliczona. W tym przypadku wszystkie cząsteczki białka można podzielić na dwie duże grupy:

• proste - składają się wyłącznie z sekwencji aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi;
• złożony - strukturę i strukturę białka charakteryzują dodatkowe grupy protolityczne (protetyczne), zwane także kofaktorami.

Jednocześnie złożone cząsteczki mają również swoją własną klasyfikację.

Gradacja złożonych peptydów

1. Glikoproteiny są blisko spokrewnionymi związkami białka i węglowodanów. Grupy prostetyczne mukopolisacharydów są wplecione w strukturę cząsteczki.
2. Lipoproteiny są złożonym związkiem białek i lipidów.
3. Metaloproteiny - jony metali (żelaza, manganu, miedzi i innych) pełnią rolę grupy prostetycznej.
4. Nukleoproteiny - połączenie białka i kwasy nukleinowe(DNA, RNA).
5. Fosfoproteiny - konformacja reszty białkowej i kwasu ortofosforowego.
6. Chromoproteiny są bardzo podobne do metaloprotein, jednak elementem wchodzącym w skład grupy prostetycznej jest cały kompleks kolorowy (czerwony - hemoglobina, zielony - chlorofil i tak dalej).

W każdej rozpatrywanej grupie struktura i właściwości białek są odmienne. Funkcje, które pełnią, różnią się również w zależności od rodzaju cząsteczki.

Struktura chemiczna białek

Z tego punktu widzenia białka to długi, masywny łańcuch reszt aminokwasowych połączonych ze sobą specyficznymi wiązaniami zwanymi wiązaniami peptydowymi. Gałęzie - rodniki - wychodzą ze struktur bocznych kwasów. Tę strukturę molekularną odkrył E. Fischer na początku XXI wieku.

Później bardziej szczegółowo zbadano białka, strukturę i funkcje białek. Stało się jasne, że strukturę peptydu tworzy tylko 20 aminokwasów, ale można je łączyć w najbardziej na różne sposoby. Stąd różnorodność struktur polipeptydowych. Ponadto w procesie życia i pełnieniu swoich funkcji białka mogą ulegać szeregowi przemian chemicznych. W rezultacie zmieniają strukturę i pojawia się zupełnie nowy rodzaj połączenia.

Aby rozerwać wiązanie peptydowe, czyli rozbić strukturę białka i łańcucha, należy wybrać bardzo rygorystyczne warunki (działanie wysokie temperatury, kwasy lub zasady, katalizator). Wynika to z dużej siły w cząsteczce, a mianowicie w grupie peptydowej.

Wykrywanie struktury białka w laboratorium odbywa się za pomocą reakcji biuretowej - ekspozycji na świeżo wytrącony polipeptyd (II). Kompleks grupy peptydowej i jonu miedzi daje jasny fioletowy kolor.

Istnieją cztery główne organizacje strukturalne, z których każda ma swoje własne cechy strukturalne białek.

Poziomy organizacji: struktura pierwotna

Jak wspomniano powyżej, peptyd to sekwencja reszt aminokwasowych z inkluzjami lub bez, koenzymami. Zatem pierwotna jest struktura cząsteczki, która jest naturalnym, naturalnym, prawdziwie aminokwasem połączonym wiązaniami peptydowymi i niczym więcej. Oznacza to, że jest to polipeptyd o strukturze liniowej. Ponadto cechy strukturalne białek tego typu polegają na tym, że taka kombinacja kwasów decyduje o wykonywaniu funkcji cząsteczki białka. Dzięki obecności tych cech możliwa jest nie tylko identyfikacja peptydu, ale także przewidywanie właściwości i roli zupełnie nowego, jeszcze nieodkrytego. Przykładami peptydów o naturalnej strukturze pierwszorzędowej są insulina, pepsyna, chymotrypsyna i inne.

Konformacja wtórna

Struktura i właściwości białek tej kategorii nieco się zmieniają. Taka struktura może powstać początkowo w naturze lub gdy pierwotna zostanie poddana silnej hydrolizie, temperaturze lub innym warunkom.

Ta konformacja ma trzy odmiany:

1. Gładkie, regularne, stereoregularne skręty, zbudowane z reszt aminokwasowych, które owijają się wokół głównej osi połączenia. Łączą je tylko te, które powstają pomiędzy tlenem jednej grupy peptydowej i wodorem drugiej. Ponadto konstrukcję uważa się za poprawną ze względu na fakt, że zwoje powtarzają się równomiernie co 4 ogniwa. Taka konstrukcja może być leworęczna lub praworęczna. Jednak w większości znanych białek dominuje izomer prawoskrętny. Takie konformacje są zwykle nazywane strukturami alfa.
2. Skład i struktura białek kolejnego typu różni się od poprzedniego tym, że wiązania wodorowe powstają nie pomiędzy resztami sąsiadującymi z jedną stroną cząsteczki, ale pomiędzy resztami znacznie odległymi i w dość dużej odległości. Z tego powodu cała struktura przybiera postać kilku falistych, wężowych łańcuchów polipeptydowych. Jest jedna cecha, którą musi wykazywać białko. Struktura aminokwasów na gałęziach powinna być jak najkrótsza, jak na przykład glicyna lub alanina. Ten typ konformacji wtórnej nazywany jest arkuszami beta ze względu na ich zdolność do sklejania się, tworząc wspólną strukturę.
3. W biologii trzeci typ struktury białka to złożone, heterogenicznie rozproszone, nieuporządkowane fragmenty, które nie posiadają stereoregularności i są zdolne do zmiany struktury pod wpływem warunków zewnętrznych.

Nie zidentyfikowano żadnych przykładów białek, które w sposób naturalny mają strukturę drugorzędową.

Wykształcenie wyższe

Jest to dość złożona konformacja, zwana „globulą”. Co to jest za białko? Jej budowa opiera się na strukturze drugorzędowej, jednak dodawane są nowe rodzaje oddziaływań pomiędzy atomami grup, a cała cząsteczka sprawia wrażenie fałdowania, skupiając się tym samym na tym, że grupy hydrofilowe są skierowane do globuli, a hydrofobowe te na zewnątrz.

To wyjaśnia ładunek cząsteczki białka w koloidalnych roztworach wody. Jakie rodzaje interakcji tu występują?

1. Wiązania wodorowe - pozostają niezmienione pomiędzy tymi samymi częściami, co w strukturze wtórnej.
2. interakcje - zachodzą, gdy polipeptyd jest rozpuszczony w wodzie.
3. Przyciągania jonowe powstają pomiędzy różnie naładowanymi grupami reszt aminokwasowych (rodnikami).
4. Oddziaływania kowalencyjne - mogą tworzyć się pomiędzy określonymi miejscami kwasowymi - cząsteczkami cysteiny, a raczej ich ogonami.

Zatem skład i strukturę białek o strukturze trzeciorzędowej można opisać jako łańcuchy polipeptydowe złożone w kuleczki, zachowujące i stabilizujące swoją konformację dzięki różne rodzaje interakcje chemiczne. Przykłady takich peptydów: kenaza fosfoglicerynianowa, tRNA, alfa-keratyna, fibroina jedwabiu i inne.

Struktura czwartorzędowa

Jest to jedna z najbardziej złożonych globul, jakie tworzą białka. Budowa i funkcje białek tego typu są bardzo różnorodne i specyficzne.

Jaka jest ta konformacja? Jest to kilka (w niektórych przypadkach dziesiątki) dużych i małych łańcuchów polipeptydowych, które powstają niezależnie od siebie. Ale potem, z powodu tych samych interakcji, które rozważaliśmy w przypadku struktury trzeciorzędowej, wszystkie te peptydy skręcają się i przeplatają ze sobą. W ten sposób otrzymuje się złożone globule konformacyjne, które mogą zawierać atomy metali, grupy lipidowe i węglowodany. Przykłady takich białek: polimeraza DNA, otoczka białkowa wirusa tytoniowego, hemoglobina i inne.

Wszystkie zbadane przez nas struktury peptydowe posiadają własne laboratoryjne metody identyfikacji, na których opierają się nowoczesne możliwości zastosowanie chromatografii, wirowania, mikroskopii elektronowej i optycznej oraz zaawansowanych technologii komputerowych.

Wykonywane funkcje

Struktura i funkcje białek są ze sobą ściśle powiązane. Oznacza to, że każdy peptyd odgrywa określoną rolę, wyjątkową i specyficzną. Są też takie, które są w stanie wykonać kilka znaczących operacji jednocześnie w jednej żywej komórce. Można jednak wyrazić w uogólnionej formie główne funkcje cząsteczek białka w organizmach żywych:

1. Zapewnienie ruchu. Organizmy jednokomórkowe, organelle lub niektóre typy komórek są zdolne do ruchu, kurczenia się i ruchu. Zapewniają to białka tworzące ich strukturę. układ mięśniowo-szkieletowy: rzęski, wici, błona cytoplazmatyczna. Jeśli mówimy o komórkach niezdolnych do ruchu, to białka mogą przyczyniać się do ich skurczu (miozyna mięśniowa).
2. Funkcja odżywcza lub rezerwowa. Polega na gromadzeniu się cząsteczek białka w jajach, zarodkach i nasionach roślin w celu dalszego uzupełnienia brakujących składniki odżywcze. Po rozbiciu peptydy wytwarzają aminokwasy i biologicznie substancje czynne, które są niezbędne normalny rozwój organizmy żywe.
3. Funkcja energii. Oprócz węglowodanów, białka mogą również zapewniać siłę organizmowi. Rozpad 1 g peptydu uwalnia 17,6 kJ użytecznej energii w postaci kwasu adenozynotrójfosforowego (ATP), który jest zużywany na procesy życiowe.
4. Sygnalizacja polega na uważnym monitorowaniu zachodzących procesów i przekazywaniu sygnałów z komórek do tkanek, z nich do narządów, z tych ostatnich do układów i tak dalej. Typowym przykładem jest insulina, która ściśle reguluje ilość glukozy we krwi.
5. Funkcja receptora. Odbywa się to poprzez zmianę konformacji peptydu po jednej stronie membrany i zaangażowanie drugiego końca w restrukturyzację. To tutaj przesyłany jest sygnał i niezbędne informacje. Najczęściej takie białka są osadzone w błonach cytoplazmatycznych komórek i sprawują ścisłą kontrolę nad wszystkimi przechodzącymi przez nią substancjami. Dostarczają również informacji o zmianach chemicznych i fizycznych w środowisku.
6. Funkcja transportowa peptydów. Odbywa się to za pośrednictwem białek kanałowych i białek transportowych. Ich rola jest oczywista – przenoszenie niezbędnych cząsteczek do miejsc o niskim stężeniu z części o większym stężeniu. Typowym przykładem jest transport tlenu i dwutlenku węgla przez narządy i tkanki przez białko hemoglobinę. Dokonują także dostarczania związków o niskiej masie cząsteczkowej przez błonę komórkową do wnętrza.
7. Funkcja strukturalna. Jedna z najważniejszych funkcji pełnionych przez białko. Strukturę wszystkich komórek i ich organelli zapewniają peptydy. To one, niczym rama, wyznaczają kształt i strukturę. Ponadto wspierają go i modyfikują w razie potrzeby. Dlatego do wzrostu i rozwoju wszystkie żywe organizmy potrzebują białek w swojej diecie. Do takich peptydów zalicza się elastynę, tubulinę, kolagen, aktynę, keratynę i inne.
8. Funkcja katalityczna. Dokonują tego enzymy. Liczne i różnorodne, przyspieszają wszystkie środki chemiczne i reakcje biochemiczne w organizmie. Bez ich udziału zwykłe jabłko w żołądku mogłoby zostać strawione w ciągu zaledwie dwóch dni wysokie prawdopodobieństwo gnicie w trakcie. Pod wpływem katalazy, peroksydazy i innych enzymów proces ten zachodzi w ciągu dwóch godzin. Ogólnie rzecz biorąc, dzięki tej roli białek zachodzi anabolizm i katabolizm, czyli plastyka i

Rola ochronna

Istnieje kilka rodzajów zagrożeń, przed którymi białka mają chronić organizm.

Po pierwsze, traumatyczne odczynniki, gazy, cząsteczki, substancje o różnym spektrum działania. Peptydy mogą z nimi wchodzić w interakcje Reakcja chemiczna przekształcając go w nieszkodliwą formę lub po prostu neutralizując.

Po drugie, fizyczne zagrożenie ranami - jeśli białko fibrynogen nie zostanie w odpowiednim czasie przekształcone w fibrynę w miejscu urazu, wówczas krew nie będzie krzepnąć, co oznacza, że ​​nie nastąpi zator. Wręcz przeciwnie, będziesz potrzebować plazminy peptydowej, która może rozpuścić skrzep i przywrócić drożność naczynia.

Po trzecie, zagrożenie dla immunitetu. Struktura i znaczenie tworzących się białek ochrona immunologiczna, są niezwykle ważne. Przeciwciała, immunoglobuliny, interferony - wszystko to są ważne i znaczące elementy układu limfatycznego i układ odpornościowy osoba. Każda obca cząstka, szkodliwa cząsteczka, martwa część komórki lub cała struktura podlega natychmiastowemu badaniu przez związek peptydowy. Dlatego człowiek może samodzielnie, bez pomocy leki, codziennie chroń się przed infekcjami i prostymi wirusami.

Właściwości fizyczne

Struktura białka komórkowego jest bardzo specyficzna i zależy od pełnionej funkcji. I tu właściwości fizyczne Wszystkie peptydy są podobne i sprowadzają się do następujących cech.

1. Masa cząsteczki dochodzi do 1 000 000 daltonów.
2. W roztwór wodny tworzą układy koloidalne. Tam struktura nabiera ładunku, który może się różnić w zależności od kwasowości środowiska.
3. Pod wpływem trudnych warunków (napromieniowanie, kwas lub zasada, temperatura itp.) są w stanie przejść do innych poziomów konformacji, czyli denaturacji. Ten proces w 90% przypadków nieodwracalne. Istnieje jednak również przesunięcie odwrotne – renaturyzacja.

To są główne właściwości Charakterystyka fizyczna peptydy.

Cześć, Drodzy przyjaciele! Powiem Ci jak prawidłowo rozmieścić białka, tłuszcze i węglowodany w codziennej diecie. W zdrowe odżywianie Ważny jest nie tylko wybór spożywanych pokarmów i ich ilość. Warto zrozumieć, kiedy najlepiej spożywać te produkty.

W różnym czasie w organizmie człowieka zachodzą różne procesy biochemiczne. Zatem rano aktywne są hormony stresu, a późnym popołudniem na pierwszy plan wychodzą hormony snu.

Białka, tłuszcze i węglowodany – nasze podstawowe składniki odżywcze – są przetwarzane przez organizm na różne sposoby. I pod wieloma względami ich cel jest inny. Przyjrzyjmy się, jaką porę dnia preferuje każdy składnik odżywczy.

Uwaga! Nie raz pisałam, że moja dieta składa się z 5-6 małych posiłków. Jest to w większości przypadków najbardziej optymalny plan, aby nie przeciążać przewód pokarmowy i nie odczuwać głodu.

Kiedy jesz węglowodany?

Węglowodany pełnią przede wszystkim funkcję energetyczną. Jest to najlepszy składnik odżywczy do regeneracji i kalorii. Poranne hormony stresu stymulują aktywność fizyczna, dzięki czemu spalanie kalorii staje się bardziej aktywne.

Wynika z tego, że lwią część węglowodanów lepiej spożywać w pierwszej połowie dnia - czyli śniadanie i obiad. Węglowodany obejmują owsiankę, płatki zbożowe, makaron, mąkę, a także owoce i warzywa. Te ostatnie jednak często polecane są do podwieczorku i kolacji. Dlaczego?

Pokarmy zawierające dużo węglowodanów zawierają dużo skrobi i błonnika (płatki zbożowe, ziemniaki, rośliny strączkowe i zboża), dlatego należy je spożywać w pierwszej połowie dnia. Warzywa i owoce składają się głównie z błonnika i wody, dzięki czemu są niskokaloryczne. Można stosować jako popołudniową przekąskę lub kolację.

Wniosek: Węglowodany wysokokaloryczne (zawierające skrobię i błonnik) najlepiej spożywać na śniadanie, pierwszą przekąskę i obiad. Są to zboża, płatki zbożowe, ziemniaki, słodycze, mąka. Niskokaloryczne węglowodany zawierające błonnik można spożywać także w godzinach popołudniowych. Są to owoce i warzywa.

Kiedy jeść tłuszcze?

Tłuszcze mogą w niektórych przypadkach stać się substytutem węglowodanów jako źródła energii. Ale tylko w jednym posiłku. Możesz rozprowadzać tłuszcze w ciągu dnia. Ponieważ zdrowe funkcjonowanie Nie potrzebujesz zbyt dużej ilości tego składnika odżywczego, wtedy tłuszcze będą stopniowo „uciekać” przy każdym posiłku.

Warto wziąć pod uwagę, że jeśli posiłek jest bogaty w węglowodany, to należy jeść mniej tłuszczu. Jeśli danie zawiera głównie białka, możesz dodać więcej tłuszczu.

Wniosek: tłuszcze mogą stać się jednorazowym zamiennikiem energii dla węglowodanów. Jeśli danie zawiera dużo węglowodanów, powinno być mniej tłuszczu. Jeśli Twój posiłek zawiera białko, możesz zwiększyć ilość tłuszczu. Rozważając preferowany czas w przypadku węglowodanów okazuje się, że rano potrzeba mniej tłuszczu, a więcej wieczorem.

Kiedy jesz wiewiórki?

Białko wymaga do strawienia więcej energii niż węglowodany i tłuszcze. A biorąc pod uwagę, że wieczorem nasz metabolizm zwalnia, białko bardzo przyda się do utrzymania tego procesu na właściwym poziomie.

Białko jest materiałem budulcowym, którego zapotrzebowanie wzrasta pod koniec dnia w celu regeneracji mięśni i odnowy tkanek.

Biorąc pod uwagę, że do trawienia białka potrzebne są zarówno tłuszcze, jak i węglowodany, zaleca się rozłożenie tych składników odżywczych we wszystkich posiłkach, z priorytetem na kolację.

Wniosek: Białko powinno być rozłożone we wszystkich posiłkach, ale w różnych ilościach. W ciągu dnia, od rana do wieczora, należy zwiększać udział pokarmów białkowych, a zmniejszać pokarmów węglowodanowych. Najbardziej białkowym posiłkiem dnia będzie obiad.

Czas owoców

W świeży Owoce lepiej jeść oddzielnie od głównych posiłków, czyli jako przekąskę. A oprócz lunchu lub kolacji - nie najlepszy wybór. Wyjaśnia to fakt, że świeże owoce wraz z innymi produktami spożywczymi pozostają w przewodzie pokarmowym i zaczynają się fermentacja alkoholowa, trudności w trawieniu.

Ale owoce poddane obróbce cieplnej są trawione wraz z innymi pokarmami bez problemów. Jeśli więc dusisz na przykład jabłka z mięsem, kwasy owocowe ulegną zniszczeniu pod wpływem ciepła.

Podsumujmy to

Dla zdrowa dieta musisz odpowiednio rozłożyć białka, tłuszcze i węglowodany pomiędzy posiłkami w ciągu dnia.

1. W pierwszej połowie dnia (śniadanie, przekąska, obiad) spożywamy węglowodany z niewielkim dodatkiem białek i tłuszczów. Oznacza to, że zboża, rośliny strączkowe, zboża, zboża, owoce i słodycze.
2. Po południu w grę wchodzą białka i błonnik. Obejmuje to chude mięso i ryby, produkty mleczne i warzywa.
3. Każdy posiłek powinien zawierać niewielką ilość tłuszczu.