Transport fruktozy do komórek. Transport glukozy z krwi do komórek. Bierny transport substancji

Enzym: Substrat:

1. Sukraza a) glukoza (α-1,4)-glukoza

2. Laktaza b) glukoza (α-1,2)-fruktoza

3. Izomaltaza c) glukoza (α-1,6)-glukoza

d) galaktoza(β-1,4)-glukoza

e) glukoza(β-1,4)-glukoza

3. Wybierz jedną poprawną odpowiedź. Transport glukozy z krwi do komórek tkanki mięśniowej i tłuszczowej następuje:

a) wbrew gradientowi stężeń

b) z udziałem Na+,K+-ATPazy

c) z udziałem GLUT-2

d) podczas długotrwałego postu

d) z udziałem insuliny

4. Wybierz prawidłowe odpowiedzi. Transport glukozy do komórek mózgowych następuje:

a) z udziałem GLUT-4 b) niezależnie od insuliny

c) przez mechanizm symportu d) przez gradient stężeń

e) z wydatkiem energii ATP

5. Wykonaj zadanie „łańcuch”.

A. Podaj nazwę enzymu katalizującego tę reakcję

galaktoza(ß-1,4)-glukoza → galaktoza + glukoza

a) sukraza b) maltaza c) laktaza

B. Ten enzym:

a) syntetyzowany w trzustce

b) jest białkiem prostym

c) należy do klasy liaz

d) tworzy produkt wchłaniany na drodze prostej dyfuzji

e) zmienia aktywność w zależności od wieku

W. Przyczyną upośledzenia działania tego enzymu może być m.in

a) choroby jelit (zapalenie błony śluzowej żołądka, zapalenie jelit)

b) związany z wiekiem spadek ekspresji genów

c) wada dziedziczna

d) brak białek nośnikowych w błonie kosmków jelitowych

6. Wybierz jedną poprawną odpowiedź. Fosforylaza glikogenu katalizuje:

a) rozerwanie wiązań glikozydowych w punktach rozgałęzień cząsteczek glikogenu

b) tworzenie glukozo-6-fosforanu

c) powstawanie wolnej glukozy

d) reakcja z udziałem ATP

e) tworzenie glukozo-1-fosforanu

Wybierz prawidłowe odpowiedzi. Enzymy, wady dziedziczne

które są przyczyną aglikogenozy:

a) glikozylotransferaza

b) glukozo-6-fosfataza

c) kinaza białkowa

d) kinaza fosforylazy glikogenu

e) UDP-glukopirofosforylaza

8. Mecz.

A. Insulina 1) wpływa na przepuszczalność błon komórkowych mózgu

B. Glukagon zamiast glukozy

B. Obydwa 2) aktywują fosfatazę syntazy glikogenu

D. Brak 3) aktywuje reakcję ATP → cAMP

4) reguluje metabolizm glikogenu w wątrobie

9. Wybierz jedną błędną odpowiedź. Katabolizm glukozy:

a) może zachodzić zarówno w warunkach tlenowych, jak i beztlenowych

b) zachodzi w cytozolu i mitochondriach

c) służy jako główne źródło ATP w mięśniach podczas postu

d) produkty pośrednie wykorzystywane są w procesach anabolicznych

e) maksymalna ilość ATP wytwarzana podczas katabolizmu glukozy,

wynosi 38 moli

10. Wybierz jedną błędną odpowiedź. Tlenowy rozkład glukozy jest źródłem:

a) substraty do syntezy aminokwasów

b) substraty do syntezy TAG w wątrobie

c) ATP dla życia czerwonych krwinek

d) substrat do syntezy NADP w tkance tłuszczowej

e) substraty ogólnego szlaku katabolizmu

11. Wybierz jedną błędną odpowiedź. Glikoliza beztlenowa:

a) służy jako główny dostawca energii dla czerwonych krwinek

b) dostarcza energię mięśniom

c) zachodzi tylko wtedy, gdy NAD + jest regenerowany za pomocą pirogronianu

d) zapewnia utlenianie glukozy i tworzenie ATP bez O2

e) obejmuje 2 reakcje fosforylacji substratu

12. Wybierz prawidłowe odpowiedzi. Glukoneogeneza:

a) utrzymuje stały poziom glukozy we krwi

b) zapewnia wydatek energetyczny komórkom mózgowym

c) obejmuje odwracalne reakcje glikolizy

d) do syntezy 1 mola produktu zużywa się 2 mole substratu

e) do syntezy 1 mola wykorzystuje się 6 moli związków wysokoenergetycznych

produkt

13. Wybierz jedną błędną odpowiedź. Źródłami atomów węgla do syntezy glukozy są:

a) alanina b) asparaginian

c) acetylo-CoA d) glicerol

14. Mecz.

A. Glukoneogeneza w wątrobie 1) przyspiesza w okresie wchłaniania

B. Rozkład glikogenu w wątrobie 2) tworzy glukozę bez użycia ATP

B. Obydwa 3) źródło glukozy dla innych narządów

D. Brak 4) dostarcza glukozę do mózgu podczas

długi post

Ostateczny produkty hydrolizy węglowodanów W przewodzie pokarmowym znajdują się tylko trzy substancje: glukoza, fruktoza i galaktoza. Ponadto glukoza stanowi prawie 80% całkowitej ilości tych monosacharydów. Po wchłonięciu w jelicie większość fruktozy i prawie cała galaktoza przekształca się w glukozę w wątrobie. W rezultacie we krwi obecne są jedynie niewielkie ilości fruktozy i galaktozy. W wyniku procesów przemian glukoza staje się jedynym przedstawicielem węglowodanów transportowanych do wszystkich komórek organizmu.

Odpowiednie enzymy, niezbędne komórkom wątroby do zapewnienia procesów wzajemnej konwersji monosacharydów - glukozy, fruktozy i galaktozy - pokazano na rycinie. W wyniku tych reakcji, gdy wątroba uwalnia monosacharydy z powrotem do krwi, produktem końcowym, który dostaje się do krwi, jest glukoza. Powodem tego zjawiska jest to, że komórki wątroby zawierają duże ilości fosfatazy glukozowej, zatem glukozo-6-fosforan można rozłożyć na glukozę i fosforany. Następnie glukoza jest transportowana przez błony komórkowe z powrotem do krwi.

Chciałbym więcej podkreśl ponownieże zwykle ponad 95% wszystkich monosacharydów krążących we krwi reprezentowane jest przez końcowy produkt przemian – glukozę.
Transport glukozy przez błonę komórkową. Zanim glukoza będzie mogła zostać wykorzystana przez komórki tkanek, musi zostać przetransportowana przez błony komórkowe do cytoplazmy. Jednakże glukoza nie może swobodnie dyfundować przez pory w błonach komórkowych, ponieważ maksymalna masa cząsteczkowa cząstek powinna wynosić średnio 100, natomiast masa cząsteczkowa glukozy wynosi 180. Jednakże glukoza może stosunkowo łatwo przenikać do komórek ze względu na mechanizm ułatwionej dyfuzji. Podstawy tego mechanizmu zostały omówione w rozdziale 4, przypomnijmy jego główne punkty.

Perforacja na wskroś błona lipidowa komórek, białka nośnikowe, których liczba w błonie jest dość duża, mogą oddziaływać z glukozą. W tej związanej postaci glukoza może być transportowana przez białko nośnikowe z jednej strony błony na drugą i tam oddzielana; jeśli po jednej stronie membrany stężenie glukozy jest wyższe niż po drugiej, to glukoza zostanie przetransportowana tam, gdzie jej stężenie jest niższe, a nie w przeciwnym kierunku. Transport glukozy przez błony komórkowe w większości tkanek bardzo różni się od transportu obserwowanego w przewodzie pokarmowym lub w komórkach nabłonkowych aparatu kanalików nerkowych.

W obu wymienionych przypadki transportu glukozy za pośrednictwem mechanizmu aktywnego transportu sodu. Aktywny transport sodu zapewnia energię do wchłaniania glukozy wbrew gradientowi stężeń. Ten mechanizm aktywnego transportu glukozy sprzężony z sodem występuje jedynie w wyspecjalizowanych komórkach nabłonkowych przystosowanych do aktywnego procesu wchłaniania glukozy. W pozostałych błonach komórkowych glukoza transportowana jest jedynie z obszarów o większym stężeniu do obszarów o niskim stężeniu przy wykorzystaniu mechanizmu dyfuzji ułatwionej, którego możliwość stwarzają szczególne właściwości białka transportującego glukozę zlokalizowanego w błonie.

Pobieranie glukozy przez komórki z krwiobiegu następuje również poprzez dyfuzję ułatwioną. W związku z tym szybkość przezbłonowego przepływu glukozy zależy jedynie od gradientu jej stężenia. Wyjątek stanowią komórki mięśniowe i tłuszczowe, gdzie ułatwioną dyfuzję reguluje insulina.

Transportery glukozy(GLUT) występują we wszystkich tkankach. Istnieje kilka odmian GLUT, ponumerowanych zgodnie z kolejnością ich odkrywania. Opisanych 5 typów GLUT ma podobną strukturę pierwotną i organizację domenową. GLUT-1 zapewnia stabilny dopływ glukozy do mózgu. GLUT-2 występuje w komórkach narządów wydzielających glukozę do krwi (wątroba, nerki). To przy udziale GLUT-2 glukoza przechodzi do krwi z enterocytów i wątroby. GLUT-2 bierze udział w transporcie glukozy do komórek β trzustki. GLUT-3 występuje w wielu tkankach i ma większe powinowactwo do glukozy niż GLUT-1. Zapewnia także stały dopływ glukozy do komórek układu nerwowego i innych tkanek. GLUT-4 jest głównym transporterem glukozy do komórek mięśniowych i tkanki tłuszczowej. GLUT-5 występuje głównie w komórkach jelita cienkiego. Jego funkcje nie są dobrze znane.

Wszystkie typy GLUT mogą być zlokalizowane zarówno w błonie komórkowej, jak i w pęcherzykach cytozolowych. GLUT-4 (w mniejszym stopniu GLUT-1) występują prawie w całości w cytoplazmie komórki. Działanie insuliny na takie komórki prowadzi do przemieszczania się pęcherzyków zawierających GLUT do błony komórkowej, fuzji z nią i wprowadzenia do błony transporterów. Dzięki temu możliwy jest ułatwiony transport glukozy do tych komórek. Po obniżeniu stężenia insuliny we krwi transportery glukozy ponownie przemieszczają się do cytoplazmy i zatrzymuje się dopływ glukozy do komórki.

Glukoza przedostaje się do komórek wątroby przy udziale GLUT-2, niezależnie od insuliny. Chociaż insulina nie wpływa na transport glukozy, zwiększa napływ glukozy do hepatocytów podczas trawienia pośrednio, indukując syntezę glukokinazy i tym samym przyspieszając fosforylację glukozy.

Transport glukozy z moczu pierwotnego do komórek kanalików nerkowych następuje poprzez wtórny transport aktywny. Dzięki temu glukoza może przedostać się do komórek kanalików, nawet jeśli jej stężenie w moczu pierwotnym jest mniejsze niż w komórkach. Glukoza jest prawie całkowicie wchłaniana z moczu pierwotnego (99%) w końcowej części kanalików.

Znane są różne zaburzenia w funkcjonowaniu transporterów glukozy. Dziedziczny defekt tych białek może leżeć u podstaw cukrzycy insulinoniezależnej.

Koniec pracy -

Ten temat należy do działu:

Kurs wykładów z biochemii

Instytucja edukacyjna.. Grodzieński Państwowy Uniwersytet Medyczny..

Jeśli potrzebujesz dodatkowych materiałów na ten temat lub nie znalazłeś tego czego szukałeś, polecamy skorzystać z wyszukiwarki w naszej bazie dzieł:

Co zrobimy z otrzymanym materiałem:

Jeśli ten materiał był dla Ciebie przydatny, możesz zapisać go na swojej stronie w sieciach społecznościowych:

Ćwierkać

Wszystkie tematy w tym dziale:

Kurs wykładów z biochemii
Podręcznik dla studentów kierunków lekarskich i pediatrycznych Grodzieńskiego UKD BBK K93

Aminokwasy modyfikowane obecne w białkach
Modyfikacja reszt aminokwasowych odbywa się już w składzie białek, czyli dopiero po zakończeniu ich syntezy. Cząsteczka kolagenu zawiera: 4-g

Peptydy
Peptyd składa się z dwóch lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Peptydy zawierające do 10 aminokwasów nazywane są oligopeptydami. Często w

Poziomy organizacji strukturalnej białek
Struktura pierwotna to ściśle określona liniowa sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Strategiczne zasady badania struktury pierwszorzędowej białek

Metody oznaczania aminokwasów C-końcowych
1. Metoda Akaboriego. 2. Metoda wykorzystująca karboksypeptydazę. 3. Metoda z użyciem borowodorku sodu. Ogólne wzorce dotyczące ami

Rola białek opiekuńczych w ochronie białek komórkowych przed denaturującymi wpływami stresu
Jak wspomniano powyżej, chaperony zaangażowane w ochronę białek komórkowych przed wpływami denaturującymi są klasyfikowane jako białka szoku cieplnego (HSP) i często określane są w literaturze jako HSP

Choroby związane z nieprawidłowym fałdowaniem białek
Obliczenia wykazały, że tylko niewielka część teoretycznie możliwych wariantów łańcuchów polipeptydowych może przyjąć jedną stabilną strukturę przestrzenną. Większość tych białek

Miejsce aktywne białek i selektywność jego wiązania z ligandem
Centrum aktywne białek to pewna część cząsteczki białka, zwykle zlokalizowana w jej zagłębieniu, utworzona przez rodniki aminokwasowe zebrane w określonej przestrzeni

Rola metali w katalizie enzymatycznej
Równie ważną rolę w katalizie enzymatycznej pełnią jony metali. Udział metali w katalizie elektrofilowej. N

Zmiany energii podczas reakcji chemicznych
Wszelkie reakcje chemiczne przebiegają zgodnie z dwoma podstawowymi prawami termodynamiki: prawem zachowania energii i prawem entropii. Zgodnie z tymi prawami całkowita energia układu chemicznego i jego otoczenia

Rola miejsca aktywnego w katalizie enzymatycznej
W wyniku badań wykazano, że cząsteczka enzymu z reguły jest wielokrotnie większa od cząsteczki substratu podlegającego przemianom chemicznym przez ten enzym. Skontaktuj się z nami

Kataliza kowalencyjna
Kataliza kowalencyjna opiera się na ataku grup nukleofilowych (naładowanych ujemnie) lub elektrofilowych (naładowanych dodatnio) centrum aktywnego enzymu przez cząsteczki substratu z utworzeniem kowalencyjnego

Nieodwracalne zahamowanie
Nieodwracalne hamowanie obserwuje się w przypadku utworzenia stabilnych wiązań kowalencyjnych pomiędzy cząsteczką inhibitora a enzymem. Najczęściej modyfikacji ulega centrum aktywne enzymu. W rezultacie

Odwracalne hamowanie
Odwracalne inhibitory wiążą się z enzymem słabymi wiązaniami niekowalencyjnymi i w pewnych warunkach można je łatwo oddzielić od enzymu. Odwracalne inhibitory mogą być konkurencyjne lub niekonkurencyjne

Antymetabolity jako leki
Substancje zwane antymetabolitami są stosowane w praktyce medycznej jako inhibitory enzymów w drodze mechanizmu konkurencyjnego. Związki te, będące strukturalnymi analogami substratów naturalnych

Regulacja aktywności katalitycznej enzymów poprzez interakcje białko-białko
Niektóre enzymy zmieniają swoją aktywność katalityczną w wyniku interakcji białko-białko. Istnieją 2 mechanizmy aktywacji enzymów wykorzystujące interakcje białko-białko: ·

Regulacja aktywności katalitycznej enzymów poprzez częściową (ograniczoną) proteolizę
Niektóre enzymy funkcjonujące poza komórkami (w przewodzie pokarmowym lub w osoczu krwi) syntetyzowane są jako nieaktywne prekursory i ulegają aktywacji dopiero w wyniku hydrolizy jednego lub większej liczby enzymów.

Enzymopatie
Wiele chorób ma podłoże w dysfunkcji enzymów w komórce – enzymopatie. Enzymopatie nabyte, podobnie jak ogólnie proteinopatie, wydają się być obserwowane w przypadku wszystkich chorób.

Zastosowanie enzymów jako leków
Zastosowanie enzymów jako środków terapeutycznych ma wiele ograniczeń ze względu na ich wysoką immunogenność. Niemniej jednak terapia enzymatyczna jest aktywnie rozwijana w następujących obszarach:

Struktura i funkcja DNA
DNA ma struktury pierwszorzędowe, drugorzędowe i trzeciorzędowe. Podstawową strukturą DNA jest kolejność naprzemienności monofosforanów dezoksyrybonukleozydów (dNMP) w łańcuchu polinukleotydowym. Skrócono to str

Organizacja genomu człowieka
Całkowita długość DNA haploidalnego zestawu 23 ludzkich chromosomów wynosi 3,5 x 109 par nukleotydów. Taka ilość DNA wystarczy do stworzenia kilku milionów genów. Jednak to prawda

Rodzaje i cechy organizacji strukturalnej RNA
Cząsteczka RNA składa się z pojedynczego łańcucha polinukleotydowego. Poszczególne odcinki łańcucha tworzą spiralne pętle - spinki do włosów, dzięki wiązaniom wodorowym pomiędzy komplementarnymi zasadami azotowymi

Hybrydyzacja kwasów nukleinowych
Wtórna struktura kwasów nukleinowych powstaje w wyniku słabych oddziaływań - wodoru i hydrofobowości. Pod wpływem ogrzewania roztworu DNA takie wiązania ulegają zniszczeniu, a łańcuchy polinukleotydowe ulegają rozbieżności.

Metody badania struktury kwasów nukleinowych
Przez wiele lat pierwszorzędową strukturę kwasów nukleinowych oceniano na podstawie danych pośrednich (liczba zasad purynowych i pirymidynowych, rozmieszczenie zasad drugorzędnych, cechy fizyczne

Biosynteza DNA
Duplikacja DNA u eukariontów zachodzi w fazie S cyklu komórkowego. Inicjacja replikacji jest regulowana przez specyficzne cząsteczki białka sygnalizacyjnego – czynniki wzrostu. Wiążą się z receptorami błony komórkowej

Naprawa DNA
Wysoką stabilność DNA zapewnia nie tylko zachowanie jego struktury i wysoka dokładność replikacji, ale także obecność specjalnych systemów naprawczych w komórkach wszystkich żywych organizmów

Biosynteza RNA
Transkrypcja jest pierwszym etapem wdrażania informacji genetycznej w komórce. Podczas tego procesu syntetyzowany jest łańcuch RNA, którego sekwencja nukleotydowa jest komplementarna

Regulacja transkrypcji
Transkrypcja nie jest związana z fazami cyklu komórkowego; może przyspieszać i zwalniać w zależności od zapotrzebowania komórki lub organizmu na określone białko. Taka selektywna zabawa

Przetwarzanie RNA
Wszystkie typy RNA są syntetyzowane jako prekursory i wymagają obróbki (dojrzewania). Przetwarzanie mRNA rozpoczyna się od czapeczki

Transkrypcja odwrotna
Niektóre wirusy RNA (wirus mięsaka Rouse'a, HIV) posiadają unikalny enzym - polimerazę DNA zależną od RNA, często nazywaną odwrotną transkryptazą

Aktywacja aminokwasów
Na etapie przygotowania do syntezy każdy z 20 aminokwasów proteinogennych jest przyłączony grupą α-karboksylową do rodnika 2¢- lub 3¢-hydroksylowego końca akceptorowego

Synteza białek u eukariontów
Podczas syntezy białka informacja jest odczytywana z mRNA w kierunku od końca 5¢ do końca 3¢, co zapewnia syntezę peptydu od końca N do C. Zdarzenia na rybosomie obejmują etapy początkowe

Zmiany potranslacyjne w białkach
Wiele białek syntetyzuje się w formie nieaktywnej (prekursorów) i po zbieżności z rybosomami ulega postsyntetycznym modyfikacjom strukturalnym. Te zmiany konformacyjne i strukturalne polipa

Regulacja syntezy białek
Komórki somatyczne wszystkich tkanek i narządów organizmu wielokomórkowego zawierają tę samą informację genetyczną, różnią się jednak między sobą zawartością niektórych białek. Dla uh

Inhibitory biosyntezy matrixu
Istnieje duża grupa substancji hamujących syntezę DNA, RNA czy białek. Niektóre z nich znalazły zastosowanie w medycynie w leczeniu chorób zakaźnych i nowotworowych, inne natomiast

Zastosowanie technologii DNA w medycynie
Postępy w dziedzinie biologii molekularnej wywarły znaczący wpływ na współczesną medycynę: nie tylko pogłębiły wiedzę na temat przyczyn wielu chorób, ale także przyczyniły się do opracowania nowych podejść do ich leczenia.

Specyficzne i ogólne drogi katabolizmu
Istnieją trzy etapy katabolizmu: 1). Polimery przekształcają się w monomery (białka w aminokwasy, węglowodany w monosacharydy, lipidy w glicerol i kwasy tłuszczowe). Chemiczny

Metabolity w stanach normalnych i patologicznych
W żywej komórce co sekundę powstają setki metabolitów. Jednak ich stężenia utrzymują się na pewnym poziomie, który jest określoną stałą biochemiczną lub re

Poziomy badań metabolizmu
Poziomy badania metabolizmu: 1. Cały organizm. 2. Izolowane narządy (perfundowane). 3. Skrawki tkanek. 4. Hodowle komórkowe. 5. Homo

Lipidy błonowe
Lipidy błonowe są cząsteczkami amfifilowymi, tj. cząsteczka zawiera zarówno grupy hydrofilowe (głowy polarne), jak i rodniki alifatyczne (ogony hydrofobowe), które samorzutnie tworzą dwuwarstwę, w

Mechanizmy transportu błonowego substancji
Istnieje kilka sposobów przenoszenia substancji przez membranę: Prosta dyfuzja polega na przenoszeniu małych obojętnych cząsteczek wzdłuż gradientu stężeń bez wydatkowania energii i

Strukturalna organizacja łańcucha oddychania tkankowego
Składniki łańcucha oddechowego w wewnętrznej błonie mitochondriów tworzą kompleksy: kompleks I (reduktaza NADH-CoQH2) - przyjmuje elektrolit

Fosforylacja oksydacyjna ATP
Fosforylacja oksydacyjna to proces tworzenia ATP związany z transportem elektronów wzdłuż łańcucha oddychania tkankowego od utlenionego substratu do tlenu. Elektrony zawsze się poruszają

Hipoteza chemoosmotyczna Petera Mitchella (1961)
Główne postulaty tej teorii: wewnętrzna błona mitochondriów jest nieprzepuszczalna dla jonów H+ i OH−; ze względu na energię transportu elektronów

Struktura syntazy ATP
Syntaza ATP jest integralnym białkiem wewnętrznej błony mitochondrialnej. Znajduje się w pobliżu łańcucha oddechowego i jest oznaczony jako kompleks V. Syntaza ATP składa się z 2 podjednostek, obie

Zaburzenia metabolizmu energetycznego
Wszystkie żywe komórki stale potrzebują ATP do wykonywania różnych czynności. Zakłócenie dowolnego etapu metabolizmu, prowadzące do zaprzestania syntezy ATP, jest śmiertelne dla komórki. Tekstylia

Utlenianie typu peroksydazy
Utlenianie podłoża poprzez odwodornienie. Dwa atomy wodoru są przenoszone na cząsteczkę tlenu, tworząc nadtlenek: tlenek zależny od FAD

Utlenianie typu monooksygenazy
Monooksygenazy (hydroksylazy) katalizują włączenie jednego atomu cząsteczki tlenu do substratu. Kolejny atom tlenu zostaje zredukowany do wody. Do działania układu monooksygenazy

Reaktywne formy tlenu (wolne rodniki)
W organizmie w wyniku reakcji redoks stale dochodzi do wytwarzania reaktywnych form tlenu (ROS) podczas jednoelektronowej redukcji tlenu (cząsteczki i

Peroksydacja lipidów (LPO)
Reakcje LPO są wolnorodnikowe i stale zachodzą w organizmie, podobnie jak reakcje tworzenia ROS. Zwykle utrzymują się na pewnym poziomie i pełnią szereg funkcji

Układy antyoksydacyjne organizmu
W organizmie zapobiega się toksycznemu działaniu reaktywnych form tlenu dzięki funkcjonowaniu systemów obrony antyoksydacyjnej. Zwykle zachowana jest równowaga pomiędzy substancjami utleniającymi (prooksydantami)

Receptory hormonalne
Biologiczne działanie hormonów objawia się poprzez ich interakcję z receptorami komórek docelowych. Komórki najbardziej wrażliwe na wpływ określonego hormonu nazywane są komórkami.

Układ cyklazy guanylanowej
System ten, który generuje cGMP jako drugi przekaźnik, jest sprzężony z cyklazą guanylanową. Enzym ten katalizuje tworzenie cGMP z GTP (podobnie jak cyklaza adenylanowa). Cząsteczki

Tlenek azotu
Tlenek azotu powstaje z aminokwasu argininy przy udziale złożonego układu enzymatycznego zależnego od Ca2+ zwanego syntazą NO, który występuje w tkance nerwowej, śródbłonku

Mechanizm przekazywania sygnałów hormonalnych przez receptory wewnątrzkomórkowe
Przekazywanie sygnału hormonów o właściwościach lipofilowych (hormonów steroidowych) i tyroksyny jest możliwe, gdy przechodzą one przez błonę komórkową komórek docelowych. Receptory hormonów znajdują się w cytozolu

Hormony podwzgórza i przysadki mózgowej
Liberyny Statyny Hormony tropowe przysadki Hormony tarczycy Kortykoliberyna Somatoliberyna Luliberyna Fol

Hormony tarczycy
Głównymi hormonami tarczycy są tyroksyna (tetrajodotyronina, T4) i trójjodotyronina (T3), które są produktami jodowanymi.

Działanie biologiczne
Ze względu na wrażliwość na insulinę tkanki organizmu dzieli się na dwa typy: 1) insulinozależne – łączne, tłuszczowe, mięśniowe; tkanka jest mniej wrażliwa na insulinę

Niedoczynność trzustki
Przy niewystarczającym wydzielaniu insuliny rozwija się cukrzyca. Wyróżnia się dwa typy cukrzycy: insulinozależną (typ I) i insulinoniezależną (typ II). Insul

Glukagon
Glukagon jest polipeptydem jednołańcuchowym składającym się z 29 reszt aminokwasowych. Jest syntetyzowany w komórkach α wysp Langerhansa i komórkach neuroendokrynnych jelita. Efekty

Niedoczynność przytarczyc (niedoczynność przytarczyc)
Głównym objawem niedoczynności przytarczyc spowodowanej niewydolnością przytarczyc jest hipokalcemia. W rezultacie wzrasta pobudliwość nerwowo-mięśniowa, co objawia się atakami tonicznymi.

Hormony rdzenia nadnerczy
W rdzeniu nadnerczy w komórkach chromafinowych syntetyzowane są katecholaminy - dopamina, adrenalina i noradrenalina. Bezpośredni poprzednik katecholi

Działanie biologiczne
Wpływ glukokortykoidów na metabolizm wiąże się z ich zdolnością do skoordynowanego oddziaływania na różne tkanki i różne procesy, zarówno anaboliczne (w wątrobie), jak i

Mineralokortykoidy
Aldosteron jest najbardziej aktywnym mineralokortykoidem. Synteza i wydzielanie aldosteronu przez komórki warstwy kłębuszkowej nadnerczy są stymulowane niskim stężeniem Na

Męskie hormony płciowe
Męskie hormony płciowe – androgeny (od greckiego „andros” – męski) – testosteron, dihydrotestosteron, androsteron. Syntetyzowany w komórkach Leydiga

Steryd anaboliczny
Sterydy anaboliczne to substancje syntetyczne o budowie podobnej do androgenów, posiadające wysoką aktywność anaboliczną i niską androgenną. Działanie sterydów anabolicznych objawia się

Kobiecy zgiełk seksualny
Należą do nich estrogeny (steroidy C18) i progestyny ​​(steroidy C21). Estrogeny powstają w wyniku aromatyzacji androgenów. W jajnikach z testosta

Wpływ na narządy inne niż narządy płciowe
Działając na mózg, estrogeny zapewniają kształtowanie instynktu seksualnego i stanu psychicznego kobiety. Estrogeny mają działanie anaboliczne (bodziec

Eikozanoidy
Eikozanoidy to substancje biologicznie czynne syntetyzowane przez większość komórek z polienowych kwasów tłuszczowych zawierających 20 atomów węgla („eikoza” oznacza po grecku 20). Eicosanoi

Nazewnictwo eikozanoidów
Prostacykliny – PGI2, PGI3. Prostacyklina PGI2 jest syntetyzowana w śródbłonku naczyń, mięśniu sercowym, tkance macicy i błonie śluzowej żołądka. Rozszerzył się

Zastosowanie hormonów w medycynie
1. Hormony stosuje się w celu uzupełnienia ich niedoborów w organizmie w przypadku niedoczynności gruczołów dokrewnych (terapia zastępcza): · insulina – przy cukrzycy; · tirok

Główne cechy witamin rozpuszczalnych w wodzie
Nazwa Dzienne zapotrzebowanie, mg Forma koenzymu Funkcje biologiczne Charakterystyczne objawy niedoborów witamin

Główne cechy witamin rozpuszczalnych w tłuszczach
Nazwa Dzienne zapotrzebowanie mg Funkcje biologiczne Charakterystyczne objawy niedoborów witamin A

Dostarczanie organizmowi witamin
Źródłem witamin dla człowieka jest żywność. Ważną rolę w tworzeniu witamin odgrywają bakterie jelitowe, które syntetyzują szereg witamin. Witaminy rozpuszczalne w wodzie do tkanki

Hipowitaminoza
Zapotrzebowanie człowieka na witaminy zależy od płci, wieku, stanu fizjologicznego i intensywności pracy. Charakter ma znaczący wpływ na zapotrzebowanie człowieka na witaminy.

Hiperwitaminoza
Nie opisano chorób wynikających z nadmiernego spożycia witamin rozpuszczalnych w wodzie. Wykorzystywana jest fizjologicznie niezbędna część witamin wchodzących do organizmu

Zastosowanie witamin w praktyce klinicznej
Stosowanie witamin w celach profilaktycznych i terapeutycznych można usystematyzować w następujący sposób. W celach profilaktycznych: 1. O

Antywitaminy
Antywitaminy to substancje, które powodują zmniejszenie lub całkowitą utratę aktywności biologicznej witamin. Antywitaminy można podzielić na dwie główne grupy: 1) antywitaminy

Antywitaminy
Witamina Antywitamina Mechanizm działania antywitaminy Zastosowanie antywitaminy 1. Para-amino-ben

Metabolizm fruktozy
Znaczna ilość fruktozy powstająca podczas rozkładu sacharozy jest przekształcana w glukozę w komórkach jelitowych przed wejściem do układu żyły wrotnej. Pozostała część fruktozy zostaje wchłonięta

Metabolizm laktozy
Laktoza, disacharyd występujący wyłącznie w mleku, składa się z galaktozy i glukozy. Laktoza jest syntetyzowana wyłącznie przez komórki wydzielnicze gruczołów ssaków podczas laktacji. Jest obecny w mleku

Oksydaza
Część glukozy kierowanej do metabolizmu szlakiem kwasu glukuronowego jest bardzo mała w porównaniu z dużą ilością rozkładaną podczas glikolizy lub syntezy glikogenu. Jednakże sprzedam

Insulina
Ryż. 18.-1. Regulacja aktywności syntazy glikogenu. Rozkład glikogenu może nastąpić na dwa sposoby. 1. Hydrolityczny - powstaje przy udziale amylazy

Regulacja syntezy triacylogliceroli
W okresie wchłaniania, wraz ze wzrostem stosunku insulina/glukagon, aktywowana jest synteza TAG w wątrobie. W tkance tłuszczowej indukowana jest synteza lipazy lipoprotenowej (LPL), czyli w tym okresie następuje działanie

Regulacja mobilizacji triacylogliceroli
Mobilizację zmagazynowanych TAG stymulują glukagon i adrenalina oraz, choć w znacznie mniejszym stopniu, hormon wzrostu i kortyzol. W okresie poabsorpcyjnym i podczas postu glukagon dezystuje

Otyłość
Za otyłość uważa się stan, w którym masa ciała jest o 20% większa od masy ciała idealnej dla danej osoby. Rozwija się, gdy w tkance tłuszczowej dominują procesy lipogenezy. Tworzenie adipocytów

Metabolizm kwasów tłuszczowych
Kwasy tłuszczowe uwolnione podczas lipolizy dostają się do krwioobiegu i są transportowane w postaci związanej z albuminami surowicy. Przyjmowaniu FFA towarzyszy pojawienie się hl w osoczu

Metabolizm ciał ketonowych
Podczas postu, długotrwałego wysiłku fizycznego oraz w przypadkach, gdy komórki nie otrzymują wystarczającej ilości glukozy (zaburzenia żołądkowo-jelitowe u dzieci, dieta niskowęglowodanowa itp.)

Synteza kwasów tłuszczowych
Synteza kwasów tłuszczowych zachodzi głównie w wątrobie, w mniejszym stopniu w tkance tłuszczowej i gruczole sutkowym w okresie laktacji. Glikoliza i późniejsza oksydacyjna dekarboksylacja piru

Biochemia miażdżycy
Miażdżyca jest patologią charakteryzującą się pojawieniem się blaszek miażdżycowych na wewnętrznej powierzchni ściany naczynia. Jedną z głównych przyczyn rozwoju takiej patologii jest brak równowagi pomiędzy

Trawienie białek w przewodzie pokarmowym
Trawienie białka rozpoczyna się w żołądku pod wpływem enzymów soku żołądkowego. Dziennie wydziela się do 2,5 litra i różni się od innych soków trawiennych dużą kwasowością.

Rozkład białek w tkankach
Odbywa się to za pomocą proteolitycznych enzymów lizosomalnych, katepsyn. Na podstawie budowy centrum aktywnego wyróżnia się cysteinę, serynę, karboksyl i metalopy

Konwersja aminokwasów przez mikroflorę jelitową
Mikroorganizmy jelitowe mają zestaw układów enzymatycznych, które różnią się od odpowiednich enzymów tkanek ludzkiego ciała i katalizują różnorodne przemiany

Transaminacja aminokwasów
Transaminacja to reakcja przeniesienia grupy a-aminowej z aminokwasu do a-ketokwasu, w wyniku której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas. Reakcje katalizowane przez farmę

Biologiczne znaczenie transaminacji
Transaminacja jest pierwszym etapem deaminacji większości aminokwasów, tj. początkowej fazie ich katabolizmu. Powstałe ketokwasy są utleniane w cyklu TCA lub wykorzystywane

Oksydacyjna deaminacja glutaminianu
Najbardziej aktywna deaminacja kwasu glutaminowego zachodzi w tkankach. Reakcję katalizuje enzym dehydrogenaza glutaminianowa, który różni się nieco od typowych oksydaz L-aminowych

Pośrednia deaminacja aminokwasów
Większości aminokwasów nie można deaminować w jednym etapie, tak jak glutaminian. Grupy aminowe takich aminokwasów są przenoszone do a-ketoglutaranu, tworząc kwas glutaminowy

Aminy biogeniczne
Histamina powstaje w wyniku dekarboksylacji histydyny w komórkach tucznych tkanki łącznej. W organizmie człowieka pełni następujące funkcje: pobudza wydzielanie soku żołądkowego

Drogi katabolizmu szkieletu węglowego aminokwasów
Transaminacja i deaminacja aminokwasów prowadzi do powstania bezazotowych szkieletów węglowych aminokwasów – α-ketokwasów. Białka zawierają 20 aminokwasów różniących się budową

Neutralizacja tkanek amoniaku
Zachodzi w tkankach (mózgu, siatkówce, mięśniach, wątrobie, nerkach itp.) trzema głównymi szlakami: 1. Głównym szlakiem jest wiązanie NH3 z kwasem glutaminowym w celu utworzenia

Ogólna (końcowa) neutralizacja amoniaku
Tworzenie i wydalanie soli amonowych. Rola glutaminazy. W nerkach pod wpływem glutaminazy glutamina ulega hydrolizie do amoniaku. Ten proces jest jeden i

Zaburzenia syntezy i wydalania mocznika
Hiperamonemia to wzrost stężenia amoniaku we krwi. Zatrucie amoniakiem jest przyczyną rozwoju śpiączki wątrobowej. Jedna z głównych przyczyn toksyczności NH3 na cząsteczkę

Metabolizm metioniny
Metionina jest niezbędnym aminokwasem. Grupa metylowa metioniny jest mobilnym fragmentem jednowęglowym stosowanym do syntezy wielu związków. Przeniesienie grupy metylowej metioniny do odpowiedniej

Reakcja aktywacji metioniny
Aktywną formą metioniny jest S-adenozylometionina (SAM), która powstaje w wyniku przyłączania metioniny do cząsteczki adenozyny. Adenozyna powstaje w wyniku hydrolizy ATP. Ta reakcja

Metabolizm fenyloalaniny i tyrozyny
Fenyloalanina jest aminokwasem niezbędnym, ponieważ jej pierścień benzenowy nie jest syntetyzowany w komórkach zwierzęcych. Metabolizm metioniny zachodzi na 2 sposoby: jest zawarty w białkach lub

Fenyloketonuria
W wątrobie zdrowych osób niewielka część fenyloalaniny (do 10%) przekształca się w fenylomleczan i fenyloacetyloglutaminę. Ten szlak katabolizmu fenyloalaniny staje się głównym, gdy główny szlak zostanie zakłócony -

Ksantynuria
Ksantynuria jest dziedziczną enzymopatią związaną z defektem oksydazy ksantynowej, co prowadzi do upośledzonego katabolizmu puryn do kwasu moczowego. Można go zaobserwować w osoczu krwi i moczu

Allosteryczna regulacja szlaków metabolicznych
Regulatory allosteryczne są z reguły dwojakiego rodzaju: 1. Produkty końcowe łańcuchów reakcji sekwencyjnych, regulujące ich syntezę zgodnie z zasadą sprzężenia zwrotnego.

Związek metabolizmu
Metabolizmu jako całości nie należy rozumieć jako sumy wymian białek, kwasów nukleinowych, węglowodanów i lipidów. W wyniku wzajemnego oddziaływania wymian poszczególnych klas związków organicznych,

Rola wątroby w metabolizmie węglowodanów
Główną rolą wątroby w metabolizmie węglowodanów jest utrzymanie prawidłowego poziomu glukozy we krwi – czyli regulacja normoglikemii. Osiąga się to poprzez

Detoksykacja normalnych metabolitów
1. Neutralizacja pigmentów. W komórkach układu siateczkowo-śródbłonkowego wątroby następuje katabolizm hemu do bilirubiny, sprzęganie bilirubiny z kwasem glukuronowym w hepatocytach i p

Neutralizacja ksenobiotyków
Neutralizacja większości ksenobiotyków przebiega w 2 fazach: I – faza modyfikacji chemicznej; II – faza koniugacji. Modyfikacja chemiczna

Katabolizm hemu
Bilirubina powstaje podczas rozkładu hemoglobiny (ryc. 28.2). Proces ten zachodzi w komórkach wątroby, śledziony i szpiku kostnego. Bilirubina jest głównym barwnikiem żółci u ludzi. Podczas rozstania

Żółtaczka. Diagnostyka różnicowa
Żółtaczka jest chorobą charakteryzującą się żółtym zabarwieniem skóry i błon śluzowych w wyniku gromadzenia się bilirubiny. Główną przyczyną tego zjawiska jest hiperbilirubinemia. Przyczyny hiperbilirubinemii m.in

Żółtaczka noworodków
Rodzaj żółtaczki hemolitycznej u noworodków to „żółtaczka fizjologiczna”. Obserwuje się go w pierwszych dniach życia dziecka. Przyczyny wzrostu stężenia bilirubiny pośredniej w

Biochemiczne mechanizmy rozwoju niewydolności wątroby
Niewydolność wątroby to schorzenie, które łączy w sobie różne dysfunkcje wątroby, które można następnie całkowicie wyrównać, postępować lub

Biochemiczne metody diagnostyki uszkodzeń wątroby
Biochemiczne badania laboratoryjne mogą być bardzo czułymi wskaźnikami uszkodzenia wątroby. Wyniki badań biochemicznych wskazują na charakter choroby wątroby i pozwalają

Dystrybucja płynów w organizmie
Komórki do pełnienia określonych funkcji wymagają stabilnego środowiska życia, w tym stałego zaopatrzenia w składniki odżywcze i ciągłej eliminacji produktów przemiany materii. Podstawa wewnętrzna

Roztwory
Płyny ustrojowe zawierają dwa rodzaje substancji rozpuszczonych – nieelektrolity i elektrolity. 1. Nieelektrolity. Substancje, które nie dysocjują w roztworze i są mierzone według

Woda, rola biologiczna, wymiana wody
Woda w organizmie występuje w trzech stanach: 1. Woda składowa (ściśle związana), wchodząca w skład białek, tłuszczów i węglowodanów. 2. Luźno związane warstwy dyfuzyjne wody i

Regulacja objętości płynu pozakomórkowego
Można zaobserwować znaczne wahania objętości śródmiąższowej części płynu zewnątrzkomórkowego bez wyraźnego wpływu na funkcje organizmu. Część naczyniowa płynu pozakomórkowego

Brak równowagi kwasowo-zasadowej
Do zaburzeń dochodzi wtedy, gdy mechanizmy utrzymania wskaźnika korowego nie są w stanie zapobiec zmianom. Można zaobserwować dwa skrajne stany. Kwasica - zwiększone stężenie jonów wodorowych lub

Podstawowe funkcje biologiczne
1. Strukturalne – biorą udział w tworzeniu struktury przestrzennej biopolimerów i innych substancji. 2. Kofaktor – udział w tworzeniu aktywnych centrów enzymów.

Wapń, rola biologiczna, metabolizm, regulacja
Rola biologiczna: · budowa tkanki kostnej, zębów; · skurcz mięśnia; pobudliwość układu nerwowego; · mediator wewnątrzkomórkowy g

Fosfor, rola biologiczna, metabolizm, regulacja
Rola biologiczna: · tworzenie (wraz z wapniem) struktury tkanki kostnej; · budowa DNA, RNA, fosfolipidów, koenzymów; · mak edukacyjny

Niezbędne mikroelementy
Mikroelementy niezbędne to mikroelementy, bez których organizm nie może rosnąć, rozwijać się i dopełniać swojego naturalnego cyklu życiowego. Do niezbędnych elementów należą: gruczoły

Funkcje krwi
Krew transportuje różne substancje chemiczne przez naczynia krwionośne. 1. Funkcja oddechowa - przenoszenie tlenu z płuc do tkanek i CO2 z tkanek do

Cechy metabolizmu w komórkach krwi
Czerwone krwinki: 1. Dojrzałe czerwone krwinki nie mają jądra, więc białka nie są syntetyzowane w komórce. Czerwone krwinki są prawie całkowicie wypełnione hemoglobiną. 2. Czerwone krwinki nie mają mitochondriów

Pochodne hemoglobiny
Cząsteczka hemoglobiny oddziałuje z różnymi ligandami, tworząc pochodne hemoglobiny. 1. Deoksyhemoglobina – HHb – niezwiązana z

Hemoglobinopatie
Wszystkie nieprawidłowości strukturalne części białkowej hemoglobiny nazywane są hemoglobinozami. Wyróżnia się: · hemoglobinopatie; · talasemia. Hemogl

Metabolizm żelaza
Ciało osoby dorosłej zawiera 3-4 g żelaza, z czego około 3,5 g znajduje się w osoczu krwi. Hemoglobina w krwinkach czerwonych zawiera około 68% całkowitego żelaza w organizmie.

Niedokrwistość z niedoboru żelaza
Niedokrwistość z niedoboru żelaza rozwija się w wyniku zaburzonego metabolizmu żelaza. Występują częściej niż inne formy anemii. Główne przyczyny: - przewlekła krew

Charakterystyka białek surowicy
Białka układu dopełniacza – w skład tego układu wchodzi 20 białek krążących we krwi w postaci nieaktywnych prekursorów. Ich aktywacja następuje pod wpływem specjalnego

Hemofilia
Hemofilina jest chorobą dziedziczną spowodowaną brakiem pewnych czynników krzepnięcia krwi. Hemofilia A jest powiązana z niedoborem czynnika VIII, hemofilia B

Cechy procesów biochemicznych zachodzących w tkance nerkowej
· Wysoka intensywność metabolizmu energetycznego. Duże koszty ATP związane są z procesami aktywnego transportu podczas reabsorpcji, wydzielania, a także z biosyntezą białek. Główna ścieżka

Funkcje aksonalnego prądu plazmatycznego
1. Ciągła wymiana składników neuronu w stanach normalnych i patologicznych. 2. Uwalnianie substancji z neuronu na skutek transferu synaptycznego, jego troficznego i innych

Metabolizm wolnych aminokwasów w mózgu
Aminokwasy odgrywają ważną rolę w metabolizmie i funkcjonowaniu ośrodkowego układu nerwowego. Wyjaśnia to nie tylko wyłączna rola aminokwasów jako źródeł syntezy dużych h

Neuropeptydy
Ostatnio znacznie wzrosło zainteresowanie kontrolowaniem krytycznych funkcji mózgu za pomocą peptydów. Odkryto dość dużą liczbę peptydów, które są w stanie to zrobić

Metabolizm energetyczny w tkance nerwowej
Cechami charakterystycznymi metabolizmu energetycznego w tkance mózgowej są: 1. Jego duża intensywność w porównaniu z innymi tkankami. 2. Zużycie przy dużej prędkości

Neurochemiczne podstawy pamięci
Pamięć jest procesem złożonym i niedostatecznie zbadanym, obejmującym fazy wdrukowywania, przechowywania i odzyskiwania napływających informacji. Wszystkie te fazy są ze sobą ściśle powiązane i często

Płyn mózgowo-rdzeniowy (CSF lub płyn mózgowo-rdzeniowy)
Całkowita ilość płynu mózgowo-rdzeniowego u osoby dorosłej wynosi 100–150 ml, u dzieci 80–90 ml. Szybkość tworzenia płynu mózgowo-rdzeniowego waha się od 350-750 ml/dobę. Płyn mózgowo-rdzeniowy odnawia się 3–7 razy dziennie, godz

Białka mięśniowe
Wyróżnia się trzy grupy białek: białka miofibrylarne – 45%; · białka sarkoplazmatyczne – 35%; · białka zrębowe – 20%. I. Miofibryla

Biochemiczne mechanizmy skurczu i rozkurczu mięśni
Cykl biochemiczny skurczu mięśnia składa się z 5 etapów: · 1-2-3 – etapy skurczu; · 4-5 – etapy relaksacji. Etap 1 – w fazie spoczynku miozyn

Rola jonów wapnia w regulacji skurczu mięśni
Kluczową rolę w regulacji skurczu mięśni odgrywają jony wapnia (Ca2+). Miofibryle mają zdolność interakcji z ATP i kurczenia się tylko w obecności określonych substancji w środowisku.

Biochemia zmęczenia mięśni
Zmęczenie to stan organizmu, który pojawia się na skutek długotrwałego obciążenia mięśni i charakteryzuje się przejściowym spadkiem wydolności.

Kolagen
W macierzy pozakomórkowej cząsteczki kolagenu tworzą polimery zwane włókienkami kolagenowymi. Mają ogromną wytrzymałość i są praktycznie nierozciągliwe (wytrzymują obciążenie 10 000 r

Elastyna
W przeciwieństwie do kolagenu, który tworzy mocne włókienka, elastyna ma właściwości gumopodobne. Nici elastynowe zawarte w tkance płuc, w ścianach naczyń krwionośnych, w więzadłach elastycznych

Proteoglikany i glikoproteiny
Proteoglikany to związki o dużej masie cząsteczkowej składające się z białka (5-10%) i glikozaminoglikanów (90-95%). Tworzą główną substancję macierzy międzykomórkowej. Glikozamina

Ostateczny produkty hydrolizy węglowodanów W przewodzie pokarmowym znajdują się tylko trzy substancje: glukoza, fruktoza i galaktoza. Ponadto glukoza stanowi prawie 80% całkowitej ilości tych monosacharydów. Po wchłonięciu w jelicie większość fruktozy i prawie cała galaktoza przekształca się w glukozę w wątrobie. W rezultacie we krwi obecne są jedynie niewielkie ilości fruktozy i galaktozy. W wyniku procesów przemian glukoza staje się jedynym przedstawicielem węglowodanów transportowanych do wszystkich komórek organizmu.

Odpowiednie enzymy, niezbędne komórkom wątroby do zapewnienia procesów wzajemnej konwersji monosacharydów - glukozy, fruktozy i galaktozy - pokazano na rycinie. W wyniku tych reakcji, gdy wątroba uwalnia monosacharydy z powrotem do krwi, produktem końcowym, który dostaje się do krwi, jest glukoza. Powodem tego zjawiska jest to, że komórki wątroby zawierają duże ilości fosfatazy glukozowej, zatem glukozo-6-fosforan można rozłożyć na glukozę i fosforany. Następnie glukoza jest transportowana przez błony komórkowe z powrotem do krwi.

Chciałbym więcej podkreśl ponownieże zwykle ponad 95% wszystkich monosacharydów krążących we krwi reprezentowane jest przez końcowy produkt przemian – glukozę.
Transport glukozy przez błonę komórkową. Zanim glukoza będzie mogła zostać wykorzystana przez komórki tkanek, musi zostać przetransportowana przez błony komórkowe do cytoplazmy. Jednakże glukoza nie może swobodnie dyfundować przez pory w błonach komórkowych, ponieważ maksymalna masa cząsteczkowa cząstek powinna wynosić średnio 100, natomiast masa cząsteczkowa glukozy wynosi 180. Jednakże glukoza może stosunkowo łatwo przenikać do komórek ze względu na mechanizm ułatwionej dyfuzji. Podstawy tego mechanizmu zostały omówione w rozdziale 4, przypomnijmy jego główne punkty.

Wideo: Inkluzje komórkowe

Perforacja na wskroś błona lipidowa komórek, białka nośnikowe, których liczba w błonie jest dość duża, mogą oddziaływać z glukozą. W tej związanej formie glukoza może być transportowana przez białko nośnikowe z jednej strony membrany na drugą i tam rozdzielana – jeśli stężenie glukozy będzie wyższe po jednej stronie membrany niż po drugiej, wówczas glukoza zostanie przetransportowana tam, gdzie jego stężenie jest niższe, a nie w przeciwnym kierunku. Transport glukozy przez błony komórkowe w większości tkanek bardzo różni się od transportu obserwowanego w przewodzie pokarmowym lub w komórkach nabłonkowych aparatu kanalików nerkowych.

Wideo: medyczne

W obu wymienionych przypadki transportu glukozy za pośrednictwem mechanizmu aktywnego transportu sodu. Aktywny transport sodu zapewnia energię do wchłaniania glukozy wbrew gradientowi stężeń. Ten mechanizm aktywnego transportu glukozy sprzężony z sodem występuje jedynie w wyspecjalizowanych komórkach nabłonkowych przystosowanych do aktywnego procesu wchłaniania glukozy. W pozostałych błonach komórkowych glukoza transportowana jest jedynie z obszarów o większym stężeniu do obszarów o niskim stężeniu przy wykorzystaniu mechanizmu dyfuzji ułatwionej, którego możliwość stwarzają szczególne właściwości białka transportującego glukozę zlokalizowanego w błonie.

Stosując węglowodany, a także inne substancje, organizm staje przed dwoma zadaniami: ssanie z jelit do krwi i transport z krwi do komórek tkanek. W każdym razie konieczne jest pokonanie membrany.

Transport monosacharydów przez błony

Wchłanianie w jelicie

Po strawieniu skrobi i glikogenu, po rozkładzie disacharydów, gromadzi się w jamie jelitowej. glukoza i inne monosacharydy, które muszą przedostać się do krwi. Aby to zrobić, muszą pokonać przynajmniej wierzchołkową błonę enterocytu i jego błonę podstawną.

Wtórny transport aktywny

Przez mechanizm wtórnego transportu aktywnego Wchłanianie glukozy i galaktozy następuje ze światła jelita. Mechanizm ten oznacza, że ​​podczas przenoszenia cukrów zużywana jest energia, lecz nie jest ona zużywana bezpośrednio na transport cząsteczki, lecz na wytworzenie gradientu stężeń innej substancji. W przypadku monosacharydów substancją tą jest jon sodu.

Podobny mechanizm transportu glukozy występuje w nabłonku kanalików nerka, który wchłania go ponownie z moczu pierwotnego.
Tylko dostępność aktywny transport pozwala przenieść prawie całą glukozę ze środowiska zewnętrznego do komórek.

Enzym Na+,K+-ATPaza Nieustannie w zamian za potas wypompowuje z komórki jony sodu, to właśnie ten transport wymaga wydatku energetycznego. W świetle jelita zawartość sodu jest stosunkowo wysoka i wiąże się on ze specyficznym białkiem błonowym, które ma dwa miejsca wiązania: jedno dla sodu, drugie dla monosacharydów. Warto zauważyć, że monosacharyd wiąże się z białkiem dopiero po związaniu się z nim sodu. Białko transportowe migruje swobodnie przez błonę. Kiedy białko wchodzi w kontakt z cytoplazmą, sód szybko oddziela się od niego zgodnie z gradientem stężeń, a monosacharyd natychmiast się oddziela. Rezultatem jest akumulacja monosacharydu w komórce, a jony sodu są wypompowywane przez Na+,K+-ATPazę.

Uwalnianie glukozy z komórki do przestrzeni międzykomórkowej, a następnie do krwi następuje na skutek ułatwionej dyfuzji.

Wtórny aktywny transport glukozy i galaktozy przez błony enterocytów

Transport pasywny

W odróżnieniu od glukozy i galaktozy, fruktoza i inne monosacharydy są zawsze transportowane przez białka transportowe, które są niezależne od gradientu sodu, tj. ułatwiona dyfuzja. Tak, dalej wierzchołkowy błona enterocytów zawiera białko transportowe GluT-5, przez który fruktoza przedostaje się do komórki.

W przypadku glukozy stosuje się wtórny transport aktywny, gdy jest ona wykorzystywana Niski stężenia w jelicie. Jeśli stężenie glukozy w świetle jelita Świetnie, wówczas może być również transportowany do komórki przez ułatwiona dyfuzja z udziałem białka GluT-5.

Szybkość wchłaniania monosacharydów ze światła jelita do komórek nabłonkowych nie jest taka sama. Tak więc, jeśli szybkość wchłaniania glukozy przyjmie się jako 100%, wówczas względna szybkość przenoszenia galaktozy wyniesie 110%, fruktozy - 43%, mannozy - 19%.

Transport z krwi przez błony komórkowe

Po uwolnieniu do krwi płynącej z jelit monosacharydy przedostają się naczyniami układu wrotnego do wątroby, są w niej częściowo zatrzymywane, a częściowo dostają się do krążenia ogólnoustrojowego. Ich kolejnym zadaniem jest penetracja komórek narządów.

Glukoza przedostaje się z krwi do komórek poprzez ułatwiona dyfuzja wzdłuż gradientu stężeń obejmującego białka nośnikowe(transportery glukozy - „GluT”). Łącznie wyróżnia się 12 typów transporterów glukozy, różniących się lokalizacją, powinowactwem do glukozy i zdolnością do regulacji.

Transportery glukozy GluT-1 są obecne na błonach wszystkich komórek i odpowiadają za podstawowy transport glukozy do wnętrza komórek, niezbędny do utrzymania ich żywotności.

Cechy GluT-2 jest zdolność do przepuszczania glukozy w dwie strony I niskie powinowactwo na glukozę. Przewoźnik jest reprezentowany przede wszystkim w hepatocyty, które po spożyciu wychwytują glukozę, a w okresie poabsorpcyjnym i podczas postu dostarczają ją do krwi. Ten transporter jest również obecny w nabłonek jelitowy I kanaliki nerkowe. Występuje na membranach komórki β wysepek Langerhansa, GluT-2 transportuje do środka glukozę, gdy jej stężenie przekracza 5,5 mmol/l, dzięki czemu generowany jest sygnał do zwiększenia produkcji insuliny.

Glut-3 ma o wysokim powinowactwie na glukozę i jest prezentowany w Tkanka nerwowa. Dlatego neurony są w stanie wchłonąć glukozę nawet przy niskim stężeniu we krwi.

GluT-4 występuje w mięśniach i tkance tłuszczowej, tylko te transportery są wrażliwe na działanie insulina. Kiedy insulina działa na komórkę, wydostaje się ona na powierzchnię błony i przenosi glukozę do jej wnętrza. Tkaniny te nazywane są zależny od insuliny.

Niektóre tkanki są całkowicie niewrażliwe na działanie insuliny, tzw nieinsulinozależne. Należą do nich tkanka nerwowa, ciało szkliste, soczewka, siatkówka, komórki kłębuszkowe nerek, komórki śródbłonka, jądra i krwinki czerwone.