Hemoglobin(rövidítve Hb) egy vastartalmú, oxigént szállító metalloprotein, amely gerincesek vörösvérsejtjeiben található.

A hemoglobin a vér fő fehérje

A hemoglobin egy fehérje, amely 4 hem tartalmú fehérje alegységből áll. A protomerek hidrofób, ionos és hidrogénkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz a komplementaritás elve szerint. Sőt, nem önkényesen lépnek kölcsönhatásba, hanem egy bizonyos területtel - az érintkezési felülettel. Ez a folyamat rendkívül specifikus, az érintkezés a komplementaritás elve szerint több tucat pontban történik egyszerre. A kölcsönhatást ellentétes töltésű csoportok, hidrofób régiók és a fehérje felületén lévő szabálytalanságok hajtják végre.

A normál hemoglobin fehérje alegységeit különféle típusú polipeptidláncok képviselhetik: α, β, γ, δ, ε, ξ (rendre, görögül - alfa, béta, gamma, delta, epsilon, xi). A hemoglobin molekula két különböző típusú láncot tartalmaz.

A hem egyrészt egy hisztidin-maradékon keresztül kapcsolódik a fehérje alegységéhez vas-koordinációs kötésen keresztül, másrészt pirrolgyűrűk és hidrofób aminosavak hidrofób kötésein keresztül. A hem a láncának „egy zsebében” helyezkedik el, és egy hem tartalmú protomer képződik.

A hemoglobin normál formái

A hemoglobinnak számos normál változata létezik:

• HbP - primitív hemoglobin, 2 ξ- és 2 ε-láncot tartalmaz, az embrióban 7-12 hetes életkor között található;
• HbF - magzati hemoglobin, 2 α- és 2 γ-láncot tartalmaz, 12 hetes méhen belüli fejlődés után jelenik meg, és 3 hónap után a fő;
• HbA - felnőttkori hemoglobin, aránya 98%, 2 α- és 2 β-láncot tartalmaz, 3 hónapos élet után jelenik meg a magzatban, és születéskor az összes hemoglobin 80%-át teszi ki;
• HbA 2 - felnőtt hemoglobin, aránya 2%, 2 α- és 2 δ-láncot tartalmaz;
• HbO 2 - oxihemoglobin, akkor képződik, amikor oxigén kötődik a tüdőben; a tüdővénákban a hemoglobin teljes mennyiségének 94-98% -a;
• A HbCO 2 - karbohemoglobin, a szén-dioxid szövetekben történő megkötése során keletkezik, a vénás vérben a hemoglobin teljes mennyiségének 15-20% -át teszi ki.

A hemoglobin kóros formái

• HbS - sarlósejtes hemoglobin;
• A MetHb a methemoglobin, a hemoglobin egyik formája, amely vasion helyett vasiont tartalmaz. Ez a forma általában spontán jön létre, ilyenkor a sejt enzimkapacitása elegendő a helyreállításához. Szulfonamidok alkalmazása, nátrium-nitrit és élelmiszer-nitrátok fogyasztása, valamint aszkorbinsavhiány esetén a Fe 2+ Fe 3+-ba való átmenete felgyorsul. A keletkező metHb nem képes oxigént megkötni, és szöveti hipoxia lép fel. A vasionok helyreállítására a klinika aszkorbinsavat és metilénkéket használ;
• Hb-CO – karboxihemoglobin, CO (szén-monoxid) jelenlétében képződik a belélegzett levegőben. Kis koncentrációban folyamatosan jelen van a vérben, de aránya a körülményektől és az életmódtól függően változhat. A szén-monoxid aktív inhibitora a hem-tartalmú enzimeknek, különösen a citokróm-oxidáznak, a légzési lánc 4. komplexének;
• HbA 1C -

A hemoglobin két alapvető összetevőt egyesít:

• globin fehérje, amely a teljes vegyület 96%-át teszi ki;
• vastartalmú hem, ami az összetétel 4%-a.

Ez a fajta kromoprotein létfontosságú funkciót tölt be az emberi szervezetben: oxigént szállít a légzőszervekből minden sejtbe és szövetbe, majd onnan a tüdőrendszerbe, szállítva a cserefolyamat során felszabaduló felesleges szén-dioxidot. A légzés mellett részt vesz a redox reakciókban és az energia felhalmozódásban.

A hemoglobin a vörösvértestek - eritrociták - fő összetevője. Neki köszönhető, hogy megkapták nevüket és funkcionális céljukat. Az emberi vörösvértestek szárazanyaga 95% hemoglobint tartalmaz, és csak 5% egyéb anyagokat (lipideket és fehérjéket).

Milyen típusú hemoglobinok léteznek?

A fehérjetartalom alapján a hemoglobin két típusra osztható:

Fiziológiai, hajlamosak megjelenni az emberi test normális fejlődésének bizonyos szakaszaiban. De a hemoglobin kóros típusai a globin aminosavsorainak helytelen egymás utáni elrendezése következtében jönnek létre.

A hemoglobin következő típusai különböztethetők meg forma szerint:

A betegségek megelőzésére és a lábakon kialakuló visszér megnyilvánulásainak kezelésére olvasóink figyelmébe ajánljuk a „VariStop” visszér elleni gélt, amely növényi kivonatokkal és olajokkal van feltöltve, gyengéden és hatékonyan megszünteti a betegség megnyilvánulásait, enyhíti a tüneteket, tonizálja és erősíti. véredény.

1. oxihemoglobin;
2. karboxihemoglobin;
3. methemoglobin;
4. Mioglobin.

Mi az oxihemoglobin?

Az oxihemoglobin nevét oxigénszállító képességéről kapta. De a légzési folyamatot teljes mértékben csak karbohemoglobinnal kombinálva tudja végrehajtani.

Tehát az oxihemoglobin az O2-vel kombinálódik, és oxigént szállít a szövetekbe, majd visszaúton karbohemoglobinná alakul, CO2 - szén-dioxidot vesz el a sejtekből, és eljuttatja a légzőszervekhez. A hemoglobin azon képességének köszönhetően, hogy könnyen rögzíti és felszabadítja a vegyi anyagokat oxigén és szén-dioxid formájában, az emberi test folyamatosan telítődik tiszta oxigénnel, és nem mérgezi a bomlástermékei.

Bevezetés a karboxihemoglobinba

Ez a típusú hemoglobin akkor fordul elő, ha COHb-szén-monoxiddal kombinálódik. Ebben az esetben a hemoglobin visszafordíthatatlan állapotba kerül, ami azt jelenti, hogy használhatatlanná válik, mert soha többé nem lesz képes ellátni a légzésfunkciót. Ebből az következik, hogy a hemoglobin és vegyületei nem minden típusa lehet előnyös a szervezet számára.

A szén-monoxid formájú káros komponensek mind a környezetből, mind pedig az ember belsejében képződhetnek testi rendellenességek következtében.

A szén-monoxid bejuthat a tüdőbe a környezetből, ha az ember tűzzónában tartózkodott, vagy élete nagy részét az úton töltötte, ahol gyakran lélegzett kipufogógázt.

Az irreverzibilis vegyület bizonyos százaléka dohányzókban fordul elő. Még ha az embernek magas a hemoglobinszintje is, a dohányzás miatt csak egy része fog normálisan működni.

Az önmérgezés akkor következik be, amikor a szervezet saját sejtjei elhalnak és elhalnak. Ezt a típust általában „endogén szén-monoxidnak” nevezik. Ilyen helyzeteket nagyon ritkán figyelnek meg, gyakrabban a szén-monoxid kívülről érkezik.

A methemoglobin fogalma

A methemoglobin (metHb) vegyszerekkel kombinálva jön létre, ami felbonthatatlan kötéseket eredményez. Így a keletkező hemoglobin típusok és funkcióik, mint például a karboxihemoglobin, haszontalanok.

Ebben az esetben kapcsolatok lépnek fel olyan vegyi anyagokkal, mint: nitrát, hidrogén-szulfid, szulfid anyagok. Ide tartoznak a rákkezelés során fájdalomcsillapító és kemoterápiás anyagok formájában megjelenő gyógyászati ​​anyagok is.

Hasonlóan a szén-monoxid helyzetéhez, a szervezetbe kívülről történő bejutásuk miatt elválaszthatatlan jellegű kötések jöhetnek létre, illetve olyan esetekben, amikor a szövetekben felhalmozódva a sejtek pusztulása során gyökök szabadulnak fel.

Néha az emésztőrendszer megzavarása gyökök bejutását okozhatja a vérbe. Amikor az emésztőrendszer nem tud megbirkózni a funkciójával, és beengedi az ilyen típusú hemoglobint a véráramba.

Mi az a mioglobin?

A mioglobint a vörösvértestekben a hemoglobin abszolút analógjának tekintik. Az egyetlen különbség az, hogy ennek a vastartalmú fehérjének a helye a csontváz és a szív izmai. Ha valamilyen módon hirtelen megsérülnek, akkor a mioglobin természetesen bejut a véráramba, majd a vesén keresztüli szűrés következtében kiürül a szervezetből.

De fennáll a vesetubulus elzáródásának és további elhalásának lehetősége. Ebben az esetben veseelégtelenség és a szövetek oxigénéhezése fordulhat elő.

Egyéb meglévő típusú hemoglobin

A variációk fő listáján kívül más típusú hemoglobin is található a vérben.

Különféle információforrásokból különböző változatokat hallhat, például:

• magzati hemoglobin;
• dyshemoglobin;
• glikált hemoglobin.

Magzati hemoglobin

A hemoglobin magzati formája megtalálható a magzat vérében a terhesség alatt, valamint az újszülötteknél az élet első három hetében. Az egyetlen különbség a felnőtt hemoglobintól az, hogy a magzati típus jobban képes oxigént szállítani. De az élet során a savasság megváltozik, a magzati hemoglobin gyakorlatilag eltűnik. Egy felnőtt szervezetében mindössze egy százalékot tesz ki.

A dyshemoglobin olyan kötések eredményeként jön létre, amelyek tartósan megfosztják jellemző előnyös tulajdonságainak kifejtésére való képességétől. Ez azt jelenti, hogy az ilyen hemoglobin a vérrel együtt utazik, de cselekvőképtelen segédattribútumként. Idővel a lép elhasználódott anyagként ártalmatlanítja.

Általában a dishemoglobin minden egészséges ember szervezetében jelen van. Ha az ilyen szalagok gyakoribbá válnak, akkor a keringési szerveknek nagyobb intenzitással kell dolgozniuk, gyorsan kimerülnek és elhasználódnak.

Glikált hemoglobin

Amikor a hem fehérje és a glükóz kötődik, glikált hemoglobin képződik. Ez is egy irreverzibilis vegyület. Mennyisége a vércukorszint emelkedésével nő. Főleg cukorbetegeknél fordul elő. Tekintettel arra, hogy a hemoglobin körülbelül 100 napig él, a laboratóriumi vizsgálatok meghatározhatják a terápiás kezelés hatékonyságát, folytathatják vagy újat írhatnak fel.

Nem szabad feltalálnia és gondolataival ijesztgetnie magát, minden lehetséges betegséget kipróbálva. Ha Ön kockázati területen dolgozik, vagy örökletes ágon keresztül megbetegedhet, jobb, ha szakemberhez fordul, és laboratóriumi vizsgálatokat végez. Próbáljon meg megszabadulni a rossz szokásoktól, és gyakrabban sétáljon a friss levegőn.

Kapcsolódó cikkek:

1. Mi a hemoglobin szerepe az emberi szervezetben, és milyen következményekkel jár a hiánya?
2. A nők alacsony hemoglobinszintjének okai: anémiás állapotok jellemzői és formái
3. A hemoglobin funkciói - mint alapvető kémiai vegyület az emberi szervezetben
4. A glikozilált hemoglobin normál szintje cukorbetegek számára

Hozzászólások

Az oldalon található információkat nem szabad öndiagnózisra és kezelésre felhasználni. Szakértői konzultáció szükséges

A hemoglobin szerkezete és formái

A hemoglobin (rövidítve Hb) egy vastartalmú, oxigént szállító metalloprotein, amely gerincesek vörösvérsejtjeiben található.

A hemoglobin a hemoprotein fehérjék csoportjába tartozik, amelyek maguk is a kromoproteinek egy altípusát képezik, és nem enzimatikus fehérjékre (hemoglobin, mioglobin) és enzimekre (citokrómok, kataláz, peroxidáz) oszlanak. Nem fehérje részük a hem szerkezet, amely egy porfirin gyűrűt (4 pirrol gyűrűből áll) és egy Fe 2+ iont tartalmaz. A vas két koordinációs és két kovalens kötéssel kötődik a porfirin gyűrűhöz.

A hemoglobin szerkezete

A normál hemoglobin fehérje alegységeit különféle típusú polipeptidláncok képviselhetik: α, β, γ, δ, ε, ξ (rendre, görögül - alfa, béta, gamma, delta, epsilon, xi). A hemoglobin molekula két különböző típusú láncot tartalmaz.

A hem egyrészt egy hisztidin-maradékon keresztül kapcsolódik a fehérje alegységéhez vas-koordinációs kötésen keresztül, másrészt pirrolgyűrűk és hidrofób aminosavak hidrofób kötésein keresztül. A hem a láncának „egy zsebében” helyezkedik el, és egy hem tartalmú protomer képződik.

A hemoglobin normál formái

• HbP - primitív hemoglobin, 2 ξ- és 2 ε-láncot tartalmaz, az embrióban 7-12 hetes életkor között található;
• HbF - magzati hemoglobin, 2 α- és 2 γ-láncot tartalmaz, 12 hetes méhen belüli fejlődés után jelenik meg, és 3 hónap után a fő;
• HbA - felnőttkori hemoglobin, aránya 98%, 2 α- és 2 β-láncot tartalmaz, 3 hónapos élet után jelenik meg a magzatban, és születéskor az összes hemoglobin 80%-át teszi ki;
• HbA 2 - felnőtt hemoglobin, aránya 2%, 2 α- és 2 δ-láncot tartalmaz;
• HbO 2 - oxihemoglobin, akkor képződik, amikor oxigén kötődik a tüdőben, a pulmonalis vénákban a hemoglobin teljes mennyiségének %-a;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, a szövetekben a szén-dioxid megkötésével jön létre, a vénás vérben a hemoglobin teljes mennyiségének %-át teszi ki.

Hemoglobin. Hemoglobintartalom a vérben, szint, hemoglobin mérés.

A hemoglobin a vér légzőszervi pigmentje, részt vesz az oxigén és a szén-dioxid szállításában, puffer funkciókat lát el és fenntartja a pH-t. Vörösvértestekben (vörösvértestekben) található, az emberi szervezet naponta 200 milliárd vörösvérsejtet termel. Egy fehérje részből - globin - és egy vastartalmú porfirit részből - hemből áll. Ez egy kvaterner szerkezetű fehérje, amelyet 4 alegység alkot. A hemben lévő vas kétértékű formában van.

A férfiak vérének hemoglobintartalma valamivel magasabb, mint a nőké. Az első életévben a hemoglobinkoncentráció fiziológiás csökkenése figyelhető meg. A vér hemoglobintartalmának csökkenése (vérszegénység) a különböző típusú vérzések vagy a vörösvértestek fokozott pusztulásának (hemolízisének) következtében fellépő megnövekedett hemoglobinveszteség következménye lehet. A vérszegénység oka lehet a hemoglobin szintéziséhez szükséges vashiány vagy a vörösvértestek képződésében részt vevő vitaminok (főleg B12, folsav), valamint a vérsejtek képződésének megsértése specifikus hematológiai sejtekben. betegségek. A vérszegénység másodlagosan fordulhat elő különféle krónikus nem hematológiai betegségek miatt.

Alternatív mértékegységek: g/l

Átváltási tényező: g/l x 0,1 ==> g/dal

A hemoglobin normál formái

A hemoglobinnak számos normál változata létezik:

HbР – primitív hemoglobin, 2ξ- és 2ε-láncokat tartalmaz, az embrióban 7-12 hetes életkor között található meg,

HbF – magzati hemoglobin, 2α- és 2γ-láncokat tartalmaz, 12 hetes méhen belüli fejlődés után jelenik meg, és 3 hónap után a fő,

HbA – felnőttkori hemoglobin, aránya 98%, 2α- és 2β-láncokat tartalmaz, 3 hónapos élet után jelenik meg a magzatban és születéskor az összes hemoglobin 80%-át teszi ki,

HbA 2 – felnőttek hemoglobinja, aránya 2%, 2α- és 2δ-láncokat tartalmaz,

HbO 2 - oxihemoglobin, oxigén kötésekor keletkezik a tüdőben, a tüdővénákban a hemoglobin teljes mennyiségének 94-98%-a,

A HbCO 2 – karbohemoglobin, a szövetekben a szén-dioxid megkötésével keletkezik, a vénás vérben a teljes hemoglobin mennyiségének 15-20%-át teszi ki.

A mioglobin egyetlen polipeptidlánc, 153 aminosavból áll, molekulatömege 17 kDa, és szerkezetileg hasonló a hemoglobin β-láncához. A fehérje az izomszövetben lokalizálódik. A mioglobinnak nagyobb affinitása van az oxigénhez, mint a hemoglobinnak. Ez a tulajdonság határozza meg a mioglobin működését - az oxigén lerakódását az izomsejtekben, és csak az izom O 2 parciális nyomásának jelentős csökkenésével (1-2 Hgmm-ig) használja.

ugyanaz az 50% -os telítettség érhető el teljesen különböző oxigénkoncentrációknál - körülbelül 26 Hgmm. hemoglobinra és 5 Hgmm-re. a mioglobinra,

26-40 Hgmm fiziológiás parciális oxigénnyomás mellett. a hemoglobin 50-80%-ban telített, míg a mioglobin csaknem 100%-ban.

Így a mioglobin mindaddig oxigénnel telített marad, amíg az oxigén mennyisége a sejtben a határértékre nem csökken. Csak ezután kezdődik az oxigén felszabadulása a metabolikus reakciókhoz.

A letöltés folytatásához össze kell gyűjtenie a képet:

A hemoglobin kóros formái

A hemoglobin normál formái

A hemoglobin a vér fő fehérje

A hemoglobin a hemoprotein fehérjék csoportjába tartozik, amelyek maguk is a kromoproteinek egy altípusát képezik, és nem enzimatikus fehérjékre (hemoglobin, mioglobin) és enzimekre (citokrómok, kataláz, peroxidáz) oszlanak. Nem fehérje részük a hem - egy porfiringyűrűt (4 pirrolgyűrűből álló) és egy Fe 2+ -iont tartalmazó szerkezet. A vas két koordinációs és két kovalens kötéssel kötődik a porfirin gyűrűhöz.

A hemoglobin egy fehérje, amely 4 hem tartalmú fehérje alegységből áll. A protomerek hidrofób, ionos és hidrogénkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz a komplementaritás elve szerint. Sőt, nem önkényesen lépnek kölcsönhatásba, hanem egy bizonyos területtel - az érintkezési felülettel. Ez a folyamat rendkívül specifikus, az érintkezés a komplementaritás elve szerint több tucat pontban történik egyszerre. A kölcsönhatást ellentétes töltésű csoportok, hidrofób régiók és a fehérje felületén lévő szabálytalanságok hajtják végre.

A normál hemoglobin fehérje alegységeit különféle típusú polipeptidláncok képviselhetik: α, β, γ, δ, ε, ξ (rendre, görögül - alfa, béta, gamma, delta, epsilon, xi). A hemoglobin molekula két különböző típusú láncot tartalmaz.

A hem egyrészt egy hisztidin-maradékon keresztül kapcsolódik a fehérje alegységéhez vas-koordinációs kötésen keresztül, másrészt pirrolgyűrűk és hidrofób aminosavak hidrofób kötésein keresztül. A hem a láncának „egy zsebében” helyezkedik el, és egy hem tartalmú protomer képződik.

A hemoglobinnak számos normál változata létezik:

· HbР – primitív hemoglobin, 2ξ- és 2ε-láncokat tartalmaz, az embrióban 7-12 hetes életkor között fordul elő,

· HbF – magzati hemoglobin, 2α- és 2γ-láncokat tartalmaz, 12 hetes méhen belüli fejlődés után jelenik meg, és 3 hónap után a fő,

· HbA – felnőttkori hemoglobin, aránya 98%, 2α- és 2β-láncokat tartalmaz, 3 hónapos élet után jelenik meg a magzatban és születéskor az összes hemoglobin 80%-át teszi ki,

· HbA 2 – felnőttek hemoglobinja, aránya 2%, 2α- és 2δ-láncokat tartalmaz,

· HbO 2 – oxihemoglobin, a tüdőben oxigén megkötésével keletkezik, a tüdővénákban a teljes hemoglobin mennyiségének 94-98%-a,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, a szövetekben a szén-dioxid megkötésével keletkezik, a vénás vérben a teljes hemoglobin mennyiségének 15-20%-át teszi ki.

HbS – sarlósejtes hemoglobin.

A MetHb a methemoglobin, a hemoglobin egyik formája, amely vasion helyett vasiont tartalmaz. Ez a forma általában spontán jön létre, ilyenkor a sejt enzimkapacitása elegendő a helyreállításához. Szulfonamidok alkalmazása, nátrium-nitrit és élelmiszer-nitrátok fogyasztása, valamint aszkorbinsavhiány esetén a Fe 2+ Fe 3+-ba való átmenete felgyorsul. A keletkező metHb nem képes oxigént megkötni, és szöveti hipoxia lép fel. A vasionok helyreállítására a klinika aszkorbinsavat és metilénkéket használ.

Hb-CO – karboxihemoglobin, CO (szén-monoxid) jelenlétében képződik a belélegzett levegőben. Kis koncentrációban folyamatosan jelen van a vérben, de aránya a körülményektől és az életmódtól függően változhat.

A szén-monoxid a hem tartalmú enzimek, különösen a légzőlánc citokróm-oxidáz 4 komplexének aktív inhibitora.

HbA 1C – glikozilált hemoglobin. Koncentrációja növekszik krónikus hiperglikémiával, és hosszú időn keresztül jó szűrési mutatója a vércukorszintnek.

A mioglobin oxigén megkötésére is képes

A mioglobin egyetlen polipeptidlánc, 153 aminosavból áll, molekulatömege 17 kDa, és szerkezetileg hasonló a hemoglobin β-láncához. A fehérje az izomszövetben lokalizálódik. A mioglobinnak nagyobb affinitása van az oxigénhez, mint a hemoglobinnak. Ez a tulajdonság határozza meg a mioglobin funkcióját - az oxigén lerakódását az izomsejtekben, és csak az izom O 2 parciális nyomásának jelentős csökkenésével (1-2 Hgmm-ig) használja.

Az oxigéntelítettségi görbék a mioglobin és a hemoglobin közötti különbségeket mutatják:

· ugyanaz az 50%-os telítettség érhető el teljesen eltérő oxigénkoncentrációnál - körülbelül 26 Hgmm. hemoglobinra és 5 Hgmm-re. a mioglobinra,

· 26-40 Hgmm fiziológiás parciális oxigénnyomás mellett. a hemoglobin 50-80%-ban telített, míg a mioglobin csaknem 100%-ban.

Így a mioglobin mindaddig oxigénnel telített marad, amíg az oxigén mennyisége a sejtben extrém szintre nem csökken. Csak ezután kezdődik az oxigén felszabadulása a metabolikus reakciókhoz.

A hemoglobin típusok osztályozása, a mutatók növekedésének vagy csökkenésének okai

A klinikai vérvizsgálat fontos eleme a különböző típusú patológiákban szenvedő betegek általános klinikai diagnózisának. Ez a vizsgálat magában foglalja a vörösvértestek és a vastartalmú fehérje szintjének elemzését a vérszérumban. Ez a mutató nagyon érzékeny a belső szervek működésének különböző változásaira.

Mi az a hemoglobin?

A hemoglobin egy vasat tartalmazó peptidvegyület, amely oxigént szállít az emberi test minden szövetébe. Minden gerincesben ez a fehérjevegyület a vörösvértestekben, a gerincteleneknél pedig a plazmában található. Mint fentebb említettük, ennek a peptidvegyületnek a fő funkciója a szén-dioxid eltávolítása és a szervek oxigénellátása.

• dezoxihemoglobin (vagy szabad hemoglobin);
• karboxihemoglobin (a vért kékesre színezi);
• methemoglobin;
• Magzati vastartalmú fehérje (jelen van a magzatban, és az ontogenezis során eltűnik);
• Oxihemoglobin (a vért világos vörösre színezi);
• Mioglobin.

A dezoxihemoglobin szabad hemoglobin az emberi vérben. Ebben a formában ez a peptidvegyület különféle molekulákat képes magához kötni - szén-dioxid/szén-monoxid, oxigén.

Amikor a dezoxihemoglobin oxigénnel kombinálódik, oxihemoglobin képződik. Ez a típusú fehérje oxigénnel látja el az összes szövetet. Különféle oxidálószerek jelenlétében a vastartalmú fehérjében lévő vas kétértékű állapotból háromértékű állapotba változik. Ezt a peptidvegyületet általában methemoglobinnak nevezik, fontos szerepet játszik a szervek élettanában.

Ha a redukált hemoglobin szén-monoxiddal kötődik, akkor toxikus vegyület képződik - karboxihemoglobin. Meg kell jegyezni, hogy a szén-monoxid 250-szer hatékonyabban kötődik a hemoglobinhoz, mint a szén-dioxid. A karboxihemoglobin felezési ideje hosszú, ezért súlyos mérgezést okozhat.

A C-vitamin segít helyreállítani a vastartalmú fehérjét, ezért a gyógyászatban szabadon alkalmazzák szén-monoxid-mérgezés kezelésére. A szén-monoxid-mérgezés általában cianózisként nyilvánul meg.

A mioglobin szerkezete hasonló a hemoglobinhoz, és nagy mennyiségben található meg a szívizomsejtekben, különösen a szívizomsejtekben. „Egy esős napon” megköti az O2 molekulákat, amelyeket később a szervezet olyan körülmények között használ fel, amelyek hipoxiát okoznak. A mioglobin oxigént biztosít a dolgozó izmoknak.

A fenti típusok mindegyike létfontosságú az emberi szervezetben, azonban ennek a peptidvegyületnek vannak kóros formái.

Milyen veszélyes hemoglobin típusok léteznek?

A hemoglobin kóros típusai az emberekben, amelyek különféle betegségekhez vezetnek:

• Hemoglobin D-Punjab;
• A hemoglobin S a sarlósejtes betegségben szenvedő emberekben előforduló forma;
• Hemoglobin C - ez a forma krónikus hemolitikus anémiát okoz;
• A hemoglobin H egyfajta hemoglobin, amelyet β-láncok tetramerje képez, amely jelen lehet az α-talaszémiában.

A vastartalmú D-Punjab fehérje a hemoglobin egyik változata. Azért nevezték így, mert nagy elterjedtsége India és Pakisztán Punjab régiójában. Kína Hszincsiang Ujgur Autonóm Régiójában is ez a leggyakoribb rendellenes vasfehérje variáns. A vizsgálatok azt mutatják, hogy a vastartalmú D-Punjab fehérje a hemoglobin összes kóros formájának több mint 55%-át teszi ki.

Először az 1950-es évek elején fedezték fel egy vegyes brit és indiai amerikai családban Los Angeles környékén, ezért néha D Los Angelesnek is nevezik. Ennek az anyagnak a leggyakoribb változata a vastartalmú protein D. A malária Ázsia különböző részein való elterjedésének eredményeként jelent meg.

A hemoglobin S Nyugat-Afrikából származik, ahol a leggyakoribb. Kisebb mértékben Indiában és a Földközi-tenger térségében van jelen. A béta S gén polimorfizmusa azt jelzi, hogy öt különböző mutációból ered: négy Afrikában, egy pedig Indiában és a Közel-Keleten. A leggyakoribb allél a nyugat-afrikai Beninben található. Más haplotípusok Szenegálban és Bantuban találhatók.

Fontos! A homozigóta formában jelenlévő HbS gén nemkívánatos mutáció. A malária szelekciós tényező lehet, mivel egyértelmű összefüggés van e betegség és a sarlósejtes betegség előfordulása között. A sarlósejtes Hb SA-jellemzőkkel rendelkező gyermekek sokkal könnyebben szenvednek maláriában, és gyakrabban gyógyulnak meg.

A vastartalmú protein C (Hb C) a hemoglobin egyik leggyakoribb szerkezeti változata. Az „egészséges” vastartalmú protein C-vel (Hb C) rendelkező egyének fenotípusosan normálisak, míg a patológiás formában (Hb CC) szenvedők hemolitikus anémiában szenvedhetnek. Bár az abnormális vasprotein C-vel kapcsolatos klinikai szövődmények nem súlyosak.

A hemoglobin H súlyos betegséget - alfa-talaszémiát - okoz. Az α-thalassaemia csökkent alfa-globin termelést eredményez, így kevesebb alfa-globin lánc termelődik, ami felnőtteknél és újszülötteknél többlet β-láncot eredményez. A felesleges béta-láncok instabil tetramereket képeznek, amelyeket hemoglobin H vagy HbH négy béta-láncnak neveznek. A feleslegben lévő γ-láncok tetramereket képeznek, amelyek gyengén kötődnek az oxigénhez, mivel az O2-hoz való affinitásuk túl magas, így nem disszociál a periférián.

Hogyan diagnosztizálják a vastartalmú fehérje kóros formáit a vérben?

Amint fentebb említettük, a hemoglobin-vizsgálat beletartozik a vérszérum klinikai vizsgálatába. Egyes esetekben a vér biokémiai vizsgálata szükséges az adott peptidvegyület kóros formáinak pontos meghatározásához.

Az elemzéshez vért vesznek éhgyomorra és reggel. A biológiai anyag (széklet, vizelet, vér) gyűjtése előtt 12 órával nem ajánlott enni, hogy ne torzuljon a vizsgálati eredmények. Különösen nem kívánatos a fizikai aktivitás, a pszichotróp anyagok vagy más gyógyszerek használata. Nem kell betartani az étrendet, de tartózkodnia kell a zsíros vagy sült ételektől, hogy ne befolyásolja a széklet különböző paramétereit.

A vastartalmú fehérje normál szintje

Csak egy orvosnak kell megfejteni a vérszérum általános klinikai vizsgálatának elemzését. Vannak azonban olyan általános hemoglobin-normák, amelyek minden emberre jellemzőek. Ennek a peptidvegyületnek a szintjét g/l-ben (gramm per liter) mérjük. A vizsgálati módszerek laboratóriumonként változhatnak.

A szabad hemoglobin normája a vérben különböző korcsoportokban:

• Férfiak 18 év felett –g/l;
• 18 év feletti nők –;
• Kisgyerek – 200;

A szabad hemoglobin szintjének növekedése vagy csökkenése patológiákhoz vezethet. Az elsődleges hemoglobinopátiát örökletes okok okozzák, ezért a fejlődés egyetlen szakaszában sem kezelhető. Vannak azonban módszerek a betegek stabilizálására, ezért minden esetben orvoshoz kell fordulni. Ha ennek a peptidvegyületnek a szintje a véráramban jelentősen lecsökken, mesterséges vérpótló alkalmazása javasolt.

Tanács! A „perftoran” szintetikus vegyület javíthatja a vérszegénységben szenvedő betegek életminőségét. A hemoglobin mesterséges növelésével óvatosan kell eljárni, mivel bizonyos esetekben a vérpótlók súlyos mellékhatásokat okozhatnak.

A hemoglobin típusai, a vérben lévő mennyiség meghatározásának módszerei

A hemoglobin felépítése, típusai, funkciói

Kémiailag a hemoglobin a kromoproteinek csoportjába tartozik. Protetikus csoportját, beleértve a vasat is, hemnek, fehérjekomponensét globinnak nevezik. A hemoglobin molekula 4 hemet és 1 globint tartalmaz.

A hem egy metalloporfirin – vas komplex protoporfirinnel. A protoporfirin 4 pirrolgyűrűn alapul, amelyek CH metán hidakon keresztül kapcsolódnak porfirin gyűrűvé. A hem minden típusú hemoglobinra azonos.

A globin a kéntartalmú fehérjék - hisztonok - csoportjába tartozik. Úgy tartják, hogy a globin és a hem közötti kapcsolat a hisztidin aminosav. A globin molekula 2 pár polipeptid láncból áll. Az aminosav-összetételtől függően ά, β, γ és δ láncokat határoznak meg. A fehérjeszintézis az eritropoézis legkorábbi szakaszában megy végbe (a bazofil eritroblasztok RNS-ben gazdagok), majd ezt követően csökken. A hem szintézise és globinnal való kombinációja, azaz a hemoglobin képződése az eritropoézis későbbi szakaszaiban történik, a bazofil normoblaszt polikromatofil normoblaszttá történő átalakulásának időszakában. Ahogy a normoblasztok érnek, a bennük lévő hemoglobin mennyisége növekszik, és az eritrocitákban éri el a maximumot.

A fiziológiás hemoglobinon kívül a hemoglobinnak számos kóros változata létezik, amelyek fizikai-kémiai tulajdonságaikban különböznek egymástól, különösen az elektroforetikus mobilitástól és a lúgokhoz való eltérő attitűdöktől. Jelenleg a következő típusú patológiás hemoglobin létezését ismerik el megbízhatónak: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P és Q.

A kóros hemoglobin a hemoglobin képződésének veleszületett, öröklött hibája következtében alakul ki. A hemoglobin molekuláris szerkezetében (aminosav-összetételében) bekövetkező változások az alapja a „molekuláris betegségeknek” minősített hemoglobinopátiák kialakulásának. A hemoglobinopátiák (hemoglobinózisok) súlyos hemolitikus anémia kialakulását okozhatják. A keringő vér vörösvérsejtjeiben a hemoglobin folyamatos reverzibilis reakcióban van. Ő van

oxigénmolekulát rögzít (a tüdőkapillárisokban), majd felszabadítja (a szöveti kapillárisokban). Az alacsony parciális oxigénnyomású vénás vérben a hemoglobin 1 molekula vízhez kötődik. Az ilyen hemoglobint csökkentett (csökkentett) hemoglobinnak nevezik. A magas parciális oxigénnyomású artériás vérben a hemoglobint 1 oxigénmolekulával kombinálják, és oxihemoglobinnak nevezik. Az oxihemoglobint redukált hemoglobinná és visszafelé folyamatosan alakítva az oxigén a tüdőből a szövetekbe kerül. A szén-dioxid érzékelése a szöveti kapillárisokban és a tüdőbe való eljuttatása szintén a hemoglobin függvénye. A szövetekben az oxihemoglobin, feladva az oxigént, csökkent hemoglobinná alakul. A redukált hemoglobin savas tulajdonságai 70-szer gyengébbek, mint az oxihemoglobin tulajdonságai, így szabad vegyértékei megkötik a szén-dioxidot. Így a szén-dioxid a szövetekből a tüdőbe kerül a hemoglobin segítségével. A tüdőben a keletkező oxihemoglobin magas savas tulajdonságai miatt érintkezésbe kerül a karbohemoglobin lúgos vegyértékeivel, kiszorítva a szén-dioxidot. Mivel a hemoglobin fő funkciója a szövetek oxigénellátása, a szöveti hipoxia minden körülmények között kialakul, amelyet a vér hemoglobinkoncentrációjának csökkenése vagy minőségi változásai kísérnek. A hemoglobin nemcsak oxigénnel és szén-dioxiddal, hanem más gázokkal is képes disszociáló vegyületekké lépni. Ennek eredményeként karboxihemoglobin, oxinitrogén hemoglobin és szulfhemoglobin képződik.

A karboxihemoglobin (oxikarbon) több százszor lassabban disszociál, mint az oxihemoglobin, így már kis koncentrációban (0,07%) a szén-monoxid (CO) a levegőben megköti a szervezetben lévő hemoglobin körülbelül 50%-át, és megfosztja a hordozó képességétől. oxigén, végzetes.

A methemoglobin a hemoglobin és az oxigén stabilabb vegyülete, mint az oxihemoglobin, amely bizonyos gyógyszerekkel – fenacetinnel, antipirinnel, szulfonamidokkal – való mérgezés eredménye. Ebben az esetben a protéziscsoport kétértékű vasa oxidálódva háromértékű vasgá alakul. A methemoglobinémia veszélye a szervezet számára a szövetek oxigénellátásának éles megszakadásában rejlik, ami miatt anoxia alakul ki.

A szulfonamidok (szulfonamidok) alkalmazásakor néha szulfhemoglobin található a vérben. A szulfhemoglobin-tartalom ritkán haladja meg a 10%-ot. A szulfhemoglobinémia visszafordíthatatlan folyamat. Mivel az érintett vörösvértestek

a normálakkal egyidőben elpusztulnak, hemolízis nem figyelhető meg, és a szulfhemoglobin több hónapig a vérben maradhat. A normál vörösvértestek perifériás vérben való tartózkodási idejének meghatározására szolgáló módszer a szulfhemoglobin ezen tulajdonságán alapul.

1. Kolorimetriás módszerek. Gyakrabban színes hemoglobin-származékokat kolorimetrizálnak: hematin-hidrokloridot, karboxihemoglobint, ciánmethemoglobint. A kolorimetriás módszereket egyszerűségük és hozzáférhetőségük miatt széles körben alkalmazzák a gyakorlatban. Közülük a legpontosabb és legmegbízhatóbb a ciánmethemoglobin módszer.

2. Gasometriai módszerek. A hemoglobin például gázzal telített

oxigén vagy szén-monoxid. A hemoglobin mennyiségét az elnyelt gáz mennyisége határozza meg.

3. A hemoglobin molekulában lévő vas meghatározásán alapuló módszerek. Mivel a hemoglobin szigorúan meghatározott mennyiségű vasat (0,374%) tartalmaz, a hemoglobin mennyiségét annak tartalma határozza meg.

Az utolsó két csoport pontos, de sok időt igényel, technikailag összetettebb, ezért a gyakorlatban nem alkalmazták széles körben.

Klinikai jelentősége. Hemoglobin standardok: nőknél g% (g/l), férfiaknál g% (g/l). A hemoglobin koncentrációjának csökkenése a vérben (oligochromemia) különböző etiológiájú vérszegénység esetén figyelhető meg (vérveszteség, vas-, B12-vitamin- és folsavhiány, a vörösvértestek fokozott hemolízise következtében). A vér hemoglobinkoncentrációjának emelkedése (hiperkronémia) erythemia, pulmonalis szívelégtelenség és néhány veleszületett szívelégtelenség esetén fordul elő, és általában a vörösvértestek számának növekedésével párosul. Amikor a vér besűrűsödik, a hemoglobinkoncentráció relatív növekedése fordulhat elő.

A módszer hibaforrásai a következők:

1) külső tényezők hatása a hematin-hidroklorid színére, különösen a plazmafehérjék mennyiségére és minőségére;

2) a hemométerek színstandardjainak idővel történő elhalványulása, ami felfújt számadatokhoz vezet, és ezért a hemométerek időszakos ellenőrzését igényli a megfelelő korrekciók bevezetésével;

3) a pontos idő betartása. A hiba 0,3 g% (3 g/l).

2. Ciánmethemoglobin fotometriás módszer. A módszer elve: a vért összekeverik a hemoglobint ciánmethemoglobinná alakító reagenssel, melynek koncentrációját fotometriai úton mérik. Reagensként Drabkin-oldatot használnak (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2 g, desztillált víz - 1 l-ig). A kálium-vas-szulfid hatására a hemoglobin methemoglobinná (hemiglobinná) oxidálódik, amely azután kálium-cianid segítségével ciánmethemoglobinná (hemiglobin-cianiddá) alakul. A Drabkin-reagensben a leggyakoribb vérhígítás 1:250 (0,02 ml vér és 5 ml reagens). 20 perc elteltével az extinkciót 540 nm-es hullámhosszon és 1 cm-es rétegvastagságon mérjük vízzel szemben SF-4 spektrofotométeren vagy FEK-M-en és hasonló fotoelektrokolorimétereken. A reprodukálhatóság 0,1 g% (1 g/l).

A hemoglobinkoncentráció és a vörösvértestek számának arányának relatív értékét vérszínindexnek (BI) nevezzük. Ha a 33 pg-t I-nek vesszük, akkor az SGE egy adott személyben a CP-t kifejező érték lesz. Például 33 -1; 30,6 -x, akkor CPU = 30,6*1/33 = 0,93. A gyakorlatban a CP-t a következő képlettel számítják ki: 3xHb g/l-ben: a vörösvértestek számának első három számjegye millióban.

Klinikai jelentősége. Az SGE és a CP nagysága a vörösvértestek térfogatától és hemoglobinnal való telítettségének mértékétől függ. Általában a CP 0,86 és 1,1 között van, és az SGE - 27 dl 33 pg. A vörösvértestek fontosak az eritrociták normo-, hiper- és hipokromiájának megítélésében.

A hiperkrómia, azaz a megnövekedett SGE-tartalom, amely 1 feletti CP-t ad, kizárólag a vörösvértestek térfogatának növekedésétől függ, és nem a hemoglobin megnövekedett tartalmától. Ez azzal magyarázható, hogy a vörösvértestekben a hemoglobin koncentrációjának határértéke nem haladja meg a 0,33 pg-t 1 μm³ eritrocita tömegre vonatkoztatva. Maximális hemoglobin telítettség esetén a közepes méretű, 90 µm³ térfogatú vörösvértestek pg hemoglobint tartalmaznak. Így az eritrociták hemoglobintartalmának növekedése mindig makrocitózissal jár együtt. A hiperkrómia (CP 1,2-1,5) a B12-hiányos vérszegénységre jellemző, különösen a vészes vérszegénységre, amelyben „óriás” vörösvérsejtek - megalociták - találhatók a vérben (az SGE ezekben az esetekben 50 pg-ra nő). A makrocitózissal járó hyperchromia számos más anémiában (néhány krónikus hemolitikus és myelotoxikus) is megfigyelhető, különösen ezek degeneratív fázisában vagy B12-vitamin-hiány kíséretében.

A hipokrómia a színindex csökkenése 0,8 alá. Ennek oka lehet a vörösvértestek mennyiségének csökkenése (mikrocitózis), vagy a normál vörösvértestek hemoglobinnal való telítetlensége. A hipokrómia igazi indikátor ill

vashiány a szervezetben, vagy vasrezisztencia, vagyis az eritroblasztok nem képesek felszívni a vasat, ami a hem szintézisének megzavarásához vezet. Egy vörösvérsejt átlagos hemoglobintartalma ebben az esetben 20 db-ra csökken.

Normokrómia, általában egészséges embereknél megfigyelhető, bizonyos vérszegénységekben is megfigyelhető.

Normál fiziológia: előadásjegyzetek Svetlana Sergeevna Firsova

3. A hemoglobin típusai és jelentése

A hemoglobin az egyik legfontosabb légúti fehérje, amely részt vesz az oxigénnek a tüdőből a szövetekbe történő átvitelében. Ez a vörösvértestek fő összetevője, amelyek mindegyike körülbelül 280 millió hemoglobin molekulát tartalmaz.

A hemoglobin egy összetett fehérje, amely a kromoproteinek osztályába tartozik, és két komponensből áll:

2) globin fehérje – 96%.

A hem a porfirin és a vas összetett vegyülete. Ez a vegyület meglehetősen instabil, és könnyen átalakul hematinná vagy heminné. A hem szerkezete minden állatfaj hemoglobinjában azonos. A különbségek a fehérjekomponens tulajdonságaival kapcsolatosak, amelyeket két polipeptidláncpár képvisel. A hemoglobinnak vannak HbA, HbF, HbP formái.

Egy felnőtt ember vére 95-98% hemoglobin HbA-t tartalmaz. Molekulája 2 α- és 2 α-polipeptid láncot tartalmaz. A magzati hemoglobin általában csak újszülöttekben található. A normál típusú hemoglobin mellett vannak abnormálisak is, amelyek a strukturális és szabályozó gének szintjén génmutációk hatására keletkeznek.

A vörösvérsejtek belsejében a hemoglobin molekulák különböző módon oszlanak meg. A membrán közelében merőlegesen fekszenek rá, ami javítja a hemoglobin és az oxigén kölcsönhatását. A sejt közepén kaotikusabban fekszenek. Férfiaknál a normál hemoglobintartalom körülbelül 130-160 g/l, nőknél 120-140 g/l.

A hemoglobinnak négy formája van:

1) oxihemoglobin;

2) methemoglobin;

3) karboxihemoglobin;

4) mioglobin.

Az oxihemoglobin vasat tartalmaz, és képes megkötni az oxigént. Gázt szállít a szövetekbe és szervekbe. Oxidáló szerek (peroxidok, nitritek stb.) hatására a vas kétértékűből háromértékű állapotba megy át, melynek eredményeként methemoglobin képződik, amely nem reagál reverzibilisen az oxigénnel és biztosítja annak szállítását. A karboxihemoglobin vegyületet képez a szén-monoxiddal. Nagy affinitása van a szén-monoxidhoz, így a komplex lassan szétesik. Ez rendkívül mérgezővé teszi a szén-monoxidot. A mioglobin szerkezete hasonló a hemoglobinhoz, és az izmokban, különösen a szívben található. Megköti az oxigént, depót képezve, amelyet a szervezet akkor használ fel, amikor a vér oxigénkapacitása csökken. A mioglobin oxigénnel látja el a dolgozó izmokat.

A hemoglobin légzési és pufferelő funkciókat lát el. 1 mol hemoglobin 4 mol oxigént, 1 g – 1,345 ml gázt képes megkötni. A vér oxigén kapacitása– 100 ml vérben a maximális oxigénmennyiség. A légzésfunkció végrehajtásakor a hemoglobin molekula mérete megváltozik. A hemoglobin és az oxihemoglobin aránya a vér parciális nyomásának mértékétől függ. A puffer funkció a vér pH-jának szabályozásával függ össze.

A Szezonális betegségek című könyvből. Tavaszi szerző Vlagyiszlav Vladimirovics Leonkin

A Normal Physiology: Lecture Notes című könyvből szerző Szvetlana Szergejevna Firsova

A Normal Physiology című könyvből szerző Marina Gennadievna Drangoy

A Belső betegségek propedeutikája: előadási jegyzetek című könyvből A. Yu. Yakovlev

A Prediktív Homeopátia 1. rész Az elnyomás elmélete című könyvből szerző Prafull Vijaykar

A Kedvencek című könyvből szerző Abu Ali ibn Sina

A Keleti gyógyítók titkai című könyvből szerző Viktor Fedorovics Vosztokov

A Szívkezelés gyógynövényekkel című könyvből szerző: Ilya Melnikov

A Szobanövények gyógyítása című könyvből szerző Julia Saveljeva

A Juice Treatment című könyvből szerző: Ilya Melnikov

szerző Elena V. Poghosyan

A Tanuld meg az elemzéseid megértését című könyvből szerző Elena V. Poghosyan

A Táplálkozás című könyvből szerző Szvetlana Vasziljevna Baranova

A Quantum Healing című könyvből szerző Mihail Svetlov

A Doktor Naumov rendszere című könyvből. Hogyan indítsunk el gyógyító és fiatalító mechanizmusokat szerző Olga Stroganova

A Gyógyító almaecet című könyvből szerző Nyikolaj Illarionovics Danikov

Hemogram

Hemogram(görög haima vér + gramma jelölés) – klinikai vérvizsgálat. Tartalmaz adatokat az összes vérsejt számáról, morfológiai jellemzőiről, ESR-ről, hemoglobintartalomról, színindexről, hematokrit számról, a különböző típusú leukociták arányáról stb.

A kutatáshoz szükséges vért az ujjból (újszülötteknél és kisgyermekeknél a fülcimpa vagy a sarok) végzett tüdőszúrás után 1 órával veszik. A szúrás helyét 70%-os etil-alkohollal megnedvesített pamut törlővel kezeljük. A bőrt egy szabványos eldobható dárdával szúrják át. A vérnek szabadon kell folynia. Használhat vénából vett vért.

A vér megvastagodásával a hemoglobinkoncentráció emelkedhet, a vérplazma térfogatának növekedésével pedig csökkenés következhet be.

A vérsejtek számának meghatározását Gorjajev számlálókamrájában végzik. A kamra magassága, a rács területe és felosztásai, valamint a vizsgálathoz vett vér hígítása lehetővé teszi egy bizonyos térfogatú vérben a képződött elemek számának meghatározását. Gorjajev kamerája helyettesíthető automatikus számlálókkal. Működésük elve a folyadékban lévő lebegő részecskék eltérő elektromos vezetőképességén alapul.

A vörösvértestek normál száma 1 liter vérben

	4,0–5,0 × 10 12
	3,7–4,7 × 10 12

A vörösvértestek számának csökkenése (eritrocitopénia) a vérszegénységre jellemző: emelkedés figyelhető meg hipoxiával, veleszületett szívhibákkal, szív- és érrendszeri elégtelenséggel, eritrémiával stb.

A vérlemezkék számát különféle módszerekkel számolják (vérkenetben, a Gorjajev-kamrában, automatikus számlálók segítségével). Felnőtteknél a vérlemezkeszám az 180,0–320,0 × 10 9 /l. A vérlemezkék számának növekedése figyelhető meg rosszindulatú daganatokban, krónikus mieloid leukémiában, osteomyelofibrosisban stb. Az alacsony thrombocytaszám különböző betegségek tünete lehet, mint például a thrombocytopeniás purpura. A klinikai gyakorlatban leggyakrabban immunthrombocytopenia fordul elő. A retikulociták számát vérkenetben vagy a Goryaev-kamrában számolják meg. Felnőtteknél tartalmuk az 2-10 ‰.

A normál fehérvérsejtszám felnőtteknél a 4,0 előtt 9,0×10 9 /l. Gyermekeknél valamivel nagyobb. A leukocitaszám alacsonyabb 4,0×10 9 /l a „leukopénia” kifejezés jelöli, több 10,0 × 10 9 /l– a „leukocitózis” kifejezés. A leukociták száma egészséges emberben nem állandó, napközben jelentősen ingadozhat (cirkadián bioritmus). Az ingadozások amplitúdója életkortól, nemtől, alkotmányos jellemzőktől, életkörülményektől, fizikai aktivitástól stb. függ. A leukopenia kialakulását számos mechanizmus okozza, például a csontvelő leukocita-termelésének csökkenése, ami hipoplasztikus betegségben fordul elő. és vashiányos vérszegénység. A leukocitózis általában a neutrofilek számának növekedésével jár, gyakrabban a leukociták termelésének növekedése vagy az érrendszerben történő újraeloszlása ​​miatt; a test számos állapotában megfigyelhető, például érzelmi vagy fizikai stressz, számos fertőző betegség, mérgezés stb. esetén. Általában a felnőttek vérében a leukociták különböző formákban jelennek meg, amelyek színes készítményekben oszlanak el a következő arányok:

A leukociták egyes formái közötti mennyiségi kapcsolat meghatározása (leukocita képlet) klinikai jelentőséggel bír. Leggyakrabban a leukocita képlet úgynevezett balra tolódása figyelhető meg. Jellemzője a leukociták éretlen formáinak megjelenése (szalagsejtek, metamielociták, mielociták, blastok stb.). Különböző etiológiájú gyulladásos folyamatokban, leukémiában figyelhető meg.

A kialakult elemek morfológiai képét festett vérkenetekben mikroszkóp alatt vizsgáljuk. Számos módja van a vérkenet megfestésének, a sejtelemek bizonyos anilinfestékekhez való kémiai affinitása alapján. Így a citoplazmatikus zárványok metakromatikusan megfestődnek azúrkék szerves festékkel élénk lila színben (azurophilia). A festett vérkenetekben a leukociták, limfociták, eritrociták (mikrociták, makrociták és megalociták) mérete, alakja, színe, például az eritrocita telítettsége hemoglobinnal (színindikátor), a leukociták citoplazmájának színe, limfociták , határozottak. Az alacsony színindex hipokrómiára utal; vérszegénységben figyelhető meg, amelyet a vörösvértestek vashiánya vagy a hemoglobin szintézishez való felhasználásának hiánya okoz. A magas színindex a vitaminhiány okozta vérszegénység hyperchromiára utal BAN BEN 12 és (vagy) folsav, hemolízis.

Az eritrociták ülepedési sebességét (ESR) a Panchenkov-módszerrel határozzák meg, amely a vörösvértestek azon tulajdonságán alapul, hogy leülepednek, amikor a nem alvadt vért függőleges pipettába helyezik. Az ESR a vörösvértestek számától és méretétől függ. A térfogat és az agglomerátumképző képesség, a környezeti hőmérséklet, a vérplazmafehérjék mennyisége és frakcióik aránya. Fokozott ESR fordulhat elő fertőző, immunpatológiai, gyulladásos, nekrotikus és daganatos folyamatok során. Az ESR legnagyobb növekedése a patológiás fehérje szintézise során figyelhető meg, ami jellemző a mielómára, a Waldenström-féle makroglobulinémiára, a könnyű- és nehézlánc betegségre, valamint a hiperfibrinogenémiára. Nem szabad megfeledkezni arról, hogy a vér fibrinogéntartalmának csökkenése kompenzálhatja az albumin és a globulinok arányának megváltozását, aminek következtében az ESR normális marad vagy lelassul. Akut fertőző betegségekben (például influenza, torokfájás) a legmagasabb ESR a csökkent testhőmérséklet időszakában lehetséges, a folyamat fordított fejlődésével. A lassú ESR sokkal ritkábban fordul elő, például erythemia, másodlagos eritrocitózis, fokozott epesavak és epe pigmentek koncentrációja a vérben, hemolízis, vérzés stb.

A hematokrit szám - a képződött vér és plazma elemeinek térfogati aránya - képet ad a vörösvértestek teljes térfogatáról.

Normál hematokrit szám

Meghatározása hematokrit segítségével történik, amely két rövid üveges beosztású kapilláris egy speciális fúvókában. A hematokritszám a véráramban lévő vörösvértestek mennyiségétől, a vér viszkozitásától, a véráramlás sebességétől és egyéb tényezőktől függ. Növeli a kiszáradást, a tirotoxikózist, a cukorbetegséget, a bélelzáródást, a terhességet stb. Alacsony hematokritszám figyelhető meg vérzés, szív- és veseelégtelenség, éhezés és szepszis esetén.

A hemogram indikátorok általában lehetővé teszik a kóros folyamat sajátosságainak eligazodását. Így enyhe neutrofil leukocitózis lehetséges fertőző betegségek és gennyes folyamatok enyhe lefolyásával; súlyosbodását neutrofil hyperleukocytosis jelzi. Ezeket a hemogramokat bizonyos gyógyszerek hatásának nyomon követésére használják. Ezért az eritrociták hemoglobin tartalmának rendszeres meghatározása szükséges a vashiányos vérszegénységben szenvedő betegek vaskiegészítő szedésének rendjének, valamint a leukociták és a vérlemezkék számának a leukémia citosztatikus gyógyszerekkel történő kezelésében.

A hemoglobin felépítése és funkciói

Hemoglobin- az eritrocita fő összetevője és a fő légúti pigment, biztosítja az oxigén szállítását ( RÓL RŐL 2 ) a tüdőből a szövetekbe és a szén-dioxidba ( CO 2 ) a szövetekből a tüdőbe. Emellett jelentős szerepe van a vér sav-bázis egyensúlyának fenntartásában. Becslések szerint egy vörösvérsejt körülbelül 340 000 000 hemoglobin molekulát tartalmaz, amelyek mindegyike körülbelül 103 atomból áll. Az emberi vér átlagosan ~750 g hemoglobint tartalmaz.

A hemoglobin a hemoproteinek csoportjába tartozó komplex fehérje, melynek fehérje komponensét a globin, a nem fehérje komponensét pedig négy egyforma vasporfirin vegyület, az úgynevezett hemek képviselik. A hem középpontjában található vas(II) atom adja a vér jellegzetes vörös színét ( lásd az ábrát. 1). A hemoglobin legjellemzőbb tulajdonsága a gázok reverzibilis hozzáadása RÓL RŐL 2 , CO 2 satöbbi.

Rizs. 1. A hemoglobin szerkezete

Megállapítást nyert, hogy a hem szállítási képességet szerez RÓL RŐL 2 csak akkor, ha egy meghatározott fehérje – globin – veszi körül és védi (maga a hem nem köti meg az oxigént). Általában csatlakozáskor RÓL RŐL 2 vasal ( Fe) egy vagy több elektron irreverzibilisen átkerül az atomokból Fe az atomokhoz RÓL RŐL 2 . Más szóval, kémiai reakció megy végbe. Kísérletileg bebizonyosodott, hogy a mioglobin és a hemoglobin egyedülállóan reverzibilisen kötődik O 2 hem oxidáció nélkül Fe 2+ Fe 3+ .

Így az első pillantásra olyan egyszerűnek tűnő légzési folyamat valójában sokféle atom kölcsönhatása révén valósul meg rendkívül bonyolult óriásmolekulákban.

A vérben a hemoglobin legalább négy formában létezik: oxihemoglobin, dezoxihemoglobin, karboxihemoglobin és methemoglobin. Az eritrocitákban a hemoglobin molekuláris formái képesek egymásra átalakulni, arányukat a szervezet egyedi jellemzői határozzák meg.

Mint minden más fehérjéhez, a hemoglobinnak is van egy bizonyos jellemzője, amelyek alapján meg lehet különböztetni az oldatban lévő többi fehérje és nem fehérje anyagtól. Ilyen jellemzők közé tartozik a molekulatömeg, az aminosav-összetétel, az elektromos töltés és a kémiai tulajdonságok.

A gyakorlatban a hemoglobin elektrolit tulajdonságait használják leggyakrabban (a vizsgálatának vezető módszerei ezen alapulnak), és a hem azon képességét, hogy különféle kémiai csoportokat kapcsolódjon, ami a vegyérték megváltozásához vezet. Feés oldatos színezés (kalorimetriás módszerek). Számos tanulmány kimutatta azonban, hogy a hemoglobin meghatározására szolgáló vezetőképes módszerek eredménye a vér elektrolit-összetételétől függ, ami megnehezíti egy ilyen vizsgálat alkalmazását a sürgősségi orvoslásban.

A csontvelő szerkezete és funkciói

Csontvelő(medulla ossium) a hematopoiesis központi szerve, amely a csontok és a csontvelő üregeinek szivacsos anyagában található. A szervezet biológiai védelmét és a csontképzést is ellátja.

Emberben a csontvelő (BM) először az embriogenezis 2. hónapjában jelenik meg a kulcscsontban, a 3. hónapban - a lapockákban, bordákban, szegycsontban, csigolyákban stb. Az embriogenezis 5. hónapjában a csontvelő az embriogenezis 5. hónapjában fő hematopoietikus szerv, amely differenciált csontvelői vérképzést biztosít a granulocita, eritrocita és megakarciocita sorozat elemeivel.

A felnőtt emberi szervezetben megkülönböztetik a vörös BM-et, amelyet aktív vérképző szövet képvisel, és a sárga, amely zsírsejtekből áll. A vörös CM kitölti a lapos csontok szivacsos anyagának csonttrabekulái és a hosszú csontok epifízise közötti tereket. Sötétvörös színű és félig folyékony állagú, stromából és hematopoietikus szövet sejtjeiből áll. A stromát retikuláris szövet alkotja, fibroblasztok és endoteliális sejtek képviselik; nagyszámú eret tartalmaz, főleg széles vékonyfalú szinuszos kapillárisokat. A stroma részt vesz a csont fejlődésében és működésében. A stromastruktúrák közötti terekben a vérképzés folyamataiban részt vevő sejtek találhatók: őssejtek, progenitor sejtek, eritroblasztok, mieloblasztok, monoblasztok, megakarioblasztok, promyelociták, mielociták, metamielociták, megakariociták, makrofágok és érett vérsejtek.

A vörös BM-ben kialakuló vérsejtek szigetek formájában vannak elrendezve. Ebben az esetben az eritroblasztok körülveszik a makrofágot, amely vasat tartalmaz, amely a hemoglobin hemin részének felépítéséhez szükséges. Az érési folyamat során a vörös BM-ben szemcsés leukociták (granulociták) rakódnak le, így tartalmuk 3-szor nagyobb, mint az eritrokariocitáké. A megakariociták szorosan kapcsolódnak a szinuszos kapillárisokhoz; citoplazmájuk egy része behatol az ér lumenébe. A citoplazma szétválasztott fragmentumai vérlemezkék formájában átjutnak a véráramba. A kialakuló limfociták szorosan körülveszik az ereket. A limfocita prekurzorok és a B limfociták a vörös csontvelőben fejlődnek ki. Normális esetben csak az érett vérsejtek hatolnak át a csontvelő ereinek falán, így az éretlen formák megjelenése a véráramban funkcióváltozásra vagy a csontvelő-gát károsodására utal. A CM a testben az egyik első helyet foglalja el szaporodási tulajdonságait tekintve. Egy személy átlagosan a következőket termeli:

Gyermekkorban (4 év után) a vörös BM-et fokozatosan zsírsejtek váltják fel. 25 éves korig a csőcsontok diafízisei teljesen megtelnek sárga velővel, lapos csontokban a BM térfogatának körülbelül 50%-át foglalja el. A sárga CM normál esetben nem lát el hematopoietikus funkciót, de nagy vérveszteséggel vérképző gócok jelennek meg benne. Az életkorral a BM térfogata és tömege változik. Ha újszülötteknél a testtömeg körülbelül 1,4%-át teszi ki, akkor felnőtteknél 4,6%.

A csontvelő részt vesz a vörösvérsejtek elpusztításában, a vas újrahasznosításában, a hemoglobin szintézisében, és a tartalék lipidek felhalmozódásának helyeként szolgál. Mivel limfocitákat és mononukleáris fagocitákat tartalmaz, részt vesz az immunválaszban.

A CM, mint önszabályozó rendszer tevékenységét a visszacsatolás elve szabályozza (az érett vérsejtek száma befolyásolja képződésük intenzitását). Ezt a szabályozást intercelluláris és humorális (poetinok, limfokinek és monokinek) hatások komplex halmaza biztosítja. Feltételezhető, hogy a sejtek homeosztázisát szabályozó fő tényező a vérsejtek száma. Normális esetben a sejtek öregedésével eltávolítják őket, és mások veszik át a helyüket. Szélsőséges körülmények között (pl. vérzés, hemolízis) a sejtek koncentrációja megváltozik, visszacsatolás lép fel; a jövőben a folyamat a rendszer dinamikus stabilitásától és a káros tényezők hatásának erősségétől függ.

Endogén és exogén tényezők hatására a BM hematopoietikus funkciója megszakad. Gyakran a BM-ben fellépő kóros elváltozások, különösen a betegség kezdetén, nem befolyásolják a vérállapotot jellemző mutatókat. Lehetséges a BM sejtelemek számának csökkenése (hipoplázia) vagy növekedése (hiperplázia). BM hypoplasia esetén a mielokariociták száma csökken, citopenia figyelhető meg, és gyakran a zsírszövet dominál a mieloid szövettel szemben. A hematopoiesis hypoplasia önálló betegség lehet (például aplasztikus anémia). Ritka esetekben olyan betegségeket kísér, mint a krónikus hepatitis, rosszindulatú daganatok, és előfordul a mielofibrózis egyes formáiban, a márványbetegségben és az autoimmun betegségekben. Egyes betegségekben az egyik sorozat sejtjeinek száma csökken, például vörös (részleges vörösvérsejt-aplázia) vagy a granulocita sorozat sejtjei (agranulocitózis). Számos kóros állapot esetén a hematopoiesis hypoplasiája mellett lehetséges a nem hatékony vérképzés, amelyet a hematopoietikus sejtek érésének és felszabadulásának károsodása, valamint intramedulláris halála jellemez.

A CM hiperplázia különböző leukémiákban fordul elő. Így akut leukémiában éretlen (blast) sejtek jelennek meg; krónikus leukémiában megnő a morfológiailag érett sejtek száma, például lymphocytás leukémiában a limfociták, erythremiában az eritrociták, krónikus mieloid leukémiában a granulociták száma. Az eritrocitasejtek hiperpláziája is jellemző hemolitikus anémiák,BAN BEN 12 - hiányos vérszegénység.