transportproteiner. Proteiners transportfunktion Vilket protein transporterar syre i blodet

Syre i blodet är i löst form och i kombination med hemoglobin. En mycket liten mängd syre löses i plasman. Eftersom lösligheten av syre vid 37 °C är 0,225 ml * l -1 * kPa -1 (0,03 ml-l -1 mm Hg -1), så kan varje 100 ml blodplasma vid ett syretryck på 13,3 kPa (100 mm hg.st.) endast bära 0,3 ml syre i upplöst tillstånd. Detta är uppenbarligen inte tillräckligt för organismens liv. Med en sådan syrehalt i blodet och tillståndet för dess fullständiga konsumtion av vävnader, borde minutvolymen blod i vila ha varit mer än 150 l/min. Därav betydelsen av en annan mekanism för transport av syre genom sin föreningar med hemoglobin.

Varje gram hemoglobin kan binda 1,39 ml syre och därför, vid en hemoglobinhalt på 150 g/l, kan varje 100 ml blod bära 20,8 ml syre.

Indikatorer på blodets andningsfunktion

1. Syrekapacitet hos hemoglobin. Den mängd som reflekterar mängden syre som kan binda till hemoglobin när det är helt mättat kallas syrekapacitet för hemoglobinA .

2. Syrehalten i blodet. En annan indikator på blodets andningsfunktion är syrehalten i blodet som återspeglar den verkliga mängden syre, både associerat med hemoglobin och fysiskt löst i plasma.

3. Graden av mättnad av hemoglobin med syre . 100 ml arteriellt blod innehåller normalt 19-20 ml syre, samma volym venöst blod innehåller 13-15 ml syre, medan den arterio-venösa skillnaden är 5-6 ml. Förhållandet mellan mängden syre associerad med hemoglobin och syrekapaciteten hos det senare är en indikator på graden av mättnad av hemoglobin med syre. Mättnad av hemoglobin i arteriellt blod med syre hos friska individer är 96%.

Utbildningoxihemoglobin i lungorna och dess återhämtning i vävnaderna beror på den partiella spänningen av syre i blodet: med dess ökning. Mättnaden av hemoglobin med syre ökar, med en minskning minskar den. Detta förhållande är icke-linjärt och uttrycks av dissociationskurvan för oxyhemoglobin, som har en S-form.

Syresatt arteriellt blod motsvarar dissociationskurvans platå, och omättat blod i vävnaderna motsvarar dess brant minskande del. Den svaga lutningen av kurvan i dess övre del (zonen med hög О2-spänning) indikerar att tillräckligt fullständig arteriell blodhemoglobinmättnad med syre säkerställs även när О2-spänningen minskar till 9,3 kPa (70 mm Hg). En minskning av O-spänningen från 13,3 kPa till 2,0-2,7 kPa (från 100 till 15-20 mm Hg) har praktiskt taget ingen effekt på hemoglobinmättnaden med syre (HbO 2 minskar med 2-3%). Vid lägre O 2 -spänningar dissocierar oxyhemoglobin mycket lättare (kurvans branta fallzon). Sålunda, när O2-spänningen reduceras från 8,0 till 5,3 kPa (från 60 till 40 mm Hg), minskar hemoglobinmättnaden med syre med ungefär 15 %.

Positionen för oxihemoglobin-dissociationskurvan uttrycks vanligtvis kvantitativt av den partiella spänningen av syre, vid vilken hemoglobinmättnaden är 50 % (P 50). Normalvärdet för P50 vid en temperatur av 37°C och pH 7,40 är cirka 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

Dissociationskurvan för oxihemoglobin kan under vissa förhållanden förskjutas i en eller annan riktning, med bibehållen S-form, under påverkan av förändringar i pH, CO 2 -spänning, kroppstemperatur och innehållet av 2,3-diafosfoglycerat (2,3-DPG) i erytrocyter, på vilket hemoglobinets förmåga att binda syre beror på. I arbetande muskler, som ett resultat av intensiv ämnesomsättning, ökar bildningen av CO 2 och mjölksyra, och värmeproduktionen ökar också. Alla dessa faktorer minskar hemoglobins affinitet för syre. I detta fall skiftar dissociationskurvan åt höger (Fig. 8.7), vilket leder till en lättare frisättning av syre från oxyhemoglobin, och möjligheten till syreförbrukning av vävnader ökar. Med en minskning av temperaturen, 2,3-DPG, en minskning av CO-spänningen och en ökning av pH, skiftar dissociationskurvan till vänster, hemoglobinets affinitet för syre ökar, vilket resulterar i att syretillförseln till vävnader minskar.

Transportera proteiner- samlingsnamnet på en stor grupp proteiner som utför funktionen att överföra olika ligander både genom cellmembranet eller inuti cellen (i encelliga organismer), och mellan olika celler i en flercellig organism. Transportproteiner kan vara både membranintegrerade och vattenlösliga proteiner som utsöndras från cellen, belägna i det peri- eller cytoplasmatiska utrymmet, i eukaryoternas kärna eller organeller.

Huvudgrupperna av transportproteiner:

• kelatbildande proteiner;
• transportörproteiner.

Encyklopedisk YouTube

1 / 1

✪ Cellmembran och celltransport

undertexter

Har du någonsin föreställt dig hur det skulle vara att vara inne i en bur? Föreställ dig genetiskt material, cytoplasma, ribosomer – du hittar dem i nästan VARJE cell – både prokaryoter och eukaryoter. Eukaryota celler har också membranorganeller. Alla dessa organeller utför olika funktioner. Men celler är inte isolerade små världar. De har mycket av allt inuti, men de interagerar också med den yttre miljön. Det är vettigt att upprätthålla en stabil inre miljö - även känd som homeostas - de måste kontrollera vad som händer inuti och utanför dem. En mycket viktig struktur som ansvarar för allt cellulärt innehåll är cellmembranet. Genom att kontrollera vad som händer inifrån och ut hjälper membranet till att upprätthålla homeostas. Låt oss ta en titt på cellmembranet. Du kan studera cellmembranet i detalj - det har en fantastisk struktur och signaleringsförmåga. Men i grunden består den av ett fosfolipiddubbelskikt. Dubbelskikt betyder 2 lager, d.v.s. vi har 2 lager lipider. Dessa lipider, som kallas fosfolipider, är sammansatta av polära huvuden och icke-polära svansar. Vissa molekyler har inga problem att penetrera membranet rakt igenom fosfolipiddubbelskiktet. Mycket små, opolära molekyler passar perfekt in i denna kategori. Precis som vissa gaser. Syre och koldioxid är bra exempel. Detta fenomen är känt som enkel diffusion. Ingen energi går åt för att flytta molekyler in och ut på detta sätt, så denna process tillhör kategorin passiv transport. Enkel diffusion följer en koncentrationsgradient. Molekyler rör sig från ett område med hög koncentration till ett område med låg koncentration. Så när du hör någon säga att något går nerför gradienten, är det vad de menar. De involverar förflyttning av molekyler från ett område med högre koncentration till ett område med lägre koncentration. Kommer du ihåg hur vi sa att cellmembranet faktiskt är en ganska komplex struktur? Nåväl, en sak som vi inte har nämnt ännu är membranproteiner, och några av dem är transportproteiner. Vissa transportproteiner bildar kanaler. Vissa av dem ändrar form för att släppa in ämnen. Vissa av dem öppnas och stängs under påverkan av någon form av stimulans. Och dessa proteiner är coola eftersom de hjälper molekyler som antingen är för stora för att passera på egen hand eller för polära. Och då behöver de hjälp av transportproteiner. Detta är känt som underlättad diffusion. Det är fortfarande diffusion och molekylerna rör sig fortfarande nedför koncentrationsgradienten från större till mindre. Det kräver ingen energi, så det är en typ av passiv transport. Protein är helt enkelt en facilitator, eller hjälpare, i denna fråga. Laddade joner använder ofta proteinkanaler för rörelse. Glukos behöver hjälp av ett transportprotein. I processen av osmos, för att snabbt passera vatten genom membranet, passerar vatten genom membrankanaler som kallas aquaporiner. Dessa är alla exempel på underlättad diffusion, som är en typ av passiv transport där rörelse följer en koncentrationsgradient från högre till lägre. Allt som vi redan nämnt gällde endast passiv transport, d.v.s. rörelse från högre till lägre koncentration. Men vad händer om vi behöver gå i motsatt riktning? Till exempel måste tarmceller absorbera glukos. Men vad händer om koncentrationen av glukos inuti cellen är högre än utanför? Vi behöver suga in glukos, och för att göra detta måste det dras mot en koncentrationsgradient. Förflyttning av molekyler från ett område med låg koncentration till ett område med hög koncentration kräver energi eftersom det går emot strömmen. Vanligtvis är detta energin hos ATP. Låt mig påminna dig om att ATP - adenosintrifosfat - innehåller 3 fosfogrupper. När bindningen med det sista fosfatet bryts frigörs en enorm mängd energi. Det är bara en fantastisk liten molekyl. ATP kan aktivera aktiv transport, vilket får molekyler att röra sig mot en koncentrationsgradient. Och ett av sätten är användningen av transportproteiner. Ett av våra favoritexempel på aktiv transport är natrium-kaliumpumpen, så det är definitivt värt att kolla in! Återigen, när en cell behöver förbruka energi för transport, då talar vi om aktiv transport. Men låt oss anta att cellen behöver en mycket stor molekyl - en stor polysackarid (om du har glömt, ta en titt på vår video om biomolekyler). Du kan behöva ett cellmembran för att binda molekylen och på så sätt dra in den. Detta kallas endocytos - från "endo" - inuti. Ofta bildar denna sammansmältning av ämnen med cellmembranet vesiklar som kan dras av i cellen. Endocytos är grundbegreppet, men det finns flera olika typer av endocytos, beroende på hur cellen drar in materia. Amöba, till exempel, använder endocytos. Pseudopoderna sträcker ut sig och omger det amöban vill äta, och pinnen dras in i vakuolen. Det finns andra former, som bisarr receptormedierad endocytos – där celler kan vara väldigt, väldigt, kräsna med vad de tar in eftersom de saker de tar in måste binda till receptorer för att komma in. Eller pinocytos, som gör att cellen kan absorbera vätska. Så googla det för mer information om de olika typerna av endocytos. Exocytos är motsatsen till endocytos, eftersom det trycker ut molekyler ("exo" betyder "ut"). Exocytos kan användas för att befria celler från avfallsprodukter, men det är också väldigt viktigt för att få ut viktiga material som cellen producerar. Vill du ha ett coolt exempel? Tillbaka till polysackarider - visste du att jättelika kolhydrater är väldigt viktiga för bildningen av en cellvägg, men inte alla cellväggar i en cellvägg, men inte alla cellers membran. alla celler har en vägg "Men om du plötsligt behöver en cellvägg behöver du någonstans inne i cellen för att producera kolhydrater för den här väggen. Det här är ett bra exempel på behovet av exocytos. Det är det! Och vi påminner dig - håll dig nyfiken!

Transportfunktion av proteiner

Proteiners transportfunktion är proteiners deltagande i överföringen av ämnen in i och ut ur celler, i deras rörelser inuti celler, samt i deras transport med blod och andra vätskor genom hela kroppen.

Det finns olika typer av transporter som utförs med hjälp av proteiner.

Transport av ämnen över cellmembranet

Passiv transport tillhandahålls också av kanalproteiner. Kanalbildande proteiner bildar vattenporer i membranet som (när de är öppna) ämnen kan passera. speciella familjer av kanalbildande proteiner (connexiner och pannexiner) bildar gap junctions genom vilka ämnen med låg molekylvikt kan transporteras från en cell till en annan (genom pannexiner och in i celler från den yttre miljön).

Mikrotubuli används också för att transportera ämnen inuti celler - strukturer som består av tubulinproteiner. Mitokondrier och membranvesiklar med last (vesiklar) kan röra sig längs deras yta. Denna transport utförs av motorproteiner. De är indelade i två typer: cytoplasmatiska dyneiner och kinesiner. Dessa två grupper av proteiner skiljer sig åt i vilken ände av mikrotubuli de flyttar lasten från: dyneiner från +-änden till -änden och kinesiner i motsatt riktning.

Transport av ämnen över cellmembranet

Passiv transport tillhandahålls också av kanalproteiner. Kanalbildande proteiner bildar vattenporer i membranet som (när de är öppna) ämnen kan passera. speciella familjer av kanalbildande proteiner (connexiner och pannexiner) bildar gap junctions genom vilka ämnen med låg molekylvikt kan transporteras från en cell till en annan (genom pannexiner och in i celler från den yttre miljön).

Mikrotubuli används också för att transportera ämnen inuti celler - strukturer som består av tubulinproteiner. Mitokondrier och membranvesiklar med last (vesiklar) kan röra sig längs deras yta. Denna transport utförs av motorproteiner. De är indelade i två typer: cytoplasmatiska dyneiner och kinesiner. Dessa två grupper av proteiner skiljer sig åt i vilken ände av mikrotubuli de flyttar lasten från: dyneiner från +-änden till -änden och kinesiner i motsatt riktning.

Transport av ämnen i hela kroppen

Transporten av ämnen genom hela kroppen sker huvudsakligen med blod. Blod transporterar hormoner, peptider, joner från de endokrina körtlarna till andra organ, för metaboliska slutprodukter till utsöndringsorganen, transporterar näringsämnen och enzymer, syre och koldioxid.

Det mest kända transportproteinet som transporterar ämnen i hela kroppen är hemoglobin. Det transporterar syre och koldioxid genom cirkulationssystemet från lungorna till organ och vävnader. Hos människor transporteras cirka 15 % av koldioxiden till lungorna med hjälp av hemoglobin. I skelett- och hjärtmuskeln utförs syretransport av ett protein som kallas myoglobin.

I blodplasman finns alltid transportproteiner - serumalbuminer. Fettsyror transporteras till exempel med serumalbumin. Dessutom transporterar proteiner från albumingruppen, såsom transtyretin, sköldkörtelhormoner. Albumins viktigaste transportfunktion är också överföringen av bilirubin, gallsyror, steroidhormoner, läkemedel (aspirin, penicilliner) och oorganiska joner.

Andra blodproteiner - globuliner bär olika hormoner, lipider och vitaminer. Transport av kopparjoner i kroppen utförs av globulin - ceruloplasmin, transport av järnjoner - transferrinprotein, transport av vitamin B12 - transkobalamin.

se även

Wikimedia Foundation. 2010 .

Se vad "Proteintransportfunktion" är i andra ordböcker:

Denna term har andra betydelser, se Proteiner (betydelser). Proteiner (proteiner, polypeptider) är högmolekylära organiska ämnen som består av alfaaminosyror sammankopplade i en kedja med en peptidbindning. I levande organismer ... ... Wikipedia

Transportproteiner är samlingsnamnet för en stor grupp proteiner som utför funktionen att transportera olika ligander både över cellmembranet eller inuti cellen (i encelliga organismer), och mellan olika celler i en flercellig ... ... Wikipedia

Kristaller av olika proteiner odlade på rymdstationen Mir och under NASA-flygningar. Högrenade proteiner bildar kristaller vid låg temperatur, som används för att erhålla en modell av detta protein. Proteiner (proteiner, ... ... Wikipedia

Vätska som cirkulerar i cirkulationssystemet och transporterar gaser och andra lösta ämnen som är nödvändiga för ämnesomsättningen eller som bildas som ett resultat av metaboliska processer. Blod består av plasma (en klar, blekgul vätska) och... Collier Encyclopedia

Högmolekylära naturliga föreningar, som är den strukturella grunden för alla levande organismer och spelar en avgörande roll i processerna för vital aktivitet. B. inkluderar proteiner, nukleinsyror och polysackarider; blandade är också kända ...... Stora sovjetiska encyklopedien

ICD 10 R77.2, Z36.1 ICD 9 V28.1V28.1 Alfafetoprotein (AFP) är ett glykoprotein med en molekylvikt på 69 000 Da, bestående av en enda polypeptidkedja på 600 aminosyror och innehållande cirka 4 % kolhydrater. Bildades när den utvecklades ... Wikipedia

Terminologi 1: : dw Nummer på veckodagen. "1" motsvarar måndag Termdefinitioner från olika dokument: dw DUT Skillnad mellan Moskva och UTC, uttryckt som ett heltal antal timmar Termdefinitioner från ... ... Ordboksuppslagsbok med termer för normativ och teknisk dokumentation

- (lat. membrana hud, skal, membran), strukturer som begränsar celler (cellulära eller plasmamembran) och intracellulära organeller (membran av mitokondrier, kloroplaster, lysosomer, endoplasmatiskt retikulum, etc.). De innehåller i sina ...... Biologisk encyklopedisk ordbok

Begreppet biologi föreslogs av den framstående franske naturforskaren och evolutionisten Jean Baptiste Lamarck 1802 för att utse vetenskapen om livet som ett speciellt naturfenomen. Idag är biologi ett komplex av vetenskaper som studerar ... ... Wikipedia

Syretransport utförs huvudsakligen av erytrocyter. Av de 19 vol.% syret som extraheras från arteriellt blod är endast 0,3 vol.% löst i plasma, medan resten av O2 finns i erytrocyter och är kemiskt bundet till hemoglobin. Hemoglobin (Hb) bildar med syre en skör, lätt dissocierande förening - oxihemoglobin (HbO02). Bindningen av syre genom hemoglobin beror på syrespänningen och är en lätt reversibel process. När syrespänningen minskar frisätter oxyhemoglobin syre.

Oxyhemoglobin dissociationskurvor. Om vi ​​plottar syrepartialtrycken längs abskissan och procentandelen av mättnad av hemoglobin med syre, det vill säga procentandelen hemoglobin som har passerat in i oxyhemoglobin, på ordinataaxeln, så får vi en oxyhemoglobin-dissociationskurva. denna kurva ( ris. 55, A) har formen av en hyperbel och visar att det inte finns något direkt proportionellt samband mellan syrepartialtrycket och mängden oxihemoglobin som bildas. Den vänstra sidan av kurvan stiger brant. Den högra sidan av kurvan har en nästan horisontell riktning. Ris. 55. Dissociationskurvor för oxyhemoglobin i en vattenlösning (A) och i blod (B) vid en koldioxidspänning på 40 mm Hg. Konst. (enligt Barcroft).

Att bindningen av syre genom hemoglobin ger en sådan kurva är av stor fysiologisk betydelse. I zonen med relativt högt partialtryck av syre, motsvarande dess tryck i alveolerna i lungorna, förändringen i syretrycket i intervallet 100-60 mm Hg. Konst. har nästan ingen effekt på kurvans horisontella förlopp, d.v.s. ändrar nästan inte mängden bildad oxyhemoglobin.

Tagen till ris. 55 kurva A erhålls genom att studera lösningar av rent hemoglobin i destillerat vatten. Under naturliga förhållanden innehåller blodplasma olika salter och koldioxid, vilket något förändrar oxyhemoglobins dissociationskurva. Den vänstra sidan av kurvan tar en böj och hela kurvan liknar bokstaven S. Från ris. 55(kurva B) kan man se att den mellersta delen av kurvan är riktad brant nedåt, och den nedre delen närmar sig horisontell riktning.

Det bör noteras att den nedre delen av kurvan kännetecknar egenskaperna hos hemoglobin i zonen med låg , som är nära de som finns tillgängliga i vävnader. Den mellersta delen av kurvan ger en uppfattning om egenskaperna hos hemoglobin vid de värden av syrespänning som finns i arteriellt och venöst blod.

En kraftig minskning av hemoglobins förmåga att binda syre i närvaro av koldioxid noteras vid ett partialtryck av syre lika med 40 ml Hg. Art., d. v. s. med dess spänning, som finns i det venösa blodet. Denna egenskap hos hemoglobin är väsentlig för kroppen. I vävnadernas kapillärer ökar spänningen av koldioxid i blodet och därför minskar hemoglobinets förmåga att binda syre, vilket underlättar återföringen av syre till vävnaderna. I lungornas alveoler, där en del av koldioxiden passerar in i alveolarluften, ökar hemoglobinets affinitet för syre, vilket underlättar bildandet av oxyhemoglobin.

En särskilt kraftig minskning av hemoglobins förmåga att binda syre noteras i blodet i muskelkapillärerna under intensivt muskelarbete, när sura metaboliska produkter, särskilt mjölksyra, kommer in i blodomloppet. Detta bidrar till att en stor mängd syre återförs till musklerna.

Hemoglobinets förmåga att binda och frigöra syre varierar också med temperaturen. Oxyhemoglobin vid samma partialtryck av syre i miljön frigör mer syre vid en mänsklig kroppstemperatur (37-38°C) än vid en lägre temperatur.

Syre transporteras av artärblodet i två former: bundet till hemoglobin i erytrocyten och löst i plasman.

Erytrocyten härstammar från odifferentierad benmärgsvävnad. Under mognaden förlorar cellen kärnan, ribosomer och mitokondrier. Som ett resultat kan erytrocyten inte utföra funktioner som celldelning, oxidativ fosforylering och proteinsyntes. Energikällan för erytrocyten är huvudsakligen glukos, metaboliserat i Embden-Mierhoff-cykeln, eller hexosmonofosfatshunt. Det viktigaste intracellulära proteinet för O2- och CO2-transport är hemoglobin, som är en komplex förening av järn och porfyrin. Högst fyra O2-molekyler binder till en hemoglobinmolekyl. Hemoglobin fullt laddat med O2 kallas oxihemoglobin, och hemoglobin utan O2 eller med mindre än fyra O2-molekyler anslutna kallas syrefattigt hemoglobin.

Den huvudsakliga formen av O2-transport är oxyhemoglobin. Varje gram hemoglobin kan binda maximalt 1,34 ml O2. Följaktligen är syrekapaciteten i blodet direkt beroende av innehållet av hemoglobin:

O2 blodkapacitet = ? 1,34 O2/gHb/100 ml blod (3,21).

Hos friska personer med en hemoglobinhalt på 150 g/l är blodets syrekapacitet 201 ml blod O2.

Blod innehåller en liten mängd syre, inte bundet till hemoglobin, utan löst i plasma. Enligt Henrys lag är mängden löst O2 proportionell mot trycket av O2 och dess löslighetskoefficient. Lösligheten av O2 i blodet är mycket låg: endast 0,0031 ml löses i 0,1 l blod per 1 mm Hg. Konst. Således, vid ett syretryck av 100 mm Hg. Konst. 100 ml blod innehåller endast 0,31 ml löst O2.

CaO2 = [(1,34)(SaO2)] + [(Pa)(0,0031)] (3,22).

Hemoglobin dissociationskurva. Hemoglobins affinitet för syre ökar när O2-molekyler binds sekventiellt, vilket ger oxihemoglobin-dissociationskurvan en sigmoid eller S-form (Fig. 3.14).

Den övre delen av kurvan (PaO2? 60 mm Hg) är platt. Detta indikerar att SaO2, och därför CaO2, förblir relativt konstant trots betydande fluktuationer i PaO2. En ökning av CaO2- eller O2-transport kan uppnås genom att öka hemoglobinhalten eller plasmaupplösning (hyperbar syresättning).

PaO2 där hemoglobin är 50 % mättat med syre (vid 370 pH=7,4) är känt som P50. Detta är ett allmänt accepterat mått på hemoglobins affinitet för syre. P50 i humant blod är 26,6 mm Hg. Konst. Det kan dock förändras under olika metaboliska och farmakologiska förhållanden som påverkar processen för syrebindning av hemoglobin. Dessa inkluderar följande faktorer: koncentration av vätejoner, koldioxidspänning, temperatur, koncentration av 2,3-difosfoglycerat (2,3-DPG), etc.

Ris. 3.14. Förändringar i kurvan för dissociation av oxyhemoglobin med förändringar i pH, kroppstemperatur och koncentrationen av 2,3-difosfoglycerat (2,3-DPG) i erytrocyter

Förändringen i hemoglobins affinitet för syre, på grund av fluktuationer i den intracellulära koncentrationen av vätejoner, kallas Bohr-effekten. En sänkning av pH förskjuter kurvan åt höger, en ökning av pH åt vänster. Formen på oxihemoglobin-dissociationskurvan är sådan att denna effekt är mer uttalad i venöst blod än i arteriellt blod. Detta fenomen underlättar frisättningen av syre i vävnaderna, med liten effekt på syreförbrukningen (i frånvaro av allvarlig hypoxi).

Koldioxid har en dubbel effekt på oxihemoglobins dissociationskurva. Å ena sidan påverkar CO2-halten det intracellulära pH-värdet (Bohr-effekten). Å andra sidan orsakar ackumuleringen av CO2 bildandet av karbamidföreningar på grund av dess interaktion med aminogrupperna i hemoglobin. Dessa karbamidföreningar fungerar som allosteriska effektorer av hemoglobinmolekylen och påverkar direkt O2-bindning. En låg nivå av karbaminföreningar orsakar en förskjutning av kurvan åt höger och en minskning av hemoglobinets affinitet för O2, vilket åtföljs av en ökning av frisättningen av O2 i vävnader. När PaCO2 stiger förskjuter den åtföljande ökningen av karbamidföreningar kurvan åt vänster, vilket ökar O2-bindningen till hemoglobin.

Organiska fosfater, i synnerhet 2,3-difosfoglycerat (2,3-DPG), bildas i erytrocyter under glykolys. Produktionen av 2,3-DFG ökar under hypoxemi, vilket är en viktig anpassningsmekanism. Ett antal tillstånd som orsakar en minskning av O2 i perifera vävnader, såsom anemi, akut blodförlust, kongestiv hjärtsvikt, etc. kännetecknas av en ökning av produktionen av organiska fosfater i erytrocyter. Detta minskar hemoglobinets affinitet till O2 och ökar dess frisättning i vävnader. Omvänt, i vissa patologiska tillstånd, såsom septisk chock och hypofosfatemi, finns det en låg nivå av 2,3-DPG, vilket leder till en förskjutning av oxihemoglobin-dissociationskurvan åt vänster.

Kroppstemperaturen påverkar oxyhemoglobin-dissociationskurvan mindre uttalad och kliniskt signifikant än de faktorer som beskrivs ovan. Hypertermi orsakar en ökning av P50, d.v.s. förskjutning av kurvan till höger, vilket är ett gynnsamt adaptivt svar inte på ökat syrebehov av celler under feberförhållanden. Hypotermi minskar tvärtom P50, d.v.s. skiftar dissociationskurvan åt vänster.

CO, genom att binda till hemoglobin (bildar karboxihemoglobin), försämrar syresättningen av perifera vävnader genom två mekanismer. För det första minskar CO direkt blodets syrebärande förmåga. För det andra, genom att minska mängden hemoglobin tillgängligt för O2-bindning; CO minskar P50 och förskjuter oxyhemoglobins dissociationskurva åt vänster.

Oxidation av järndelen av hemoglobin till järn leder till bildning av methemoglobin. Normalt hos friska människor är methemoglobin mindre än 3 % av det totala hemoglobinet. Dess låga nivå upprätthålls av intracellulära enzymatiska återhämtningsmekanismer. Methemoglobinemi kan uppstå som en konsekvens av medfödd brist på dessa reducerande enzymer eller bildandet av onormala hemoglobinmolekyler som är resistenta mot enzymatisk reduktion (t.ex. hemoglobin M).

Syretillförsel (DO2) är hastigheten för syretransport i arteriellt blod, vilket beror på blodflödet och arteriellt O2-innehåll. Systemisk syretillförsel (DO2), beräknad som:

DO2 = CaO2 x Qt (ml/min) eller

DO2 = ([(Hb) ? 1,34? % mättnad] + kommer att vara 25 %, dvs 5 ml / 20 ml. Således förbrukar kroppen normalt bara 25 % av syret som transporteras av hemoglobin. När behovet av O2 överstiger förmågan att leverera det, blir extraktionskvoten högre än 25 %, om 25 % av den extra efterfrågan överstiger 25 %. %.

Om syretillförseln är måttligt reducerad ändras inte syreförbrukningen på grund av ökad O2-extraktion (hemoglobinsyremättnaden i blandat venöst blod minskar). I detta fall är VO2 oberoende av leverans. När DO2 minskar ytterligare nås en kritisk punkt där VO2 blir direkt proportionell mot DO2. Tillståndet där syreförbrukningen beror på leverans kännetecknas av progressiv laktacidos på grund av cellulär hypoxi. Den kritiska nivån av DO2 observeras i olika kliniska situationer. Till exempel noterades dess värde på 300 ml/(min*m2) efter operationer under kardiopulmonell bypass och hos patienter med akut andningssvikt.

Spänningen av koldioxid i blandat venöst blod (PvCO2) är normalt cirka 46 mm Hg. Art., som är slutresultatet av att blanda blod som flödar från vävnader med olika nivåer av metabolisk aktivitet. Den venösa spänningen av koldioxid i venöst blod är mindre i vävnader med låg metabolisk aktivitet (t.ex. hud) och större i organ med hög metabolisk aktivitet (t.ex. hjärta).

Koldioxid diffunderar lätt. Dess förmåga att diffundera är 20 gånger större än syre. CO2, som bildas under cellulär metabolism, diffunderar in i kapillärerna och transporteras till lungorna i tre huvudformer: som löst CO2, som bikarbonatanjonen och som karbamidföreningar.

CO2 är mycket lösligt i plasma. Mängden av den lösta fraktionen bestäms av produkten av partialtrycket av CO2 och löslighetskoefficienten (? = 0,3 ml/l blod/mm Hg). Cirka 5 % av den totala koldioxiden i arteriellt blod är i form av en löst gas.

Bikarbonatanjonen är den dominerande formen av CO2 (cirka 90%) i arteriellt blod. Bikarbonatanjonen är produkten av reaktionen av CO2 med vatten för att bilda H2CO3 och dess dissociation:

CO2 + H2O-H2CO3-H+ + HCO3- (3,25).

Reaktionen mellan CO2 och H2O är långsam i plasma och mycket snabb i erytrocyter, där det intracellulära enzymet kolhydras finns. Det underlättar reaktionen mellan CO2 och H2O för att bilda H2CO3. Den andra fasen av ekvationen fortskrider snabbt utan katalysator.

När HCO3- ackumuleras inuti erytrocyten diffunderar anjonen genom cellmembranet in i plasman. Erytrocytmembranet är relativt ogenomträngligt för H+, såväl som för katjoner i allmänhet, så vätejoner förblir inuti cellen. Cellens elektriska neutralitet under diffusionen av CO2 in i plasman ger ett inflöde av kloridjoner från plasman till erytrocyten, vilket bildar det så kallade kloridskiftet (Hamburgerskifte). En del av H+ som finns kvar i erytrocyterna buffras genom att kombineras med hemoglobin. I perifera vävnader, där CO2-koncentrationen är hög och betydande mängder H+ ackumuleras av erytrocyter, underlättas H+-bindningen av hemoglobindeoxygenering. Reducerat hemoglobin binder till protoner bättre än syresatt hemoglobin. Deoxygenering av arteriellt blod i perifera vävnader främjar således H+-bindning genom bildandet av reducerat hemoglobin.

CO2 + H2O + HbO2 > HbH+ + HCO3+ O2 (3,26).

Denna ökning av CO2-bindning till hemoglobin är känd som Haldane-effekten. I lungorna har processen motsatt riktning. Syresättning av hemoglobin förbättrar dess sura egenskaper, och frisättningen av vätejoner förskjuter jämvikten huvudsakligen mot bildandet av CO2:

O2 + HCO3- + HbH+ > CO2 + H2O + HbO2