Proteine ​​de transport. Funcția de transport a proteinelor Care proteină transportă oxigenul în sânge

Oxigenul din sânge este dizolvat și combinat cu hemoglobina. Există foarte puțin oxigen dizolvat în plasmă. Deoarece solubilitatea oxigenului la 37 °C este de 0,225 ml * l -1 * kPa -1 (0,03 ml-l -1 mm Hg -1), atunci la fiecare 100 ml de plasmă sanguină la o tensiune de oxigen de 13,3 kPa (100 mm rg. Art.) poate transporta doar 0,3 ml oxigen în stare dizolvată. Acest lucru în mod clar nu este suficient pentru viața corpului. Cu un astfel de conținut de oxigen în sânge și starea consumului complet al acestuia de către țesuturi, volumul minut de sânge în repaus ar trebui să fie mai mare de 150 l/min. Acest lucru face clară importanța unui alt mecanism de transfer de oxigen prin intermediul acestuia conexiuni cu hemoglobina.

Fiecare gram de hemoglobină este capabil să lege 1,39 ml de oxigen și, prin urmare, cu un conținut de hemoglobină de 150 g/l, fiecare 100 ml de sânge poate transporta 20,8 ml de oxigen.

Indicatori ai funcției respiratorii a sângelui

1. Capacitatea de oxigen a hemoglobinei. Se numește valoarea care reflectă cantitatea de oxigen care poate intra în contact cu hemoglobina atunci când este complet saturată capacitatea de oxigen a hemoglobineiA .

2. Conținutul de oxigen în sânge. Un alt indicator al funcției respiratorii a sângelui este conținutul de oxigen din sânge, care reflectă cantitatea reală de oxigen, atât legată de hemoglobină, cât și dizolvată fizic în plasmă.

3. Gradul de saturație a hemoglobinei cu oxigen . 100 ml de sânge arterial conțin în mod normal 19-20 ml de oxigen, același volum de sânge venos conține 13-15 ml de oxigen, în timp ce diferența arteriovenoasă este de 5-6 ml. Raportul dintre cantitatea de oxigen asociată cu hemoglobina și capacitatea de oxigen a acesteia din urmă este un indicator al gradului de saturație în oxigen a hemoglobinei. Saturația de oxigen a hemoglobinei din sângele arterial la persoanele sănătoase este de 96%.

Educaţieoxihemoglobina în plămâni şi refacerea ei în ţesuturi depinde de tensiunea parţială de oxigen a sângelui: când aceasta creşte. Saturația hemoglobinei cu oxigen crește, iar când scade, scade. Această relație este neliniară și este exprimată printr-o curbă de disociere a oxihemoglobinei în formă de S.

Sângele arterial oxigenat corespunde unui platou al curbei de disociere, iar sângele desaturat din țesuturi corespunde unei părți din acesta în scădere abruptă. Creșterea ușoară a curbei în secțiunea sa superioară (zona de tensiune ridicată a O2) indică faptul că o saturație suficient de completă a hemoglobinei din sângele arterial cu oxigen este asigurată chiar și atunci când tensiunea de O2 este redusă la 9,3 kPa (70 mm Hg). O scădere a tensiunii O, de la 13,3 kPa la 2,0-2,7 kPa (de la 100 la 15-20 mm Hg) nu are practic niciun efect asupra saturației hemoglobinei cu oxigen (HbO 2 scade cu 2-3%). La valori mai mici ale tensiunii O2, oxihemoglobina se disociază mult mai ușor (zona de scădere abruptă a curbei). Astfel, când tensiunea de O 2 scade de la 8,0 la 5,3 kPa (de la 60 la 40 mm Hg), saturația hemoglobinei cu oxigen scade cu aproximativ 15%.

Poziția curbei de disociere a oxihemoglobinei este de obicei exprimată cantitativ prin tensiunea parțială a oxigenului la care saturația hemoglobinei este de 50% (P 50). Valoarea normală a P50 la o temperatură de 37°C și pH 7,40 este de aproximativ 3,53 kPa (26,5 mm Hg).

Curba de disociere a oxihemoglobinei în anumite condiții se poate deplasa într-o direcție sau alta, menținând o formă de S, sub influența modificărilor pH-ului, tensiunii CO 2 , temperaturii corpului și conținutului de 2,3-diafosfoglicerat (2,3). -DPG) în eritrocite, de care depinde capacitatea hemoglobinei de a lega oxigenul. În mușchii care lucrează, ca urmare a metabolismului intens, crește formarea de CO 2 și acid lactic, iar producția de căldură crește și ea. Toți acești factori reduc afinitatea hemoglobinei pentru oxigen. În acest caz, curba de disociere se deplasează spre dreapta (Fig. 8.7), ceea ce duce la eliberarea mai ușoară a oxigenului din oxihemoglobină, iar posibilitatea consumului de oxigen de către țesuturi crește. Odată cu o scădere a temperaturii, 2,3-DPG, o scădere a tensiunii CO și o creștere a pH-ului, curba de disociere se deplasează spre stânga, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen crește, rezultând o scădere a livrării de oxigen către țesuturi.

Proteine ​​de transport- o denumire colectivă pentru un grup mare de proteine ​​care îndeplinesc funcția de a transporta diferiți liganzi atât prin membrana celulară sau în interiorul celulei (la organismele unicelulare), cât și între diferite celule ale unui organism multicelular. Proteinele de transport pot fi fie integrate în membrană, fie proteine ​​solubile în apă secretate de celulă, situate în spațiul peri- sau citoplasmatic, în nucleul sau organelele eucariotelor.

Principalele grupe de proteine ​​de transport:

• proteine ​​chelatoare;
• proteine ​​de transport.

YouTube enciclopedic

1 / 1

✪ Membrane celulare și transport celular

Subtitrări

Ți-ai imaginat vreodată cum ar fi să fii într-o cușcă? Imaginați-vă materialul genetic, citoplasma, ribozomii - le veți găsi în aproape FIECARE celulă - atât procariote, cât și eucariote. În plus, celulele eucariote au și organele legate de membrană. Toate aceste organite îndeplinesc diferite funcții. Dar celulele nu sunt lumi mici izolate. Au o mulțime de lucruri în interior, dar interacționează și cu mediul exterior. Este logic ca, pentru a menține un mediu intern stabil - altfel cunoscut sub numele de homeostazie - ei trebuie să controleze ceea ce se întâmplă în interiorul și în afara lor. O structură foarte importantă responsabilă pentru tot conținutul celular este membrana celulară. Controlând ceea ce se întâmplă în interior și în exterior, membrana ajută la menținerea homeostaziei. Să aruncăm o privire la membrana celulară. Puteți studia membrana celulară în detaliu - are o structură uimitoare și abilități de semnalizare. Dar practic constă dintr-un strat dublu fosfolipidic. Bistrat înseamnă 2 straturi, adică avem 2 straturi de lipide. Aceste lipide, numite fosfolipide, constau din capete polare și cozi nepolare. Unele molecule nu au nicio problemă să pătrundă membrana direct prin stratul dublu fosfolipidic. Moleculele foarte mici, nepolare se încadrează perfect în această categorie. La fel și niște gaze. Oxigenul și dioxidul de carbon sunt exemple bune. Acest fenomen este cunoscut sub numele de difuzie simplă. Nu se cheltuiește energie în mișcarea moleculelor înăuntru și în afara în acest fel, astfel încât procesul se încadrează în categoria transportului pasiv. Difuzia simplă urmează un gradient de concentrație. Moleculele se deplasează dintr-o zonă de concentrație mare într-o zonă de concentrație scăzută. Deci, când auzi pe cineva spunând că ceva se întâmplă de-a lungul unui gradient, asta înseamnă. Ele implică mișcarea moleculelor dintr-o zonă de concentrație mai mare într-o zonă de concentrație mai mică. Vă amintiți cum spuneam că membrana celulară este de fapt o structură destul de complexă? Ei bine, un lucru pe care nu l-am menționat încă sunt proteinele membranare, iar unele dintre ele sunt proteine ​​de transport. Unele proteine ​​de transport formează canale. Unele dintre ele își schimbă forma pentru a permite pătrunderea substanțelor. Unele dintre ele se deschid și se închid sub influența unor stimuli. Și aceste proteine ​​sunt lucruri interesante pentru că ajută moleculele care sunt fie prea mari pentru a trece singure, fie prea polare. Și apoi au nevoie de ajutorul proteinelor de transport. Acest lucru este cunoscut sub numele de difuzie facilitată. Este încă difuzie, iar moleculele se mișcă încă de-a lungul unui gradient de concentrație de la mare la scăzut. Nu necesită energie, deci este un tip de transport pasiv. Proteina este pur și simplu un facilitator sau un asistent în această chestiune. Ionii încărcați folosesc adesea canale de proteine ​​pentru a se mișca. Glucoza are nevoie de ajutorul unei proteine ​​de transport. În procesul de osmoză, apa trece prin canale membranare numite acvaporine pentru a permite apei să treacă rapid printr-o membrană. Acestea sunt toate exemple de difuzie facilitată, care este un tip de transport pasiv în care mișcarea urmează un gradient de concentrație de la mare la scăzut. Tot ceea ce am menționat deja viza doar transportul pasiv, adică. trecerea de la o concentrare mai mare la o concentrație mai mică. Dar dacă trebuie să mergem în direcția opusă? De exemplu, celulele intestinale trebuie să absoarbă glucoza. Dar dacă concentrația de glucoză în interiorul celulei este mai mare decât în ​​exterior? Trebuie să absorbim glucoza în interior, iar pentru aceasta trebuie să fie târâtă împotriva gradientului de concentrație. Mișcarea moleculelor dintr-o zonă de concentrație scăzută într-o zonă de concentrație mare necesită energie deoarece merge împotriva curgerii. De obicei, aceasta este energie ATP. Permiteți-mi să vă reamintesc că ATP - adenozin trifosfat - include 3 fosfogrupe. Când ultima legătură de fosfat este ruptă, se eliberează o cantitate imensă de energie. Este doar o mică moleculă minunată. ATP poate activa transportul activ, determinând moleculele să se miște împotriva unui gradient de concentrație. Și o modalitate este de a folosi proteine ​​de transport. Unul dintre exemplele noastre preferate de transport activ este pompa de sodiu-potasiu, așa că cu siguranță merită o privire! Încă o dată, când o celulă trebuie să cheltuiască energie pentru transport, atunci vorbim despre transport activ. Dar să presupunem că celula are nevoie de o moleculă foarte mare - o polizaharidă mare (dacă ați uitat, aruncați o privire la videoclipul nostru despre biomolecule). Este posibil să aveți nevoie de o membrană celulară pentru a lega molecula și, astfel, a o trage înăuntru. Aceasta se numește endocitoză - din "endo" - spre interior. Adesea, această fuziune a substanțelor cu membrana celulară formează vezicule care pot fi eliberate în interiorul celulei. Endocitoza este termenul de bază, dar există mai multe tipuri diferite de endocitoză, în funcție de modul în care celula trage substanța. Amibe, de exemplu, folosesc endocitoza. Pseudopodele se extind și înconjoară ceea ce ameba vrea să mănânce, iar substanța este trasă în vacuolă. Există și alte forme, cum ar fi endocitoza bizare mediată de receptor - în care celulele pot fi foarte, foarte pretențioase cu privire la ceea ce iau, deoarece substanța pe care o iau trebuie să se lege de receptori pentru a intra. Sau pinocitoza, care permite celulei să absoarbă lichide. Așa că căutați pe google pentru a afla mai multe detalii despre diferitele tipuri de endocitoză. Exocitoza este opusul endocitozei, deoarece scoate moleculele („exo” înseamnă afară). Exocitoza poate fi folosită pentru a elimina celulele de deșeuri, dar este și foarte importantă pentru a elimina materialele importante produse de celulă. Vrei un exemplu grozav? Înapoi la polizaharide - știați că hidrocarburile gigantice sunt foarte importante pentru formarea peretelui celular al plantei? Un perete celular este diferit de o membrană celulară - toate celulele au membrane, dar nu toate celulele au un perete. Dar dacă brusc aveți nevoie un perete celular, veți avea nevoie de undeva pentru a - apoi în interiorul celulei au fost produse hidrocarburi pentru acest perete. Acesta este un exemplu grozav al nevoii de exocitoză. Asta-i tot! Și vă reamintim - rămâneți curioși!

Funcția de transport a proteinelor

Funcția de transport a proteinelor este participarea proteinelor la transferul de substanțe în și în afara celulelor, la mișcările lor în interiorul celulelor, precum și la transportul lor prin sânge și alte fluide în organism.

Există diferite tipuri de transport care se efectuează folosind proteine.

Transportul substanțelor prin membrana celulară

Transportul pasiv este asigurat și de proteinele canalului. Proteinele care formează canale formează pori apos în membrană prin care (când sunt deschise) pot trece substanțele. familii speciale de proteine ​​care formează canale (conexine și panexine) formează joncțiuni gap prin care substanțele cu greutate moleculară mică pot fi transportate de la o celulă la alta (prin panexine și în celulele din mediul extern).

Microtubulii - structuri formate din proteine ​​tubuline - sunt de asemenea folosiți pentru a transporta substanțe în interiorul celulelor. Mitocondriile și veziculele membranare cu încărcătură (veziculele) se pot deplasa de-a lungul suprafeței lor. Acest transport este realizat de proteine ​​motorii. Ele sunt împărțite în două tipuri: dineine citoplasmatice și kinezine. Aceste două grupuri de proteine ​​diferă în ce capăt al microtubulului de la care mută încărcătura: dineine de la capătul + la capătul - și kinezinele în direcția opusă.

Transportul substanțelor prin membrana celulară

Transportul pasiv este asigurat și de proteinele canalului. Proteinele care formează canale formează pori apos în membrană prin care (când sunt deschise) pot trece substanțele. familii speciale de proteine ​​care formează canale (conexine și panexine) formează joncțiuni gap prin care substanțele cu greutate moleculară mică pot fi transportate de la o celulă la alta (prin panexine și în celulele din mediul extern).

Microtubulii - structuri formate din proteine ​​tubuline - sunt de asemenea folosiți pentru a transporta substanțe în interiorul celulelor. Mitocondriile și veziculele membranare cu încărcătură (veziculele) se pot deplasa de-a lungul suprafeței lor. Acest transport este realizat de proteine ​​motorii. Ele sunt împărțite în două tipuri: dineine citoplasmatice și kinezine. Aceste două grupuri de proteine ​​diferă în ce capăt al microtubulului de la care mută încărcătura: dineine de la capătul + la capătul - și kinezinele în direcția opusă.

Transportul substanțelor în organism

Transportul substanțelor în organism se realizează în principal prin sânge. Sângele transportă hormoni, peptide, ioni de la glandele endocrine către alte organe, transportă produsele finale metabolice către organele excretoare, transportă nutrienți și enzime, oxigen și dioxid de carbon.

Cea mai cunoscută proteină de transport care transportă substanțe în organism este hemoglobina. Transportă oxigenul și dioxidul de carbon prin sistemul circulator de la plămâni la organe și țesuturi. La om, aproximativ 15% din dioxidul de carbon este transportat la plămâni de hemoglobină. În mușchii scheletici și cardiaci, transportul oxigenului este efectuat de o proteină numită mioglobină.

Plasma sanguină conține întotdeauna proteine ​​de transport - albumina serică. Acizii grași, de exemplu, sunt transportați de albumina serică. În plus, proteinele din grupul albuminei, cum ar fi transtiretina, transportă hormonii tiroidieni. De asemenea, cea mai importantă funcție de transport a albuminelor este transferul bilirubinei, acizilor biliari, hormonilor steroizi, medicamentelor (aspirina, penicilinele) și ionilor anorganici.

Alte proteine ​​din sânge – globulinele – transportă diverși hormoni, lipide și vitamine. Transportul ionilor de cupru în organism se realizează prin globulină - ceruloplasmină, transportul ionilor de fier - proteina transferină, transportul vitaminei B12 - transcobalamină.

Vezi si

Fundația Wikimedia. 2010.

Vedeți ce este „Funcția de transport de proteine” în alte dicționare:

Acest termen are alte semnificații, vezi Proteine ​​(sensuri). Proteinele (proteine, polipeptide) sunt substanțe organice cu molecul înalt, formate din alfa aminoacizi legați într-un lanț printr-o legătură peptidică. În organismele vii... ... Wikipedia

Proteinele de transport sunt denumirea colectivă pentru un grup mare de proteine ​​care îndeplinesc funcția de a transporta diferiți liganzi atât prin membrana celulară sau în interiorul celulei (în organismele unicelulare), cât și între diferite celule ale unui multicelular ... ... Wikipedia

Cristale din diverse proteine ​​crescute pe stația spațială Mir și în timpul zborurilor navetei NASA. Proteinele foarte purificate formează cristale la temperaturi scăzute, care sunt folosite pentru a obține un model al proteinei. Proteine ​​(proteine, ... ... Wikipedia

Un fluid care circulă în sistemul circulator și transportă gaze și alte substanțe dizolvate necesare metabolismului sau formate ca urmare a proceselor metabolice. Sângele este format din plasmă (un lichid limpede, galben pal) și... Enciclopedia lui Collier

Compuși naturali cu molecule înalte, care sunt baza structurală a tuturor organismelor vii și joacă un rol decisiv în procesele vieții. B. include proteine, acizi nucleici și polizaharide; se cunosc si cele mixte... Marea Enciclopedie Sovietică

ICD 10 R77.2, Z36.1 ICD 9 V28.1V28.1 Alfa fetoproteina (AFP) este o glicoproteină cu o greutate moleculară de 69.000 Da, constând dintr-un lanț polipeptidic, incluzând 600 de aminoacizi și care conține aproximativ 4% carbohidrați. Format când a fost dezvoltat... Wikipedia

Terminologie 1: : dw Numărul zilei săptămânii. „1” corespunde lunii Definiții ale termenului din diverse documente: dw DUT Diferența dintre ora Moscova și ora UTC, exprimată ca număr întreg de ore Definiții ale termenului de la ... ... Dicționar-carte de referință de termeni ai documentației normative și tehnice

- (lat. membrana piele, înveliș, membrană), structuri celule limitatoare (membrane celulare, sau plasmatice) și organele intracelulare (membrane mitocondriilor, cloroplaste, lizozomi, reticul endoplasmatic etc.). Conținute în lor...... Dicționar enciclopedic biologic

Termenul de biologie a fost propus de remarcabilul naturalist și evoluționist francez Jean Baptiste Lamarck în 1802 pentru a desemna știința vieții ca un fenomen special al naturii. Astăzi biologia este un complex de științe care studiază... ... Wikipedia

Transportul oxigenului efectuate în principal de eritrocite. Din cei 19 vol.% oxigen extras din sângele arterial, doar 0,3 vol.% este dizolvat în plasmă, în timp ce restul de O2 este conținut în globule roșii și se află într-o legătură chimică cu hemoglobina. Hemoglobina (Hb) formează un compus fragil, ușor disociabil cu oxigenul - oxihemoglobina (HbO02). Legarea oxigenului de către hemoglobină depinde de tensiunea oxigenului și este un proces ușor reversibil. Când tensiunea oxigenului scade, oxihemoglobina eliberează oxigen.

Curbele de disociere oxihemoglobale. Dacă trasăm presiunile parțiale ale oxigenului pe axa absciselor și procentul de saturație a hemoglobinei cu oxigen pe axa ordonatelor, adică procentul de hemoglobină care s-a transformat în oxihemoglobină, atunci vom obține o curbă de disociere a oxihemoglobinei. Această curbă ( orez. 55, A) are forma unei hiperbole și arată că nu există o relație direct proporțională între presiunea parțială a oxigenului și cantitatea de oxihemoglobină formată. Partea stângă a curbei se ridică abrupt în sus. Partea dreaptă a curbei are o direcție aproape orizontală. Orez. 55. Curbele de disociere ale oxihemoglobinei într-o soluție apoasă (A) și în sânge (B) la o tensiune de dioxid de carbon de 40 mm Hg. Artă. (după Barcroft).

Faptul că legarea hemoglobinei de oxigen produce o astfel de curbă are o semnificație fiziologică importantă. În zona de presiune parțială relativ ridicată a oxigenului, corespunzătoare presiunii sale în alveolele plămânilor, modificarea presiunii oxigenului este în intervalul 100-60 mm Hg. Artă. nu are aproape niciun efect asupra cursului orizontal al curbei, adică aproape că nu modifică cantitatea de oxihemoglobină formată.

Dat pe orez. 55 curba A se obține prin studierea soluțiilor de hemoglobină pură în apă distilată. În condiții naturale, plasma sanguină conține diverse săruri și dioxid de carbon, care modifică ușor curba de disociere a oxihemoglobinei. Partea stângă a curbei devine curbată și întreaga curbă seamănă cu litera S. De la orez. 55(curba B) este clar că partea de mijloc a curbei este îndreptată abrupt în jos, iar cea inferioară se apropie de direcția orizontală.

Trebuie remarcat faptul că partea inferioară a curbei caracterizează proprietățile hemoglobinei în zona joasă , care sunt apropiate de cele prezente în țesuturi. Partea din mijloc a curbei oferă o idee despre proprietățile hemoglobinei la acele valori ale tensiunii de oxigen care sunt prezente în sângele arterial și venos.

Se observă o scădere bruscă a capacității hemoglobinei de a lega oxigenul în prezența dioxidului de carbon la o presiune parțială a oxigenului egală cu 40 ml Hg. Art., adică la tensiunea care este prezentă în sângele venos. Această proprietate a hemoglobinei este importantă pentru organism. În capilarele țesuturilor, tensiunea de dioxid de carbon din sânge crește și, prin urmare, scade capacitatea hemoglobinei de a lega oxigenul, ceea ce facilitează eliberarea oxigenului în țesuturi. În alveolele plămânilor, unde o parte din dioxidul de carbon trece în aerul alveolar, afinitatea hemoglobinei pentru oxigen crește, ceea ce facilitează formarea oxihemoglobinei.

O scădere deosebit de accentuată a capacității hemoglobinei de a lega oxigenul este observată în sângele capilarelor musculare în timpul lucrului muscular intens, atunci când produsele metabolice acide, în special acidul lactic, intră în sânge. Acest lucru ajută la furnizarea de cantități mari de oxigen către mușchi.

Capacitatea hemoglobinei de a lega și elibera oxigenul se modifică, de asemenea, în funcție de temperatură. Oxihemoglobina, la aceeași presiune parțială a oxigenului din mediu, eliberează mai mult oxigen la temperatura corpului uman (37-38°) decât la o temperatură mai scăzută.

Oxigenul este transportat de sângele arterial sub două forme: legat de hemoglobina din interiorul globulelor roșii și dizolvat în plasmă.

Celulele roșii din sânge provin din țesut nediferențiat de măduvă osoasă. Când o celulă se maturizează, își pierde nucleul, ribozomii și mitocondriile. Ca urmare, celulele roșii din sânge nu sunt capabile să îndeplinească funcții precum diviziunea celulară, fosforilarea oxidativă și sinteza proteinelor. Sursa de energie pentru celulele roșii din sânge este în primul rând glucoza, care este metabolizată în ciclul Embden-Mierhof, sau șuntul de hexoză monofosfat. Cea mai importantă proteină intracelulară pentru asigurarea transportului de O2 și CO2 este hemoglobina, care este un compus complex de fier și porfirină. Maximum patru molecule de O2 se leagă de o moleculă de hemoglobină. Hemoglobina care este complet încărcată cu O2 se numește oxihemoglobină, iar hemoglobina fără O2 sau care are atașat mai puțin de patru molecule de O2 se numește hemoglobină deoxigenată.

Principala formă de transport a O2 este oxihemoglobina. Fiecare gram de hemoglobină poate lega maximum 1,34 ml de O2. În consecință, capacitatea de oxigen a sângelui depinde direct de conținutul de hemoglobină:

Capacitatea sângelui O2 = ? 1,34 O2 /gHb/100 ml sânge (3,21).

La persoanele sănătoase cu un conținut de hemoglobină de 150 g/l, capacitatea de oxigen a sângelui este de 201 ml de O2 din sânge.

Sângele conține o cantitate mică de oxigen, nelegat de hemoglobină, dar dizolvat în plasmă. Conform legii lui Henry, cantitatea de O2 dizolvat este proporțională cu presiunea O2 și cu coeficientul său de solubilitate. Solubilitatea O2 în sânge este foarte scăzută: doar 0,0031 ml se dizolvă în 0,1 litru de sânge la 1 mmHg. Artă. Astfel, la o tensiune de oxigen de 100 mm Hg. Artă. 100 ml de sânge conțin doar 0,31 ml de O2 dizolvat.

CaO2 = [(1,34)(SaO2)] + [(Pa)(0,0031)] (3,22).

Curba de disociere a hemoglobinei. Afinitatea hemoglobinei pentru oxigen crește pe măsură ce moleculele de O2 se leagă secvenţial, ceea ce dă curbei de disociere a oxihemoglobinei o formă sigmoidă sau în S (Fig. 3.14).

Partea superioară a curbei (PaO2-60 mmHg) este plată. Acest lucru indică faptul că SaO2 și, prin urmare, CaO2, rămâne relativ constant în ciuda fluctuațiilor semnificative ale PaO2. Creșterea transportului de CaO2 sau O2 poate fi realizată prin creșterea conținutului de hemoglobină sau prin dizolvarea plasmei (oxigenare hiperbară).

PaO2, la care hemoglobina este saturată cu oxigen cu 50% (la 370 pH = 7,4), este cunoscută sub numele de P50. Aceasta este o măsură general acceptată a afinității hemoglobinei pentru oxigen. P50 din sânge uman este de 26,6 mmHg. Artă. Cu toate acestea, se poate modifica în diferite condiții metabolice și farmacologice care afectează procesul de legare a oxigenului de către hemoglobină. Acestea includ următorii factori: concentrația ionilor de hidrogen, tensiunea de dioxid de carbon, temperatura, concentrația de 2,3-difosfoglicerat (2,3-DPG) etc.

Orez. 3.14. Schimbări ale curbei de disociere a oxihemoglobinei cu modificări ale pH-ului, temperaturii corpului și concentrației de 2,3-difosfoglicerat (2,3-DPG) în eritrocite

Modificările afinității hemoglobinei pentru oxigen, cauzate de fluctuațiile concentrației intracelulare a ionilor de hidrogen, se numesc efect Bohr. O scădere a pH-ului deplasează curba spre dreapta, o creștere a pH-ului - spre stânga. Forma curbei de disociere a oxihemoglobinei este astfel încât acest efect este mai pronunțat în sângele venos decât în ​​sângele arterial. Acest fenomen facilitează eliberarea de oxigen în țesuturi, practic fără niciun efect asupra consumului de oxigen (în absența hipoxiei severe).

Dioxidul de carbon are un efect dublu asupra curbei de disociere a oxihemoglobinei. Pe de o parte, conținutul de CO2 afectează pH-ul intracelular (efectul Bohr). Pe de altă parte, acumularea de CO2 determină formarea de compuși carbamici datorită interacțiunii sale cu grupările amino ale hemoglobinei. Acești compuși carbamine servesc ca efectori alosterici ai moleculei de hemoglobină și afectează direct legarea O2. Nivelurile scăzute de compuși carbamine determină o deplasare a curbei spre dreapta și o scădere a afinității hemoglobinei pentru O2, care este însoțită de o creștere a eliberării de O2 în țesuturi. Pe măsură ce PaCO2 crește, creșterea însoțitoare a compușilor carbamine deplasează curba spre stânga, crescând legarea O2 de hemoglobină.

Fosfații organici, în special 2,3-difosfogliceratul (2,3-DPG), se formează în eritrocite în timpul glicolizei. Producția de 2,3-DPG crește în timpul hipoxemiei, care este un mecanism de adaptare important. O serie de afecțiuni care provoacă o scădere a O2 în țesuturile periferice, cum ar fi anemia, pierderea acută de sânge, insuficiența cardiacă congestivă etc. caracterizată printr-o creștere a producției de fosfați organici în eritrocite. În același timp, afinitatea hemoglobinei pentru O2 scade și eliberarea acesteia în țesuturi crește. În schimb, în ​​unele condiții patologice, cum ar fi șocul septic și hipofosfatemia, se observă niveluri scăzute de 2,3-DPG, ceea ce duce la o deplasare a curbei de disociere a oxihemoglobinei spre stânga.

Temperatura corpului afectează curba de disociere a oxihemoglobinei mai puțin pronunțată și semnificativă clinic decât factorii descriși mai sus. Hipertermia determină o creștere a P50, adică. deplasarea curbei spre dreapta, care este o reacție adaptativă favorabilă și nu o cerere crescută de oxigen a celulelor în condiții febrile. Hipotermia, dimpotrivă, reduce P50, adică. deplasează curba de disociere spre stânga.

CO, prin legarea de hemoglobină (formând carboxihemoglobină), afectează oxigenarea țesuturilor periferice prin două mecanisme. În primul rând, CO reduce în mod direct capacitatea de oxigen a sângelui. În al doilea rând, prin reducerea cantității de hemoglobină disponibilă pentru legarea O2; CO reduce P50 și deplasează curba de disociere a oxihemoglobinei spre stânga.

Oxidarea porțiunii de fier feros a hemoglobinei la fier feric duce la formarea methemoglobinei. În mod normal, la oamenii sănătoși, methemoglobina reprezintă mai puțin de 3% din hemoglobina totală. Nivelul său scăzut este menținut prin mecanisme de recuperare a enzimelor intracelulare. Methemoglobinemia poate apărea ca o consecință a deficienței congenitale a acestor enzime reducătoare sau a formării de molecule anormale de hemoglobină care sunt rezistente la reducerea enzimatică (de exemplu, hemoglobina M).

Livrarea oxigenului (DO2) este viteza de transport a oxigenului de către sângele arterial, care depinde de fluxul sanguin și de conținutul de O2 din sângele arterial. Livrarea sistemică de oxigen (DO2) se calculează astfel:

DO2 = CaO2 x Qt (ml/min) sau

DO2 = ([(Hb) ?1,34?% saturație] + va fi de 25%, adică 5 ml/20 ml. Astfel, în mod normal organismul consumă doar 25% din oxigenul transportat de hemoglobină. Când necesarul de O2 depășește posibilitatea din livrarea acestuia, atunci coeficientul de extracție devine peste 25%.Dimpotrivă, dacă livrarea de O2 depășește cererea, atunci coeficientul de extracție scade sub 25%.

Dacă livrarea de oxigen este redusă moderat, consumul de oxigen nu se modifică datorită extracției crescute de O2 (saturația de oxigen a hemoglobinei în sângele venos mixt este redusă). În acest caz, VO2 este independent de livrare. Pe măsură ce DO2 scade în continuare, se ajunge la un punct critic în care VO2 devine direct proporțional cu DO2. O afecțiune în care consumul de oxigen depinde de livrare este caracterizată prin acidoză lactică progresivă datorată hipoxiei celulare. Nivelurile critice de DO2 sunt observate în diferite situații clinice. De exemplu, valoarea sa de 300 ml/(min*m2) a fost observată după operații sub circulație artificială și la pacienții cu insuficiență respiratorie acută.

Tensiunea de dioxid de carbon din sângele venos mixt (PvCO2) este în mod normal de aproximativ 46 mmHg. Art., care este rezultatul final al amestecării sângelui care curge din țesuturi cu diferite niveluri de activitate metabolică. Tensiunea venoasă a dioxidului de carbon din sângele venos este mai mică în țesuturile cu activitate metabolică scăzută (de exemplu, piele) și mai mare în organele cu activitate metabolică ridicată (de exemplu, inima).

Dioxidul de carbon difuzează ușor. Capacitatea sa de difuzie este de 20 de ori mai mare decât cea a oxigenului. CO2, așa cum se formează în timpul metabolismului celular, difuzează în capilare și este transportat la plămâni în trei forme principale: sub formă de CO2 dizolvat, ca anion bicarbonat și sub formă de compuși carbamine.

CO2 se dizolvă foarte bine în plasmă. Cantitatea de fracție dizolvată este determinată de produsul dintre presiunea parțială a CO2 și coeficientul de solubilitate (a = 0,3 ml/l sânge/mm Hg). Aproximativ 5% din dioxidul de carbon total din sângele arterial este sub formă de gaz dizolvat.

Anionul bicarbonat este forma predominantă de CO2 (aproximativ 90%) în sângele arterial. Anionul bicarbonat este produsul reacției CO2 cu apa pentru a forma H2CO3 și disociarea acestuia:

CO2 + H2O?H2CO3?H+ + HCO3- (3,25).

Reacția dintre CO2 și H2O are loc lent în plasmă și foarte rapid în celulele roșii din sânge, unde este prezentă enzima intracelulară hidrază carbonică. Facilitează reacția dintre CO2 și H2O pentru a forma H2CO3. A doua fază a ecuației are loc rapid fără catalizator.

Pe măsură ce HCO3- se acumulează în interiorul eritrocitelor, anionul difuzează prin membrana celulară în plasmă. Membrana eritrocitară este relativ impermeabilă la H+, precum și la cationi în general, astfel încât ionii de hidrogen rămân în interiorul celulei. Neutralitatea electrică a celulei în timpul difuzării CO2 în plasmă asigură un aflux de ioni de clor din plasmă în eritrocit, care formează așa-numita deplasare a clorurii (Hamburger shift). O parte din H+ rămasă în celulele roșii din sânge este tamponată, combinându-se cu hemoglobina. În țesuturile periferice, unde concentrațiile de CO2 sunt mari și cantități semnificative de H+ se acumulează în celulele roșii din sânge, legarea H+ este facilitată de deoxigenarea hemoglobinei. Hemoglobina redusă se leagă de protoni mai bine decât hemoglobina oxigenată. Astfel, dezoxigenarea sângelui arterial în țesuturile periferice favorizează legarea H+ prin formarea hemoglobinei reduse.

CO2 + H2O + HbO2 > HbH+ + HCO3+ O2 (3,26).

Această creștere a legării CO2 de hemoglobină este cunoscută ca efect Haldane. În plămâni procesul este în sens invers. Oxigenarea hemoglobinei crește proprietățile sale acide, iar eliberarea ionilor de hidrogen deplasează echilibrul predominant spre formarea de CO2:

O2 + HCO3- + HbH+ > CO2 + H2O + HbO2