Hemoglobină(abreviat Hb) este o metaloproteină purtătoare de oxigen care conține fier și care se găsește în globulele roșii ale vertebratelor.

Hemoglobina este principala proteină din sânge

Hemoglobina este o proteină formată din 4 subunități proteice care conțin hem. Protomerii sunt legați între ei prin legături hidrofobe, ionice și de hidrogen conform principiului complementarității. Mai mult, ele interacționează nu în mod arbitrar, ci cu o anumită zonă - suprafața de contact. Acest proces este foarte specific; contactul are loc simultan în zeci de puncte, conform principiului complementarității. Interacțiunea este realizată de grupuri încărcate opus, regiuni hidrofobe și neregularități de pe suprafața proteinei.

Subunitățile proteice din hemoglobina normală pot fi reprezentate de diferite tipuri de lanțuri polipeptidice: α, β, γ, δ, ε, ξ (respectiv, greacă - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Molecula de hemoglobină conține două lanțuri de două tipuri diferite.

Hemul este conectat la subunitatea proteică, în primul rând, printr-un rest de histidină printr-o legătură de coordonare a fierului, și în al doilea rând, prin legături hidrofobe ale inelelor pirol și aminoacizilor hidrofobi. Hemul este situat, parcă, „într-un buzunar” al lanțului său și se formează un protomer care conține hem.

Forme normale de hemoglobină

Există mai multe variante normale de hemoglobină:

• HbP - hemoglobina primitivă, conține 2 lanțuri ξ- și 2 ε, găsite în embrion între 7-12 săptămâni de viață;
• HbF - hemoglobina fetala, contine 2 lanturi α si 2 γ, apare dupa 12 saptamani de dezvoltare intrauterina si este principala dupa 3 luni;
• HbA - hemoglobina adultă, proporția este de 98%, conține 2 lanțuri α și 2 β, apare la făt după 3 luni de viață și la naștere reprezintă 80% din totalul hemoglobinei;
• HbA 2 - hemoglobina adultă, proporția este de 2%, conține 2 lanțuri α și 2 δ;
• HbO 2 - oxihemoglobina, se formează atunci când oxigenul se leagă în plămâni, în venele pulmonare reprezintă 94-98% din cantitatea totală de hemoglobină;
• HbCO 2 - carbohemoglobina, se formează prin legarea dioxidului de carbon în țesuturi; în sângele venos reprezintă 15-20% din cantitatea totală de hemoglobină.

Forme patologice ale hemoglobinei

• HbS - hemoglobină falciformă;
• MetHb este methemoglobină, o formă de hemoglobină care include un ion feric în loc de unul feros. Această formă se formează de obicei spontan; în acest caz, capacitatea enzimatică a celulei este suficientă pentru a o reface. Când se utilizează sulfonamide, se consumă azotat de sodiu și nitrați alimentari și cu deficiență de acid ascorbic, trecerea Fe 2+ la Fe 3+ este accelerată. MetHb rezultat nu este capabil să lege oxigenul și apare hipoxia tisulară. Pentru refacerea ionilor de fier, clinica folosește acid ascorbic și albastru de metilen;
• Hb-CO - carboxihemoglobina, se formează în prezența CO (monoxid de carbon) în aerul inhalat. Este prezent constant în sânge în concentrații mici, dar proporția sa poate varia în funcție de condiții și de stilul de viață. Monoxidul de carbon este un inhibitor activ al enzimelor care conțin hem, în special citocrom oxidaza, al 4-lea complex al lanțului respirator;
• HbA 1C -

Hemoglobina combină două componente esențiale:

• proteina globină, ocupând 96% din totalul compusului;
• hem cu conținut de fier, care reprezintă 4% din compoziție.

Acest tip de cromoproteină îndeplinește o funcție vitală în corpul uman: transportă oxigenul din organele respiratorii către toate celulele și țesuturile și de la acestea către sistemul pulmonar, transportând dioxidul de carbon inutil eliberat în timpul procesului de schimb. Pe lângă respirație, participă la reacțiile redox și la acumularea de energie.

Hemoglobina este componenta principală a celulelor roșii din sânge - eritrocitele. Datorită lui și-au primit numele și scopul funcțional. Substanța uscată a globulelor roșii umane conține 95% hemoglobină și doar 5% alte substanțe (lipide și proteine).

Ce tipuri de hemoglobină există?

Pe baza conținutului de proteine, hemoglobina poate fi împărțită în două tipuri:

Fiziologice, tind să apară în anumite stadii de dezvoltare normală a corpului uman. Dar tipurile patologice de hemoglobină se formează ca rezultat al aranjamentului secvenţial incorect al seriei de aminoacizi în globină.

Următoarele tipuri de hemoglobină pot fi distinse după formă:

Pentru a preveni bolile și a trata manifestările venelor varicoase de pe picioare, cititorii noștri recomandă gelul anti-varice „VariStop”, umplut cu extracte de plante și uleiuri; elimină ușor și eficient manifestările bolii, atenuează simptomele, tonifică și întărește. vase de sânge.

1. Oxihemoglobină;
2. Carboxihemoglobină;
3. Methemoglobină;
4. Mioglobina.

Ce este oxihemoglobina?

Oxihemoglobina își ia numele de la capacitatea sa de a transporta oxigen. Dar poate desfășura pe deplin procesul de respirație numai în combinație cu carbohemoglobina.

Deci, oxihemoglobina se combină cu O2 și furnizează oxigen către țesuturi, iar la întoarcere se transformă în carbohemoglobină, luând CO2 - dioxid de carbon din celule, livrându-l organelor respiratorii. Datorită capacității hemoglobinei de a atașa și elibera cu ușurință substanțe chimice sub formă de oxigen și dioxid de carbon, corpul uman este constant saturat cu oxigen pur și nu este otrăvit de produsele sale de degradare.

Introducere în carboxihemoglobină

Acest tip de hemoglobină apare atunci când se combină cu COHb - monoxid de carbon. În acest caz, hemoglobina capătă un statut ireversibil, ceea ce înseamnă că devine inutilă, deoarece nu va mai putea îndeplini niciodată funcția respiratorie. De aici rezultă că nu toate tipurile de hemoglobină și compușii săi pot fi benefice pentru organism.

Componentele dăunătoare sub formă de monoxid de carbon pot proveni atât din mediul înconjurător, cât și să se formeze în interiorul unei persoane ca urmare a unor tulburări corporale.

Monoxidul de carbon poate pătrunde în plămâni din mediul înconjurător dacă o persoană se afla într-o zonă de incendiu sau și-a petrecut cea mai mare parte a vieții pe drum, unde a respirat adesea gazele de eșapament.

Un anumit procent de compus ireversibil apare la fumători. Chiar dacă o persoană are un nivel ridicat de hemoglobină, atunci din cauza fumatului, doar o parte dintre ele vor funcționa normal.

Auto-otrăvirea apare atunci când celulele proprii ale corpului mor și se necrozează. Acest tip este denumit în mod obișnuit „monoxid de carbon endogen”. Astfel de situații sunt observate foarte rar; mai des monoxidul de carbon vine din exterior.

Conceptul de methemoglobină

Methemoglobina (metHb) este creată prin combinarea cu substanțe chimice, rezultând legături care nu se pot rupe. Astfel, tipurile de hemoglobină rezultate și funcțiile lor, cum ar fi carboxihemoglobina, sunt inutile.

În acest caz, se produc conexiuni cu agenți chimici precum: nitrat, hidrogen sulfurat, substanțe sulfurate. Acestea includ și substanțe medicinale sub formă de analgezice și substanțe chimioterapeutice în timpul tratamentului cancerului.

Similar cu situația cu monoxidul de carbon, se pot forma legături de natură inextricabilă datorită pătrunderii lor în organism din exterior și în cazurile în care, acumulându-se în țesuturi, radicalii sunt eliberați în timpul distrugerii celulelor.

Uneori, perturbarea tractului digestiv poate determina intrarea radicalilor în sânge. Atunci când sistemul digestiv nu poate face față funcției sale și permite acestor tipuri de hemoglobină să intre în sânge.

Ce este mioglobina?

Mioglobina este considerată un analog absolut al hemoglobinei din celulele roșii din sânge. Singura diferență este că locația acestei proteine ​​care conține fier este mușchii scheletului și inimii. Dacă într-un fel sunt deteriorate brusc, atunci mioglobina va intra în mod natural în fluxul sanguin și apoi va fi excretată din organism datorită filtrării de către rinichi.

Dar există o posibilitate de blocare a tubului renal și necroză ulterioară a acestuia. În acest caz, pot apărea insuficiență renală și lipsa de oxigen a țesuturilor.

Alte tipuri existente de hemoglobină

Pe lângă lista principală de variații, există și alte tipuri de hemoglobină în sânge.

Din diverse surse de informații puteți auzi variații precum:

• hemoglobina fetală;
• dishemoglobină;
• hemoglobina glicata.

Hemoglobina fetală

Forma fetală a hemoglobinei se găsește în sângele fătului în timpul sarcinii, precum și la nou-născuți în primele trei săptămâni de viață. Singura diferență față de hemoglobina adultă este că tipul fetal are o capacitate mai bună de a transporta oxigen. Dar modificările acidității în timpul vieții, hemoglobina fetală practic dispare. În corpul unui adult, reprezintă doar un procent.

Dishemoglobina se formează ca urmare a unor astfel de legături care o privează permanent de capacitatea sa de a-și îndeplini proprietățile benefice caracteristice. Aceasta înseamnă că o astfel de hemoglobină va călători cu sângele, dar ca un atribut auxiliar invalid. De-a lungul timpului, acesta va fi eliminat de splină ca material uzat.

În mod normal, dishemoglobina este prezentă în corpul oricărei persoane sănătoase. Dacă cazurile de astfel de ligamente devin mai frecvente, organele circulatorii trebuie să lucreze cu o intensitate mai mare și sunt rapid epuizate și uzate.

Hemoglobina glicată

Când proteina hem și glucoza se leagă, se formează hemoglobina glicata. Este, de asemenea, un compus ireversibil. Cantitatea sa crește atunci când nivelul zahărului din sânge crește. Apare mai ales la persoanele care suferă de diabet. Datorită faptului că hemoglobina trăiește aproximativ 100 de zile, testele de laborator pot determina eficacitatea tratamentului terapeutic, pot continua sau prescrie unul nou.

Nu ar trebui să inventezi și să te sperii cu gânduri, încercând toate bolile posibile. Dacă lucrați într-o zonă de risc sau vă puteți îmbolnăvi printr-o linie ereditară, este mai bine să contactați un specialist și să efectuați o serie de analize de laborator. Încercați să scăpați de obiceiurile proaste și să mergeți mai des în aer curat.

Articole similare:

1. Care este rolul hemoglobinei în corpul uman și consecințele deficienței sale?
2. Cauzele hemoglobinei scăzute la femei: caracteristici și forme ale stărilor anemice
3. Funcțiile hemoglobinei - ca un compus chimic de bază în corpul uman
4. Nivel normal al hemoglobinei glicozilate pentru diabetici

Comentarii

Informațiile prezentate pe site nu trebuie utilizate pentru autodiagnosticare și tratament. Este necesară consultarea de specialitate

Structura și formele hemoglobinei

Hemoglobina (abreviată Hb) este o metaloproteină care transportă oxigen, care conține fier, care se găsește în globulele roșii ale vertebratelor.

Hemoglobina face parte din grupul de proteine ​​hemoproteine, care ele însele sunt un subtip de cromoproteine ​​și sunt împărțite în proteine ​​neenzimatice (hemoglobină, mioglobină) și enzime (citocromi, catalază, peroxidază). Partea lor neproteică este structura hemului, care include un inel de porfirină (format din 4 inele de pirol) și un ion Fe 2+. Fierul se leagă de inelul porfirinic cu două legături de coordonare și două covalente.

Structura hemoglobinei

Subunitățile proteice din hemoglobina normală pot fi reprezentate de diferite tipuri de lanțuri polipeptidice: α, β, γ, δ, ε, ξ (respectiv, greacă - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Molecula de hemoglobină conține două lanțuri de două tipuri diferite.

Hemul este conectat la subunitatea proteică, în primul rând, printr-un rest de histidină printr-o legătură de coordonare a fierului, și în al doilea rând, prin legături hidrofobe ale inelelor pirol și aminoacizilor hidrofobi. Hemul este situat, parcă, „într-un buzunar” al lanțului său și se formează un protomer care conține hem.

Forme normale de hemoglobină

• HbP - hemoglobina primitivă, conține 2 lanțuri ξ- și 2 ε, găsite în embrion între 7-12 săptămâni de viață;
• HbF - hemoglobina fetala, contine 2 lanturi α si 2 γ, apare dupa 12 saptamani de dezvoltare intrauterina si este principala dupa 3 luni;
• HbA - hemoglobina adultă, proporția este de 98%, conține 2 lanțuri α și 2 β, apare la făt după 3 luni de viață și la naștere reprezintă 80% din totalul hemoglobinei;
• HbA 2 - hemoglobina adultă, proporția este de 2%, conține 2 lanțuri α și 2 δ;
• HbO 2 - oxihemoglobina, se formează atunci când oxigenul se leagă în plămâni, în venele pulmonare este% din cantitatea totală de hemoglobină;
• HbCO 2 - carbohemoglobina, se formează prin legarea dioxidului de carbon în țesuturi, în sângele venos reprezintă% din cantitatea totală de hemoglobină.

Hemoglobină. Conținutul de hemoglobină în sânge, nivelul, măsurarea hemoglobinei.

Hemoglobina este un pigment respirator din sânge, implicat în transportul oxigenului și dioxidului de carbon, îndeplinind funcții tampon și menținând pH-ul. Conținut în eritrocite (globule roșii - în fiecare zi corpul uman produce 200 de miliarde de globule roșii). Constă dintr-o parte proteică - globină - și o parte din porfirit care conține fier - hem. Este o proteină cu structură cuaternară formată din 4 subunități. Fierul în hem este în formă divalentă.

Conținutul de hemoglobină din sângele bărbaților este puțin mai mare decât cel al femeilor. La copiii din primul an de viață se observă o scădere fiziologică a concentrației hemoglobinei. O scădere a conținutului de hemoglobină din sânge (anemie) poate fi o consecință a pierderilor crescute de hemoglobină din cauza diferitelor tipuri de sângerare sau a creșterii distrugerii (hemoliza) a globulelor roșii. Cauza anemiei poate fi o lipsă de fier, necesar pentru sinteza hemoglobinei, sau vitaminele implicate în formarea globulelor roșii (în principal B12, acid folic), precum și o încălcare a formării celulelor sanguine în hematologice specifice. boli. Anemia poate apărea secundar diverselor tipuri de boli cronice non-hematologice.

Unități alternative: g/l

Factor de conversie: g/l x 0,1 ==> g/dal

Forme normale de hemoglobină

Există mai multe variante normale de hemoglobină:

HbР – hemoglobina primitivă, conține lanțuri 2ξ și 2ε, se găsește în embrion între 7-12 săptămâni de viață,

HbF – hemoglobina fetală, conține lanțuri 2α și 2γ, apare după 12 săptămâni de dezvoltare intrauterină și este principala după 3 luni,

HbA – hemoglobină adultă, proporția este de 98%, conține lanțuri 2α și 2β, apare la făt după 3 luni de viață și la naștere reprezintă 80% din totalul hemoglobinei,

HbA 2 – hemoglobina adulților, proporția este de 2%, conține lanțuri 2α și 2δ,

HbO 2 - oxihemoglobina, se formează atunci când oxigenul se leagă în plămâni; în venele pulmonare reprezintă 94-98% din cantitatea totală de hemoglobină,

HbCO 2 – carbohemoglobina, se formează prin legarea dioxidului de carbon în țesuturi; în sângele venos reprezintă 15-20% din cantitatea totală de hemoglobină.

Mioglobina este un singur lanț polipeptidic, constă din 153 de aminoacizi cu o greutate moleculară de 17 kDa și este similară structural cu lanțul β al hemoglobinei. Proteina este localizată în țesutul muscular. Mioglobina are o afinitate mai mare pentru oxigen comparativ cu hemoglobina. Această proprietate determină funcția mioglobinei - depunerea de oxigen în celula musculară și utilizarea sa numai cu o scădere semnificativă a presiunii parțiale a O 2 în mușchi (până la 1-2 mm Hg).

aceeași saturație de 50% se realizează la concentrații de oxigen complet diferite - aproximativ 26 mm Hg. pentru hemoglobină și 5 mm Hg. pentru mioglobina,

la o presiune parțială fiziologică a oxigenului de la 26 la 40 mm Hg. hemoglobina este saturată cu 50-80%, în timp ce mioglobina este de aproape 100%.

Astfel, mioglobina rămâne oxigenată până când cantitatea de oxigen din celulă scade până la limita sa. Abia după aceasta începe eliberarea de oxigen pentru reacțiile metabolice.

Pentru a continua descărcarea, trebuie să colectați imaginea:

Forme patologice ale hemoglobinei

Forme normale de hemoglobină

Hemoglobina este principala proteină din sânge

Hemoglobina face parte din grupul de proteine ​​hemoproteine, care ele însele sunt un subtip de cromoproteine ​​și sunt împărțite în proteine ​​neenzimatice (hemoglobină, mioglobină) și enzime (citocromi, catalază, peroxidază). Partea lor neproteică este hemul - o structură care include un inel de porfirină (format din 4 inele pirol) și un ion Fe 2+. Fierul se leagă de inelul porfirinic cu două legături de coordonare și două covalente.

Hemoglobina este o proteină formată din 4 subunități proteice care conțin hem. Protomerii sunt legați între ei prin legături hidrofobe, ionice și de hidrogen conform principiului complementarității. Mai mult, ele interacționează nu în mod arbitrar, ci cu o anumită zonă - suprafața de contact. Acest proces este foarte specific; contactul are loc simultan în zeci de puncte, conform principiului complementarității. Interacțiunea este realizată de grupuri încărcate opus, regiuni hidrofobe și neregularități de pe suprafața proteinei.

Subunitățile proteice din hemoglobina normală pot fi reprezentate de diferite tipuri de lanțuri polipeptidice: α, β, γ, δ, ε, ξ (respectiv, greacă - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Molecula de hemoglobină conține două lanțuri de două tipuri diferite.

Hemul este conectat la subunitatea proteică, în primul rând, printr-un rest de histidină printr-o legătură de coordonare a fierului, și în al doilea rând, prin legături hidrofobe ale inelelor pirol și aminoacizilor hidrofobi. Hemul este situat, parcă, „într-un buzunar” al lanțului său și se formează un protomer care conține hem.

Există mai multe variante normale de hemoglobină:

· HbР – hemoglobina primitivă, conține lanțuri 2ξ- și 2ε, apare în embrion între 7-12 săptămâni de viață,

· HbF – hemoglobina fetala, contine lanturi 2α si 2γ, apare dupa 12 saptamani de dezvoltare intrauterina si este principala dupa 3 luni,

· HbA – hemoglobina adultă, proporția este de 98%, conține lanțuri 2α și 2β, apare la făt după 3 luni de viață și la naștere reprezintă 80% din totalul hemoglobinei,

· HbA 2 – hemoglobina adulților, proporția este de 2%, conține lanțuri 2α și 2δ,

· HbO 2 – oxihemoglobina, formată prin legarea oxigenului în plămâni, în venele pulmonare reprezintă 94-98% din cantitatea totală de hemoglobină,

· HbCO 2 – carbohemoglobina, formată prin legarea dioxidului de carbon în țesuturi, în sângele venos reprezintă 15-20% din cantitatea totală de hemoglobină.

HbS – hemoglobină falciformă.

MetHb este methemoglobină, o formă de hemoglobină care include un ion feric în loc de unul feros. Această formă se formează de obicei spontan; în acest caz, capacitatea enzimatică a celulei este suficientă pentru a o reface. Când se utilizează sulfonamide, se consumă azotat de sodiu și nitrați alimentari și cu deficiență de acid ascorbic, trecerea Fe 2+ la Fe 3+ este accelerată. MetHb rezultat nu este capabil să lege oxigenul și apare hipoxia tisulară. Pentru refacerea ionilor de fier, clinica folosește acid ascorbic și albastru de metilen.

Hb-CO – carboxihemoglobina, se formează în prezența CO (monoxid de carbon) în aerul inhalat. Este prezent constant în sânge în concentrații mici, dar proporția sa poate varia în funcție de condiții și de stilul de viață.

Monoxidul de carbon este un inhibitor activ al enzimelor care conțin hem, în special al complexului de citocrom oxidază 4 al lanțului respirator.

HbA 1C – hemoglobina glicozilata. Concentrația sa crește odată cu hiperglicemia cronică și este un bun indicator de screening al nivelului de glucoză din sânge pe o perioadă lungă de timp.

Mioglobina este, de asemenea, capabilă să lege oxigenul

Mioglobina este un singur lanț polipeptidic, constă din 153 de aminoacizi cu o greutate moleculară de 17 kDa și este similară structural cu lanțul β al hemoglobinei. Proteina este localizată în țesutul muscular. Mioglobina are o afinitate mai mare pentru oxigen comparativ cu hemoglobina. Această proprietate determină funcția mioglobinei - depunerea de oxigen în celula musculară și utilizarea sa numai cu o scădere semnificativă a presiunii parțiale a O 2 în mușchi (până la 1-2 mm Hg).

Curbele de saturație în oxigen arată diferențele dintre mioglobină și hemoglobină:

· aceeași saturație de 50% se realizează la concentrații de oxigen complet diferite - aproximativ 26 mm Hg. pentru hemoglobină și 5 mm Hg. pentru mioglobina,

· la o presiune parţială fiziologică a oxigenului de la 26 la 40 mm Hg. hemoglobina este saturată cu 50-80%, în timp ce mioglobina este de aproape 100%.

Astfel, mioglobina rămâne oxigenată până când cantitatea de oxigen din celulă scade la niveluri extreme. Abia după aceasta începe eliberarea de oxigen pentru reacțiile metabolice.

Clasificarea tipurilor de hemoglobină, motive pentru creșterea sau scăderea indicatorilor

Testul clinic de sânge este o componentă importantă a diagnosticului clinic general al pacienților cu patologii de diferite tipuri. Acest test include analiza nivelurilor de celule roșii din sânge și proteine ​​care conțin fier din serul sanguin. Acest indicator este foarte sensibil la diferite modificări ale funcționării organelor interne.

Ce este hemoglobina?

Hemoglobina este un compus peptidic care conține fier care transportă oxigenul către toate țesuturile corpului uman. La toate vertebratele, acest compus proteic este conținut în celulele roșii din sânge, iar la nevertebrate - în plasmă. După cum sa menționat mai sus, funcția principală a acestui compus peptidic este de a elimina dioxidul de carbon și de a furniza oxigen organelor.

• Deoxihemoglobină (sau hemoglobină liberă);
• Carboxihemoglobina (colorează sângele în albăstrui);
• Methemoglobină;
• Proteina fetală care conține fier (prezentă la făt și dispare în timpul ontogenezei);
• Oxihemoglobina (colorează sângele în roșu deschis);
• Mioglobina.

Deoxihemoglobina este hemoglobina liberă din sângele uman. În această formă, acest compus peptidic este capabil să atașeze diferite molecule la sine - dioxid de carbon/monoxid de carbon, oxigen.

Când deoxihemoglobina se combină cu oxigenul, se formează oxihemoglobina. Acest tip de proteine ​​furnizează oxigen tuturor țesuturilor. În prezența diferiților oxidanți, fierul din proteinele care conțin fier se schimbă de la o stare divalentă la o stare trivalentă. Acest compus peptidic este de obicei numit methemoglobină; joacă un rol important în fiziologia organelor.

Dacă hemoglobina redusă se leagă de monoxid de carbon, se formează un compus toxic - carboxihemoglobina. Trebuie remarcat faptul că monoxidul de carbon se leagă de hemoglobină de 250 de ori mai eficient decât dioxidul de carbon. Carboxihemoglobina are un timp de înjumătățire lung, deci poate provoca intoxicații severe.

Vitamina C ajută la refacerea proteinelor care conțin fier, motiv pentru care este folosită în mod liber în medicină pentru a trata otrăvirea cu monoxid de carbon. De regulă, intoxicația cu monoxid de carbon se manifestă ca cianoză.

Mioglobina este similară ca structură cu hemoglobina și se găsește în cantități mari în miocite, în special cardiomiocite. Leagă moleculele de O₂ „pentru o zi ploioasă”, care este ulterior folosită de organism în condiții care provoacă hipoxie. Mioglobina furnizează oxigen mușchilor care lucrează.

Toate tipurile de mai sus sunt vitale în corpul uman, cu toate acestea, există forme patologice ale acestui compus peptidic.

Ce tipuri periculoase de hemoglobină există?

Tipuri patologice de hemoglobină la om, care duc la diferite boli:

• Hemoglobină D-Punjab;
• Hemoglobina S este forma care se găsește la persoanele cu siclemie;
• Hemoglobina C - această formă provoacă anemie hemolitică cronică;
• Hemoglobina H este un tip de hemoglobină format dintr-un tetramer de lanțuri β care poate fi prezent în α-talasemie.

Proteina D-Punjab care conține fier este una dintre variantele hemoglobinei. Este numit așa datorită prevalenței sale ridicate în regiunea Punjab din India și Pakistan. Este, de asemenea, cea mai comună variantă anormală a proteinei de fier din regiunea autonomă Xinjiang Uygur din China. Studiile arată că proteina D-Punjab care conține fier reprezintă mai mult de 55% din totalul formelor patologice de hemoglobină.

A fost descoperit pentru prima dată la începutul anilor 1950 într-o familie mixtă britanică și indiană americană din zona Los Angeles și, prin urmare, este uneori numită D Los Angeles. Proteina D care conține fier este cea mai comună variantă a acestei substanțe. A apărut ca urmare a prevalenței malariei în diferite părți ale Asiei.

Hemoglobina S își are originea în Africa de Vest, unde este cel mai frecvent. Este prezent într-o măsură mai mică în India și regiunea mediteraneană. Polimorfismul genei beta S indică faptul că a apărut din cinci mutații separate: patru în Africa și una în India și Orientul Mijlociu. Cea mai comună alela se găsește în Benin, în Africa de Vest. Alte haplotipuri se găsesc în Senegal și Bantu.

Important! Gena HbS, prezentă sub formă homozigotă, este o mutație nedorită. Malaria poate fi un factor de selecție, deoarece există o corelație clară între prevalența acestei boli și boala secerată. Copiii cu caracteristici falciforme Hb SA suferă de malarie mult mai ușor și se recuperează mai des.

Proteina C care conține fier (Hb C) este una dintre cele mai comune variante structurale ale hemoglobinei. Persoanele cu proteina C (Hb C) care conțin fier „sănătoasă” sunt normali din punct de vedere fenotipic, în timp ce cei cu forma patologică (Hb CC) pot suferi de anemie hemolitică. Deși complicațiile clinice asociate cu proteina C anormală a fierului nu sunt grave.

Hemoglobina H provoacă o boală gravă - alfa talasemie. α-talasemia are ca rezultat scăderea producției de alfa-globină, astfel încât sunt produse mai puține lanțuri de alfa-globină, rezultând un exces de lanțuri β la adulți și la nou-născuți. Lanțurile beta în exces formează tetrameri instabili numiți hemoglobină H sau HbH patru lanțuri beta. Lanțurile γ în exces formează tetrameri care se leagă slab la oxigen, deoarece afinitatea lor pentru O2 este prea mare, astfel încât nu se disociază la periferie.

Cum sunt diagnosticate formele patologice de proteine ​​care conțin fier în sânge?

După cum sa menționat mai sus, testarea hemoglobinei este inclusă în examinarea clinică a serului sanguin. În unele cazuri, biochimia sângelui este indicată pentru a determina cu precizie formele patologice ale unui anumit compus peptidic.

Sângele este luat pentru analiză pe stomacul gol și dimineața. Se recomandă să nu consumați alimente cu 12 ore înainte de colectarea materialului biologic (scaun, urină, sânge) pentru a nu distorsiona rezultatele testelor de examinare. Este deosebit de nedorit să se angajeze în activitate fizică, să folosească substanțe psihotrope sau alte medicamente. Nu este nevoie să respectați o dietă, dar ar trebui să vă abțineți de la alimente grase sau prăjite pentru a nu afecta diferiți parametri ai scaunului.

Niveluri normale de proteine ​​care conțin fier

Doar un medic ar trebui să descifreze analiza unui studiu clinic general al serului sanguin. Cu toate acestea, există câteva standarde generale ale hemoglobinei care sunt comune tuturor oamenilor. Nivelul acestui compus peptidic este măsurat în g/L (grame per litru). Metodele de testare pot varia în funcție de laborator.

Norma hemoglobinei libere în sânge în diferite grupe de vârstă:

• Bărbați peste 18 ani –g/l;
• Femei peste 18 ani –;
• copil mic – 200;

O creștere sau scădere a nivelului de hemoglobină liberă poate duce la patologii. Hemoglobinopatia primară este cauzată de cauze ereditare și, prin urmare, nu poate fi tratată în niciun stadiu de dezvoltare. Cu toate acestea, există metode de stabilizare a pacienților, așa că în orice caz ar trebui să consultați un medic. Dacă nivelul acestui compus peptidic în sânge este redus serios, este indicat un înlocuitor artificial de sânge.

Sfat! Compusul sintetic „perftoran” poate îmbunătăți calitatea vieții pacienților cu anemie. Creșterea artificială a hemoglobinei trebuie făcută cu prudență, deoarece în unele cazuri înlocuitorii de sânge pot provoca reacții adverse grave.

Tipuri de hemoglobină, metode de determinare a cantității din sânge

Structura, tipurile, funcțiile hemoglobinei

Din punct de vedere chimic, hemoglobina aparține grupului de cromoproteine. Grupul său protetic, inclusiv fierul, se numește hem, iar componenta sa proteică se numește globină. Molecula de hemoglobină conține 4 hemi și 1 globină.

Hem este o metaloporfirina - un complex de fier cu protoporfirina. Protoporfirina se bazează pe 4 inele pirol conectate prin punți de metan CH pentru a forma un inel de porfirină. Hemul este identic pentru toate tipurile de hemoglobină.

Globina aparține grupului de proteine ​​care conțin sulf - histone. Se crede că legătura dintre globină și hem este aminoacidul histidina. Molecula de globină este formată din 2 perechi de lanțuri polipeptidice. În funcție de compoziția aminoacizilor, se determină lanțurile ά, β, γ și δ. Sinteza proteinelor are loc în stadiul incipient al eritropoiezei (eritroblastele bazofile sunt bogate în ARN) și ulterior scade. Sinteza hemului și combinația sa cu globina, adică formarea hemoglobinei, are loc în stadiile ulterioare ale eritropoiezei, în perioada de transformare a normoblastului bazofil într-un normoblast policromatofil. Pe măsură ce normoblastele se maturizează, cantitatea de hemoglobină din ele crește și atinge un maxim în eritrocite.

Pe lângă hemoglobinele fiziologice, există mai multe varietăți patologice de hemoglobină, care diferă unele de altele prin calități fizico-chimice, în special mobilitatea electroforetică diferită și atitudini diferite față de alcalii. În prezent, existența următoarelor tipuri de hemoglobină patologică este recunoscută ca fiind de încredere: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P și Q.

Hemoglobinele patologice apar ca urmare a unui defect congenital, moștenit în formarea hemoglobinei. Modificările în structura moleculară a hemoglobinei (compoziția sa de aminoacizi) stau la baza dezvoltării hemoglobinopatiilor, clasificate drept „boli moleculare”. Hemoglobinopatiile (hemoglobinozele) pot determina dezvoltarea anemiei hemolitice severe. În celulele roșii din sângele circulant, hemoglobina se află într-o stare de reacție reversibilă continuă. El este

atașează o moleculă de oxigen (în capilarele pulmonare), apoi o eliberează (în capilarele tisulare). Hemoglobina din sângele venos cu o presiune parțială scăzută a oxigenului este legată de 1 moleculă de apă. O astfel de hemoglobină se numește hemoglobină redusă (redusă). În sângele arterial cu o presiune parțială mare a oxigenului, hemoglobina este combinată cu 1 moleculă de oxigen și se numește oxihemoglobină. Prin transformarea continuă a oxihemoglobinei în hemoglobină redusă și înapoi, oxigenul este transferat de la plămâni la țesuturi. Percepția dioxidului de carbon în capilarele tisulare și livrarea acestuia la plămâni este, de asemenea, o funcție a hemoglobinei. În țesuturi, oxihemoglobina, renunțând la oxigen, se transformă în hemoglobină redusă. Proprietățile acide ale hemoglobinei reduse sunt de 70 de ori mai slabe decât proprietățile oxihemoglobinei, astfel încât valențele sale libere leagă dioxidul de carbon. Astfel, dioxidul de carbon este livrat din țesuturi la plămâni folosind hemoglobina. În plămâni, oxihemoglobina rezultată, datorită proprietăților sale mari acide, vine în contact cu valențele alcaline ale carbohemoglobinei, înlocuind dioxidul de carbon. Deoarece principala funcție a hemoglobinei este de a furniza țesuturilor oxigen, hipoxia tisulară se dezvoltă în toate condițiile, însoțită de o scădere a concentrației de hemoglobină în sânge sau cu modificări calitative ale acesteia. Hemoglobina are capacitatea de a intra în compuși de disociere nu numai cu oxigenul și dioxidul de carbon, ci și cu alte gaze. Ca rezultat, se formează carboxihemoglobina, hemoglobina oxinitrogenă și sulfhemoglobina.

Carboxihemoglobina (oxicarbona) se disociază de câteva sute de ori mai lent decât oxihemoglobina, deci chiar și o concentrație mică (0,07%) de monoxid de carbon (CO) în aer, legând aproximativ 50% din hemoglobina prezentă în organism și privându-l de capacitatea de a transporta. oxigen, este fatal.

Methemoglobina este un compus mai stabil al hemoglobinei cu oxigen decât oxihemoglobina, rezultat din otrăvirea cu anumite medicamente - fenacetină, antipirină, sulfonamide. În acest caz, fierul divalent al grupului protetic, oxidant, se transformă în fier trivalent. Pericolul metahemoglobinemiei pentru organism constă într-o întrerupere bruscă a livrării de oxigen către țesuturi, din cauza căreia se dezvoltă anoxia.

Sulfhemoglobina se găsește uneori în sânge atunci când se utilizează medicamente (sulfonamide). Conținutul de sulfhemoglobină depășește rar 10%. Sulfhemoglobinemia este un proces ireversibil. Din moment ce celulele roșii din sânge afectate

sunt distruse în același interval de timp cu cele normale, nu se observă hemoliză și sulfhemoglobina poate rămâne în sânge câteva luni. Metoda de determinare a timpului de rezidență al globulelor roșii normale în sângele periferic se bazează pe această proprietate a sulfhemoglobinei.

1. Metode colorimetrice. Mai des, derivații de hemoglobină colorați sunt colorimetrizați: clorhidrat de hematină, carboxihemoglobină, cianmethemoglobină. Metodele colorimetrice sunt utilizate pe scară largă în practică datorită simplității și accesibilității lor. Cea mai precisă și fiabilă dintre ele este metoda cianmethemoglobinei.

2. Metode gazometrice. Hemoglobina este saturată cu gaz, de exemplu

oxigen sau monoxid de carbon. Cantitatea de hemoglobină este determinată de cantitatea de gaz absorbită.

3. Metode bazate pe determinarea fierului în molecula de hemoglobină. Deoarece hemoglobina conține o cantitate strict definită de fier (0,374%), cantitatea de hemoglobină este determinată de conținutul său.

Ultimele două grupuri sunt precise, dar necesită mult timp, sunt mai complexe din punct de vedere tehnic și, prin urmare, nu au fost utilizate pe scară largă în practică.

Semnificație clinică. Standarde de hemoglobină: pentru femei g% (g/l), pentru bărbați g% (g/l). O scădere a concentrației de hemoglobină în sânge (oligocromie) se observă cu anemie de diferite etiologii (ca urmare a pierderii de sânge, deficiență de fier, vitamina B12 și acid folic, creșterea hemolizei globulelor roșii). O creștere a concentrației de hemoglobină în sânge (hipercromie) apare cu eritremie, insuficiență cardiacă pulmonară și unele defecte cardiace congenitale și este de obicei combinată cu o creștere a numărului de celule roșii din sânge. Când sângele se îngroașă, poate apărea o creștere relativă a concentrației de hemoglobină.

Sursele de erori cu această metodă sunt următoarele:

1) influența factorilor străini asupra culorii clorhidratului de hematină, în special a cantității și calității proteinelor plasmatice;

2) estomparea standardelor de culoare ale hemometrelor în timp, ceea ce duce la cifre umflate și, prin urmare, necesită verificarea periodică a hemometrelor cu introducerea corecțiilor corespunzătoare;

3) respectarea timpului exact. Eroarea este de 0,3 g% (3 g/l).

2. Metoda fotometrică a cianmethemoglobinei. Principiul metodei: sângele este amestecat cu un reactiv care transformă hemoglobina în cianmethemoglobină, a cărei concentrație este măsurată fotometric. Soluția Drabkin este utilizată ca reactiv (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2 g, apă distilată - până la 1 l). Sub influența sulfurei de fier de potasiu, hemoglobina este oxidată în methemoglobină (hemiglobină), care este apoi transformată cu ajutorul cianurii de potasiu în cianmethemoglobină (cianura de hemiglobină). Cea mai comună diluție a sângelui în reactivul Drabkin este 1:250 (0,02 ml de sânge și 5 ml de reactiv). După 20 de minute, extincția este măsurată la o lungime de undă de 540 nm și o grosime a stratului de 1 cm împotriva apei pe un spectrofotometru SF-4 sau pe FEK-M și fotoelectrocolorimetre similare. Reproductibilitatea este de 0,1 g% (1 g/l).

Valoarea relativă a raportului dintre concentrația de hemoglobină și numărul de globule roșii va fi numită indice de culoare a sângelui (BI). Dacă luăm 33 pg ca I, atunci SGE la o anumită persoană va fi o valoare care exprimă CP. De exemplu, 33-1; 30,6 -x, apoi CPU = 30,6*1/33 = 0,93. În practică, CP se calculează folosind formula: 3xHb în g/l: primele trei cifre ale numărului de globule roșii în milioane.

Semnificație clinică. Mărimea SGE și CP depinde de volumul globulelor roșii și de gradul de saturație a acestora cu hemoglobină. În mod normal, CP variază de la 0,86 la 1,1, iar SGE - de la 27 dl 33 pg. Indicii de sânge roșu sunt importanți pentru a evalua normo-, hiper- și hipocromia eritrocitelor.

Hipercromia, adică un conținut crescut de SGE, dând un CP peste 1, depinde numai de creșterea volumului de celule roșii din sânge, și nu de conținutul crescut de hemoglobină din acestea. Acest lucru se explică prin faptul că concentrația de hemoglobină într-un eritrocit are o valoare limită care nu depășește 0,33 pg per 1 μm³ de masă eritrocitară. În condiția de saturație maximă cu hemoglobină, globulele roșii de dimensiuni medii cu un volum de 90 µm³ conțin pg de hemoglobină. Astfel, o creștere a conținutului de hemoglobină din eritrocit este întotdeauna combinată cu macrocitoza. Hipercromia (CP 1.2-1.5) este caracteristică anemiei cu deficit de B12, în special anemiei pernicioase, în care celulele roșii „gigant” - megalocite - se găsesc în sânge (SGE în aceste cazuri crește la 50 pg). Hipercromia cu macrocitoză poate fi observată și într-o serie de alte anemii (unele cronice hemolitice și mielotoxice), mai ales în faza lor degenerativă sau când sunt însoțite de deficit de vitamina B12.

Hipocromia este o scădere a indicelui de culoare sub 0,8. Poate fi o consecință fie a scăderii volumului de globule roșii (microcitoză), fie a nesaturarii globulelor roșii normale cu hemoglobină. Hipocromia este un adevărat indicator sau

deficiența de fier în organism sau refractaritatea fierului, adică incapacitatea de a absorbi fierul de către eritroblaste, ceea ce duce la întreruperea sintezei hemului. Conținutul mediu de hemoglobină dintr-un globul roșu în acest caz este redus la 20 buc.

Normocromia, observată de obicei la oamenii sănătoși, poate fi observată și în unele anemii.

Fiziologie normală: note de curs Svetlana Sergeevna Firsova

3. Tipuri de hemoglobină și semnificația acesteia

Hemoglobina este una dintre cele mai importante proteine ​​respiratorii implicate în transferul oxigenului de la plămâni la țesuturi. Este componenta principală a celulelor roșii din sânge, fiecare dintre ele conține aproximativ 280 de milioane de molecule de hemoglobină.

Hemoglobina este o proteină complexă care aparține clasei de cromoproteine ​​și constă din două componente:

2) proteina globină – 96%.

Hemul este un compus complex de porfirină și fier. Acest compus este destul de instabil și este ușor transformat în hematină sau hemină. Structura hemului este identică pentru hemoglobina tuturor speciilor de animale. Diferențele sunt asociate cu proprietățile componentei proteice, care este reprezentată de două perechi de lanțuri polipeptidice. Există forme de hemoglobină HbA, HbF, HbP.

Sângele unui adult conține până la 95-98% hemoglobină HbA. Molecula sa include 2 lanțuri α- și 2 α-polipeptide. Hemoglobina fetală se găsește în mod normal numai la nou-născuți. Pe lângă tipurile normale de hemoglobină, există și altele anormale, care sunt produse sub influența mutațiilor genice la nivelul genelor structurale și reglatoare.

În interiorul celulelor roșii din sânge, moleculele de hemoglobină sunt distribuite în moduri diferite. În apropierea membranei se află perpendicular pe aceasta, ceea ce îmbunătățește interacțiunea hemoglobinei cu oxigenul. În centrul celulei ei zac mai haotic. La bărbați, conținutul normal de hemoglobină este de aproximativ 130–160 g/l, iar la femei – 120–140 g/l.

Există patru forme de hemoglobină:

1) oxihemoglobină;

2) methemoglobină;

3) carboxihemoglobină;

4) mioglobina.

Oxihemoglobina conține fier feros și este capabil să lege oxigenul. Transportă gazul către țesuturi și organe. Când este expus la agenți oxidanți (peroxizi, nitriți etc.), fierul trece de la o stare divalentă la una trivalentă, rezultând formarea methemoglobinei, care nu reacționează reversibil cu oxigenul și asigură transportul acestuia. Carboxihemoglobina formează un compus cu monoxid de carbon. Are o afinitate mare pentru monoxidul de carbon, astfel încât complexul se dezintegrează lent. Acest lucru face monoxidul de carbon extrem de toxic. Mioglobina este similară ca structură cu hemoglobina și se găsește în mușchi, în special în inimă. Leagă oxigenul, formând un depozit care este folosit de organism atunci când capacitatea de oxigen a sângelui scade. Mioglobina furnizează mușchii care lucrează cu oxigen.

Hemoglobina îndeplinește funcții respiratorii și de tamponare. 1 mol de hemoglobină este capabil să lege 4 moli de oxigen și 1 g – 1,345 ml de gaz. Capacitatea de oxigen din sânge– cantitatea maximă de oxigen care poate fi conținută în 100 ml de sânge. La îndeplinirea funcției respiratorii, molecula de hemoglobină își modifică dimensiunea. Raportul dintre hemoglobină și oxihemoglobină depinde de gradul de presiune parțială din sânge. Funcția de tamponare este asociată cu reglarea pH-ului sângelui.

Din cartea Boli sezoniere. Arc autor Vladislav Vladimirovici Leonkin

Din cartea Fiziologie normală: Note de curs autor Svetlana Sergheevna Firsova

Din cartea Fiziologie normală autor Marina Gennadievna Drangoy

Din cartea Propedeutica bolilor interne: note de curs de A. Yu. Yakovlev

Din cartea Predictive Homeopathy Part 1 Theory of Suppression autor Prafull Vijaykar

Din cartea Favorite autor Abu Ali ibn Sina

Din cartea Secretele vindecătorilor estici autor Victor Fedorovici Vostokov

Din cartea Tratamentul inimii cu ierburi autorul Ilya Melnikov

Din cartea Vindecarea plantelor de interior autoarea Iulia Savelyeva

Din cartea Tratamentul cu suc autorul Ilya Melnikov

autor Elena V. Poghosyan

Din cartea Învățați să vă înțelegeți analizele autor Elena V. Poghosyan

Din cartea Nutriție autor Svetlana Vasilievna Baranova

Din cartea Vindecarea cuantică autor Mihail Svetlov

Din cartea Sistemul doctorului Naumov. Cum să lansați mecanisme de vindecare și întinerire autor Olga Stroganova

Din cartea Vindecarea otetului de cidru de mere autor Nikolai Illarionovici Danikov

Hemograma

Hemograma(sânge haima greacă + notație gramatică) – test clinic de sânge. Include date despre numărul tuturor celulelor sanguine, caracteristicile morfologice ale acestora, VSH, conținutul de hemoglobină, indicele de culoare, numărul de hematocrit, raportul dintre diferitele tipuri de leucocite etc.

Sângele pentru cercetare este luat la 1 oră după o înțepătură pulmonară de la un deget (lobul urechii sau călcâiul la nou-născuți și copiii mici). Locul puncției este tratat cu un tampon de bumbac umezit cu alcool etilic 70%. Pielea este perforată cu o suliță de scarificație standard de unică folosință. Sângele ar trebui să curgă liber. Puteți folosi sânge prelevat dintr-o venă.

Odată cu îngroșarea sângelui, concentrația de hemoglobină poate crește; cu creșterea volumului plasmatic poate apărea o scădere.

Determinarea numărului de celule sanguine se efectuează în camera de numărare a lui Goryaev. Înălțimea camerei, aria grilei și diviziunile sale și diluția sângelui prelevat pentru testare fac posibilă determinarea numărului de elemente formate într-un anumit volum de sânge. Camera lui Goryaev poate fi înlocuită cu contoare automate. Principiul funcționării lor se bazează pe conductibilitatea electrică diferită a particulelor în suspensie într-un lichid.

Număr normal de globule roșii în 1 litru de sânge

	4,0–5,0×10 12
	3,7–4,7×10 12

O scădere a numărului de globule roșii (eritrocitopenie) este caracteristică anemiei: se observă o creștere cu hipoxie, malformații cardiace congenitale, insuficiență cardiovasculară, eritremie etc.

Numărul de trombocite este numărat folosind diferite metode (în frotiuri de sânge, în camera Goryaev, folosind contoare automate). La adulți, numărul de trombocite este 180,0–320,0×10 9 /l. O creștere a numărului de trombocite se observă în neoplasmele maligne, leucemia mieloidă cronică, osteomielofibroza etc. Un număr scăzut de trombocite poate fi un simptom al diferitelor boli, cum ar fi purpura trombocitopenică. Trombocitopenia imună apare cel mai adesea în practica clinică. Numărul de reticulocite este numărat în frotiuri de sânge sau în camera Goryaev. La adulți, conținutul lor este 2–10 ‰.

Numărul normal de celule albe din sânge la adulți variază de la 4,0 inainte de 9,0×10 9 /l. La copii este puțin mai mare. Numărul de leucocite este mai scăzut 4,0×10 9 /l este desemnată prin termenul „leucopenie”, mai mult 10,0×10 9 /l– termenul „leucocitoză”. Numărul de leucocite la o persoană sănătoasă nu este constant și poate fluctua semnificativ în timpul zilei (bioritmuri circadiene). Amplitudinea fluctuațiilor depinde de vârstă, sex, caracteristici constituționale, condiții de viață, activitate fizică etc. Dezvoltarea leucopeniei este cauzată de mai multe mecanisme, de exemplu, o scădere a producției de leucocite de către măduva osoasă, care are loc în hipoplazice. și anemie prin deficit de fier. Leucocitoza este de obicei asociată cu o creștere a numărului de neutrofile, mai frecvent datorită creșterii producției de leucocite sau redistribuirii acestora în patul vascular; observate în multe afecțiuni ale corpului, de exemplu, cu stres emoțional sau fizic, cu o serie de boli infecțioase, intoxicații etc. În mod normal, leucocitele din sângele unui adult sunt prezentate sub diferite forme, care sunt distribuite în preparate colorate în următoarele rapoarte:

Determinarea relației cantitative dintre formele individuale de leucocite (formula leucocitară) este de importanță clinică. Cel mai des se observă așa-numita schimbare a formulei leucocitelor spre stânga. Se caracterizează prin apariția unor forme imature de leucocite (celule bandă, metamielocite, mielocite, blaști etc.). Se observă în procese inflamatorii de diverse etiologii, leucemie.

Imaginea morfologică a elementelor formate este examinată în frotiuri de sânge colorate la microscop. Există mai multe modalități de colorare a frotiurilor de sânge, bazate pe afinitatea chimică a elementelor celulare față de anumiți coloranți cu anilină. Astfel, incluziunile citoplasmatice sunt colorate metacromatic cu colorantul organic azur într-o culoare violet strălucitor (azurofilie). În frotiurile de sânge colorate, dimensiunea leucocitelor, limfocitelor, eritrocitelor (microcite, macrocite și megalocite), forma, culoarea lor, de exemplu, saturația unui eritrocit cu hemoglobină (indicator de culoare), culoarea citoplasmei leucocitelor, limfocitelor , sunt determinate. Un indice de culoare scăzut indică hipocromie; se observă în anemie cauzată de deficitul de fier în eritrocite sau neutilizarea acestuia pentru sinteza hemoglobinei. Un indice de culoare ridicat indică hipercromie în anemie cauzată de deficiența de vitamine ÎN 12 și (sau) acid folic, hemoliză.

Viteza de sedimentare a eritrocitelor (VSH) este determinată prin metoda Panchenkov, care se bazează pe proprietatea celulelor roșii din sânge de a se depune atunci când sângele necoagulat este plasat într-o pipetă verticală. VSH depinde de numărul de celule roșii din sânge și de dimensiunea acestora. Volumul și capacitatea de a forma aglomerate, la temperatura ambiantă, cantitatea de proteine ​​din plasmă sanguină și raportul dintre fracțiile acestora. Creșterea VSH poate apărea în timpul proceselor infecțioase, imunopatologice, inflamatorii, necrotice și tumorale. Cea mai mare creștere a VSH este observată în timpul sintezei proteinei patologice, care este tipică pentru mielom, macroglobulinemie Waldenström, boala lanțului ușor și greu, precum și hiperfibrinogenemie. Trebuie avut în vedere faptul că o scădere a conținutului de fibrinogen din sânge poate compensa o modificare a raportului dintre albumină și globuline, ca urmare a căreia VSH rămâne normal sau încetinește. În bolile infecțioase acute (de exemplu, gripă, durere în gât), cel mai mare VSH este posibil în perioada de scădere a temperaturii corpului, cu dezvoltarea inversă a procesului. ESR lentă este mult mai puțin frecventă, de exemplu cu eritremie, eritrocitoză secundară, concentrație crescută de acizi biliari și pigmenți biliari în sânge, hemoliză, sângerare etc.

Numărul hematocritului - raportul volumetric al elementelor formate din sânge și plasmă - oferă o idee despre volumul total al globulelor roșii.

Număr normal de hematocrit

Se determină folosind hematocritul, care este două capilare scurte gradate de sticlă într-o duză specială. Numărul hematocritului depinde de volumul globulelor roșii din sânge, vâscozitatea sângelui, viteza fluxului sanguin și alți factori. Crește cu deshidratare, tireotoxicoză, diabet zaharat, obstrucție intestinală, sarcină etc. Se observă un număr scăzut de hematocrit la sângerare, insuficiență cardiacă și renală, post și sepsis.

Indicatorii hemogramei permit, de obicei, să navigheze în particularitățile procesului patologic. Astfel, este posibilă o ușoară leucocitoză neutrofilă cu un curs ușor de boli infecțioase și procese purulente; agravarea este indicată de hiperleucocitoză neutrofilă. Aceste hemograme sunt folosite pentru a monitoriza efectul anumitor medicamente. Astfel, determinarea regulată a conținutului de hemoglobină al eritrocitelor este necesară pentru a stabili un regim de administrare a suplimentelor de fier la pacienții cu anemie cu deficit de fier și numărul de leucocite și trombocite în tratamentul leucemiei cu medicamente citostatice.

Structura și funcțiile hemoglobinei

Hemoglobină- componenta principala a eritrocitei si pigmentul respirator principal, asigura transferul de oxigen ( DESPRE 2 ) de la plămâni la țesuturi și dioxid de carbon ( CO 2 ) de la țesuturi la plămâni. În plus, joacă un rol semnificativ în menținerea echilibrului acido-bazic al sângelui. Se estimează că o globulă roșie conține aproximativ 340.000.000 de molecule de hemoglobină, fiecare dintre acestea fiind formată din aproximativ 103 atomi. În medie, sângele uman conține ~750 g de hemoglobină.

Hemoglobina este o proteină complexă aparținând grupului de hemoproteine, a cărei componentă proteică este reprezentată de globină, iar componenta neproteică de patru compuși identici de porfirină de fier numiți hemi. Atomul de fier (II) situat în centrul hemului dă sângelui culoarea roșie caracteristică ( vezi fig. 1). Cea mai caracteristică proprietate a hemoglobinei este adăugarea reversibilă a gazelor DESPRE 2 , CO 2 si etc.

Orez. 1. Structura hemoglobinei

S-a constatat că hemul capătă capacitatea de transport DESPRE 2 numai dacă este înconjurat și protejat de o proteină specifică - globina (hema în sine nu leagă oxigenul). De obicei, la conectare DESPRE 2 cu fier ( Fe) unul sau mai mulți electroni sunt transferați ireversibil de la atomi Fe la atomi DESPRE 2 . Cu alte cuvinte, are loc o reacție chimică. S-a dovedit experimental că mioglobina și hemoglobina au o capacitate unică de a se lega reversibil O 2 fără oxidare a hemului Fe 2+ în Fe 3+ .

Astfel, procesul de respirație, care la prima vedere pare atât de simplu, se realizează de fapt prin interacțiunea mai multor tipuri de atomi în molecule gigantice de o complexitate extremă.

În sânge, hemoglobina există în cel puțin patru forme: oxihemoglobină, deoxihemoglobină, carboxihemoglobină și methemoglobină. În eritrocite, formele moleculare ale hemoglobinei sunt capabile de interconversie; raportul lor este determinat de caracteristicile individuale ale organismului.

Ca orice altă proteină, hemoglobina are un anumit set de caracteristici prin care poate fi distinsă de alte substanțe proteice și neproteice în soluție. Astfel de caracteristici includ greutatea moleculară, compoziția aminoacizilor, sarcina electrică și proprietățile chimice.

În practică, proprietățile electrolitice ale hemoglobinei sunt cel mai des folosite (pe aceasta se bazează metodele conductoare ale studiului său) și capacitatea hemului de a atașa diferite grupe chimice care duce la o schimbare a valenței. Feși colorarea în soluție (metode calorimetrice). Cu toate acestea, numeroase studii au arătat că rezultatul metodelor conductoare pentru determinarea hemoglobinei depinde de compoziția electrolitică a sângelui, ceea ce face dificilă utilizarea unui astfel de studiu în medicina de urgență.

Structura și funcțiile măduvei osoase

Măduvă osoasă(medulla ossium) este organul central al hematopoiezei, situat în substanța spongioasă a oaselor și a cavităților măduvei osoase. Îndeplinește, de asemenea, funcțiile de protecție biologică a corpului și de formare osoasă.

La om, măduva osoasă (BM) apare pentru prima dată în luna a 2-a de embriogeneză în claviculă, în luna a 3-a - în omoplați, coaste, stern, vertebre etc. În luna a 5-a de embriogeneză, măduva osoasă funcționează ca organul hematopoietic principal, care asigură hematopoieza diferențiată a măduvei osoase cu elemente din seria granulocitară, eritrocitară și megacarciocitară.

În corpul uman adult, se face distincția între BM roșu, reprezentat de țesut hematopoietic activ, și galben, format din celule adipoase. CM roșu umple spațiile dintre trabeculele osoase ale substanței spongioase a oaselor plate și epifizele oaselor lungi. Are o culoare roșu închis și consistență semi-lichidă, este format din stromă și celule ale țesutului hematopoietic. Stroma este formată din țesut reticular, este reprezentată de fibroblaste și celule endoteliale; conține un număr mare de vase de sânge, în principal capilare sinusoidale largi cu pereți subțiri. Stroma participă la dezvoltarea și funcționarea osului. In spatiile dintre structurile stromei se gasesc celule implicate in procesele de hematopoieza: celule stem, celule progenitoare, eritroblaste, mieloblaste, monoblaste, megacarioblaste, promielocite, mielocite, metamielocite, megacariocite, macrofage si celule sanguine mature.

Celulele sanguine care formează în BM roșu sunt dispuse sub formă de insule. În acest caz, eritroblastele înconjoară macrofagul, care conține fier, care este necesar pentru construcția părții hemin a hemoglobinei. În timpul procesului de maturare, în BM roșu se depun leucocite granulare (granulocite), deci conținutul lor este de 3 ori mai mare decât eritrocariocite. Megacariocitele sunt strâns asociate cu capilarele sinusoidale; o parte a citoplasmei lor pătrunde în lumenul vasului de sânge. Fragmentele separate de citoplasmă sub formă de trombocite trec în fluxul sanguin. Formarea limfocitelor înconjoară strâns vasele de sânge. Precursorii limfocitelor și limfocitele B se dezvoltă în măduva osoasă roșie. În mod normal, doar celulele sanguine mature pătrund în peretele vaselor de sânge ale măduvei osoase, astfel încât apariția formelor imature în fluxul sanguin indică o modificare a funcției sau deteriorarea barierei măduvei osoase. CM ocupă unul dintre primele locuri în organism în ceea ce privește proprietățile sale de reproducere. În medie, o persoană produce:

În copilărie (după 4 ani), BM roșu este înlocuit treptat de celule adipoase. Până la vârsta de 25 de ani, diafizele oaselor tubulare sunt complet umplute cu măduvă galbenă; în oasele plate, ocupă aproximativ 50% din volumul măduvei osoase. CM galben nu îndeplinește în mod normal o funcție hematopoietică, dar cu pierderi mari de sânge, în el apar focare de hematopoieză. Odată cu vârsta, volumul și masa BM se modifică. Dacă la nou-născuți reprezintă aproximativ 1,4% din greutatea corporală, atunci la un adult este de 4,6%.

Măduva osoasă este, de asemenea, implicată în distrugerea globulelor roșii, reutilizarea fierului, sinteza hemoglobinei și servește ca loc pentru acumularea de lipide de rezervă. Deoarece conține limfocite și fagocite mononucleare, participă la răspunsul imun.

Activitatea CM ca sistem de autoreglare este controlată de principiul feedback-ului (numărul de celule sanguine mature afectează intensitatea formării lor). Această reglare este asigurată de un set complex de influențe intercelulare și umorale (poetine, limfokine și monokine). Se presupune că principalul factor care reglează homeostazia celulară este numărul de celule sanguine. În mod normal, pe măsură ce celulele îmbătrânesc, ele sunt îndepărtate, iar altele le iau locul. În condiții extreme (de exemplu, sângerare, hemoliză), concentrația de celule se modifică și se declanșează feedback; în viitor, procesul depinde de stabilitatea dinamică a sistemului și de puterea influenței factorilor nocivi.

Sub influența factorilor endogeni și exogeni, funcția hematopoietică a BM este perturbată. Adesea, modificările patologice care apar în BM, în special la debutul unei boli, nu afectează indicatorii care caracterizează starea sângelui. Este posibilă o scădere a numărului de elemente celulare BM (hipoplazie) sau o creștere (hiperplazie). Cu hipoplazia BM, numărul de mielocariocite scade, se remarcă citopenia și adesea țesutul adipos predomină asupra țesutului mieloid. Hipoplazia hematopoiezei poate fi o boală independentă (de exemplu, anemie aplastică). În cazuri rare, însoțește boli precum hepatita cronică, neoplasmele maligne și apare în unele forme de mielofibroză, boli de marmură și boli autoimune. În unele boli, numărul de celule dintr-o serie, de exemplu roșii (aplazia parțială a celulelor roșii) sau celulele din seria granulocitară (agranulocitoză), scade. Într-o serie de stări patologice, pe lângă hipoplazia hematopoiezei, este posibilă hematopoieza ineficientă, care se caracterizează prin deteriorarea maturării și eliberarea celulelor hematopoietice în sânge și moartea lor intramedulară.

Hiperplazia CM apare în diferite leucemii. Astfel, în leucemia acută apar celule imature (blaste); în leucemia cronică, numărul de celule mature morfologic crește, de exemplu, limfocite în leucemia limfocitară, eritrocite în eritremie, granulocite în leucemia mieloidă cronică. Hiperplazia celulelor eritrocitare este, de asemenea, caracteristică anemii hemolitice,ÎN 12 -anemie deficitara.