Hemoglobina(w skrócie Hb) to metaloproteina zawierająca żelazo przenosząca tlen, występująca w czerwonych krwinkach kręgowców.

Hemoglobina jest głównym białkiem krwi

Hemoglobina jest białkiem składającym się z 4 podjednostek białkowych zawierających hem. Protomery są połączone ze sobą wiązaniami hydrofobowymi, jonowymi i wodorowymi, zgodnie z zasadą komplementarności. Co więcej, oddziałują nie dowolnie, ale z pewnym obszarem - powierzchnią styku. Proces ten jest wysoce specyficzny, kontakt zachodzi jednocześnie w kilkudziesięciu punktach, zgodnie z zasadą komplementarności. Oddziaływanie odbywa się poprzez przeciwnie naładowane grupy, obszary hydrofobowe i nieregularności na powierzchni białka.

Podjednostki białek w normalnej hemoglobinie mogą być reprezentowane przez różne typy łańcuchów polipeptydowych: α, β, γ, δ, ε, ξ (odpowiednio greckie - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Cząsteczka hemoglobiny zawiera dwa łańcuchy dwóch różnych typów.

Hem jest połączony z podjednostką białka, po pierwsze poprzez resztę histydyny za pomocą wiązania koordynacyjnego żelaza, a po drugie poprzez wiązania hydrofobowe pierścieni pirolowych i hydrofobowych aminokwasów. Hem znajduje się niejako „w kieszeni” swojego łańcucha i powstaje protomer zawierający hem.

Normalne formy hemoglobiny

Istnieje kilka normalnych wariantów hemoglobiny:

• HbP – pierwotna hemoglobina, zawiera 2 łańcuchy ξ i 2 ε, występująca w zarodku pomiędzy 7-12 tygodniem życia;
• HbF - hemoglobina płodowa, zawiera 2 łańcuchy α i 2 γ, pojawia się po 12 tygodniach rozwoju wewnątrzmacicznego i jest główna po 3 miesiącach;
• HbA - hemoglobina dorosłych, udział wynosi 98%, zawiera 2 łańcuchy α i 2 β, pojawia się u płodu po 3 miesiącu życia i po urodzeniu stanowi 80% całej hemoglobiny;
• HbA 2 - hemoglobina dorosłych, udział wynosi 2%, zawiera 2 łańcuchy α i 2 δ;
• HbO 2 - oksyhemoglobina, powstaje, gdy tlen wiąże się w płucach, w żyłach płucnych stanowi 94-98% całkowitej ilości hemoglobiny;
• HbCO 2 - karbohemoglobina, powstaje w wyniku wiązania dwutlenku węgla w tkankach, we krwi żylnej stanowi 15-20% całkowitej ilości hemoglobiny.

Patologiczne formy hemoglobiny

• HbS - hemoglobina sierpowata;
• MetHb to methemoglobina, forma hemoglobiny zawierająca jon żelaza zamiast żelaza. Ta forma powstaje zwykle samoistnie, w tym przypadku zdolność enzymatyczna komórki jest wystarczająca, aby ją przywrócić. Podczas stosowania sulfonamidów, spożywania azotynu sodu i azotanów spożywczych oraz przy niedoborze kwasu askorbinowego przejście Fe 2+ do Fe 3+ ulega przyspieszeniu. Powstały metHb nie jest w stanie wiązać tlenu i następuje niedotlenienie tkanek. Aby przywrócić jony żelaza, klinika stosuje kwas askorbinowy i błękit metylenowy;
• Hb-CO – karboksyhemoglobina, powstaje w obecności CO (tlenku węgla) we wdychanym powietrzu. Jest stale obecny we krwi w małych stężeniach, jednak jego proporcja może się różnić w zależności od warunków i trybu życia. Tlenek węgla jest aktywnym inhibitorem enzymów zawierających hem, w szczególności oksydazy cytochromowej, czwartego kompleksu łańcucha oddechowego;
• HbA1C -

Hemoglobina łączy w sobie dwa istotne składniki:

• białko globiny, zajmujące 96% całości związku;
• hem zawierający żelazo, który stanowi 4% składu.

Ten rodzaj chromoproteiny pełni w organizmie człowieka niezwykle istotną funkcję: transportuje tlen z narządów oddechowych do wszystkich komórek i tkanek, a z nich do układu płucnego, przenosząc niepotrzebny dwutlenek węgla uwalniany w procesie wymiany. Oprócz oddychania bierze udział w reakcjach redoks i gromadzeniu energii.

Hemoglobina jest głównym składnikiem czerwonych krwinek – erytrocytów. To dzięki niemu otrzymały swoją nazwę i przeznaczenie funkcjonalne. Sucha masa czerwonych krwinek człowieka zawiera 95% hemoglobiny i tylko 5% innych substancji (lipidów i białek).

Jakie rodzaje hemoglobiny istnieją?

Ze względu na zawartość białka hemoglobinę można podzielić na dwa typy:

Fizjologiczne, pojawiają się zazwyczaj na pewnych etapach prawidłowego rozwoju organizmu człowieka. Ale patologiczne typy hemoglobiny powstają w wyniku nieprawidłowego sekwencyjnego ułożenia serii aminokwasów w globinie.

Ze względu na formę można wyróżnić następujące rodzaje hemoglobiny:

Aby zapobiegać chorobom i leczyć objawy żylaków nóg, nasi czytelnicy polecają żel przeciw żylakom „VariStop”, wypełniony ekstraktami roślinnymi i olejkami, który delikatnie i skutecznie likwiduje objawy choroby, łagodzi objawy, tonizuje i wzmacnia naczynia krwionośne.

1. Oksyhemoglobina;
2. karboksyhemoglobina;
3. Methemoglobina;
4. Mioglobina.

Co to jest oksyhemoglobina?

Oksyhemoglobina zawdzięcza swoją nazwę zdolności do przenoszenia tlenu. Ale może w pełni przeprowadzić proces oddychania tylko w połączeniu z karbohemoglobiną.

Zatem oksyhemoglobina łączy się z O2 i dostarcza tlen do tkanek, a w drodze powrotnej zamienia się w karbohemoglobinę, pobierając z komórek CO2 – dwutlenek węgla, dostarczając go do narządów oddechowych. Dzięki zdolności hemoglobiny do łatwego przyłączania i uwalniania substancji chemicznych w postaci tlenu i dwutlenku węgla, organizm ludzki jest stale nasycony czystym tlenem, a nie zatruwany produktami jego rozpadu.

Wprowadzenie do karboksyhemoglobiny

Ten rodzaj hemoglobiny powstaje, gdy łączy się z COHb – tlenkiem węgla. W tym przypadku hemoglobina zyskuje status nieodwracalny, co oznacza, że ​​staje się bezużyteczna, ponieważ już nigdy nie będzie w stanie pełnić funkcji oddechowej. Wynika z tego, że nie wszystkie rodzaje hemoglobiny i jej związków mogą być korzystne dla organizmu.

Szkodliwe składniki w postaci tlenku węgla mogą pochodzić zarówno ze środowiska, jak i powstawać wewnątrz człowieka w wyniku zaburzeń organizmu.

Tlenek węgla może przedostać się do płuc z otoczenia, jeśli człowiek znajdował się w strefie pożaru lub spędził większość życia na drodze, gdzie często wdychał spaliny.

Pewien procent nieodwracalnego związku występuje u palaczy. Nawet jeśli dana osoba ma wysoki poziom hemoglobiny, to z powodu palenia tylko część z nich będzie normalnie funkcjonować.

Do samozatrucia dochodzi, gdy komórki organizmu obumierają i następuje martwica. Ten typ jest powszechnie nazywany „endogennym tlenkiem węgla”. Takie sytuacje zdarzają się bardzo rzadko, częściej tlenek węgla pochodzi z zewnątrz.

Pojęcie methemoglobiny

Methemoglobina (metHb) powstaje w wyniku połączenia z substancjami chemicznymi, w wyniku czego powstają wiązania nierozerwalne. Zatem powstałe rodzaje hemoglobiny i ich funkcje, takie jak karboksyhemoglobina, są bezużyteczne.

W tym przypadku występują połączenia z takimi środkami chemicznymi jak: azotany, siarkowodór, substancje siarczkowe. Należą do nich także substancje lecznicze w postaci środków przeciwbólowych i substancji chemioterapeutycznych stosowanych w leczeniu nowotworów.

Podobnie jak w przypadku tlenku węgla, wiązania o charakterze nierozerwalnym mogą powstawać w wyniku ich przedostania się do organizmu z zewnątrz, a także w przypadku, gdy gromadząc się w tkankach, podczas niszczenia komórek uwalniane są rodniki.

Czasami zakłócenie przewodu pokarmowego może spowodować przedostanie się rodników do krwi. Kiedy układ trawienny nie radzi sobie ze swoją funkcją i dopuszcza tego typu hemoglobinę do krwioobiegu.

Co to jest mioglobina?

Mioglobina jest uważana za absolutny analog hemoglobiny w czerwonych krwinkach. Jedyna różnica polega na tym, że lokalizacja tego białka zawierającego żelazo to mięśnie szkieletu i serca. Jeśli w jakiś sposób ulegną nagłemu uszkodzeniu, wówczas mioglobina w naturalny sposób przedostanie się do krwioobiegu, a następnie zostanie wydalona z organizmu w wyniku filtracji przez nerki.

Istnieje jednak możliwość zablokowania kanalików nerkowych i ich dalszej martwicy. W takim przypadku może wystąpić niewydolność nerek i niedobór tlenu w tkankach.

Inne istniejące rodzaje hemoglobiny

Oprócz głównej listy odmian we krwi występują również inne rodzaje hemoglobiny.

Z różnych źródeł informacji można usłyszeć różnice, takie jak:

• hemoglobina płodowa;
• dyshemoglobina;
• hemoglobina glikowana.

Hemoglobina płodowa

Płodowa postać hemoglobiny występuje we krwi płodu w czasie ciąży, a także u noworodków w ciągu pierwszych trzech tygodni życia. Jedyną różnicą w porównaniu z hemoglobiną u dorosłych jest to, że typ płodowy ma lepszą zdolność do transportu tlenu. Ale zmiany kwasowości w ciągu życia, hemoglobina płodowa praktycznie zanika. W organizmie osoby dorosłej stanowi zaledwie jeden procent.

Dyshemoglobina powstaje w wyniku takich wiązań, które trwale pozbawiają ją zdolności do wykonywania charakterystycznych korzystnych właściwości. Oznacza to, że taka hemoglobina będzie podróżować z krwią, ale jako niesprawny atrybut pomocniczy. Z biegiem czasu zostanie on usunięty przez śledzionę jako zużyty materiał.

Zwykle dishemoglobina występuje w organizmie każdego zdrowego człowieka. Jeśli przypadki takich więzadeł stają się coraz częstsze, narządy krążenia muszą pracować z większą intensywnością, przez co szybko ulegają wyczerpaniu i zużyciu.

Hemoglobina glikowana

Kiedy białko hemowe i glukoza łączą się, powstaje hemoglobina glikowana. Jest to również związek nieodwracalny. Jego ilość zwiększa się wraz ze wzrostem poziomu cukru we krwi. Występuje głównie u osób chorych na cukrzycę. Ze względu na to, że hemoglobina żyje około 100 dni, badania laboratoryjne pozwalają określić skuteczność leczenia, kontynuować leczenie lub zalecić nowe.

Nie powinieneś wymyślać i straszyć myślami, próbując wszystkich możliwych chorób. Jeśli pracujesz w obszarze ryzyka lub możesz zachorować na linię dziedziczną, lepiej skontaktować się ze specjalistą i przeprowadzić serię badań laboratoryjnych. Spróbuj pozbyć się złych nawyków i częściej spaceruj na świeżym powietrzu.

Powiązane artykuły:

1. Jaka jest rola hemoglobiny w organizmie człowieka i skutki jej niedoboru?
2. Przyczyny niskiej hemoglobiny u kobiet: cechy i postacie stanów anemicznych
3. Funkcje hemoglobiny – jako podstawowego związku chemicznego w organizmie człowieka
4. Normalny poziom hemoglobiny glikozylowanej dla diabetyków

Uwagi

Informacje prezentowane na stronie nie powinny być wykorzystywane do samodzielnej diagnozy i leczenia. Wymagana konsultacja specjalistyczna

Budowa i formy hemoglobiny

Hemoglobina (w skrócie Hb) to metaloproteina zawierająca żelazo przenosząca tlen, występująca w czerwonych krwinkach kręgowców.

Hemoglobina należy do grupy białek hemoprotein, które same w sobie są podtypem chromoprotein i dzielą się na białka nieenzymatyczne (hemoglobina, mioglobina) i enzymy (cytochromy, katalaza, peroksydaza). Ich częścią niebiałkową jest struktura hemowa, która obejmuje pierścień porfirynowy (składający się z 4 pierścieni pirolowych) i jon Fe 2+. Żelazo wiąże się z pierścieniem porfirynowym za pomocą dwóch wiązań koordynacyjnych i dwóch kowalencyjnych.

Struktura hemoglobiny

Podjednostki białek w normalnej hemoglobinie mogą być reprezentowane przez różne typy łańcuchów polipeptydowych: α, β, γ, δ, ε, ξ (odpowiednio greckie - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Cząsteczka hemoglobiny zawiera dwa łańcuchy dwóch różnych typów.

Hem jest połączony z podjednostką białka, po pierwsze poprzez resztę histydyny za pomocą wiązania koordynacyjnego żelaza, a po drugie poprzez wiązania hydrofobowe pierścieni pirolowych i hydrofobowych aminokwasów. Hem znajduje się niejako „w kieszeni” swojego łańcucha i powstaje protomer zawierający hem.

Normalne formy hemoglobiny

• HbP – pierwotna hemoglobina, zawiera 2 łańcuchy ξ i 2 ε, występująca w zarodku pomiędzy 7-12 tygodniem życia;
• HbF - hemoglobina płodowa, zawiera 2 łańcuchy α i 2 γ, pojawia się po 12 tygodniach rozwoju wewnątrzmacicznego i jest główna po 3 miesiącach;
• HbA - hemoglobina dorosłych, udział wynosi 98%, zawiera 2 łańcuchy α i 2 β, pojawia się u płodu po 3 miesiącu życia i po urodzeniu stanowi 80% całej hemoglobiny;
• HbA 2 - hemoglobina dorosłych, udział wynosi 2%, zawiera 2 łańcuchy α i 2 δ;
• HbO 2 - oksyhemoglobina, powstaje, gdy tlen wiąże się w płucach, w żyłach płucnych stanowi% całkowitej ilości hemoglobiny;
• HbCO 2 - karbohemoglobina, powstaje w wyniku wiązania dwutlenku węgla w tkankach, we krwi żylnej stanowi% całkowitej ilości hemoglobiny.

Hemoglobina. Zawartość hemoglobiny we krwi, poziom, pomiar hemoglobiny.

Hemoglobina jest pigmentem oddechowym krwi, biorącym udział w transporcie tlenu i dwutlenku węgla, pełniącym funkcje buforowe i utrzymującym pH. Zawarty w erytrocytach (czerwonych krwinkach – organizm ludzki produkuje każdego dnia 200 miliardów czerwonych krwinek). Składa się z części białkowej – globiny – i części porfirytowej zawierającej żelazo – hemu. Jest to białko o strukturze czwartorzędowej utworzonej z 4 podjednostek. Żelazo w hemie występuje w postaci dwuwartościowej.

Zawartość hemoglobiny we krwi mężczyzn jest nieco wyższa niż u kobiet. U dzieci w pierwszym roku życia obserwuje się fizjologiczny spadek stężenia hemoglobiny. Zmniejszenie zawartości hemoglobiny we krwi (niedokrwistość) może być konsekwencją zwiększonej utraty hemoglobiny na skutek różnego rodzaju krwawień lub zwiększonego niszczenia (hemolizy) czerwonych krwinek. Przyczyną niedokrwistości może być brak żelaza niezbędnego do syntezy hemoglobiny lub witamin biorących udział w tworzeniu czerwonych krwinek (głównie B12, kwasu foliowego), a także naruszenie tworzenia krwinek w określonych warunkach hematologicznych choroby. Niedokrwistość może wystąpić wtórnie do różnego rodzaju przewlekłych chorób niehematologicznych.

Jednostki alternatywne: g/l

Współczynnik przeliczeniowy: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normalne formy hemoglobiny

Istnieje kilka normalnych wariantów hemoglobiny:

HbР – pierwotna hemoglobina, zawiera łańcuchy 2ξ i 2ε, występuje w zarodku między 7-12 tygodniem życia,

HbF – hemoglobina płodowa, zawiera łańcuchy 2α i 2γ, pojawia się po 12 tygodniach rozwoju wewnątrzmacicznego i jest główna po 3 miesiącach,

HbA – hemoglobina osoby dorosłej, której udział wynosi 98%, zawiera łańcuchy 2α i 2β, pojawia się u płodu po 3 miesiącu życia i po urodzeniu stanowi 80% całej hemoglobiny,

HbA 2 – hemoglobina dorosłych, udział 2%, zawiera łańcuchy 2α i 2δ,

HbO 2 - oksyhemoglobina, powstaje podczas wiązania tlenu w płucach, w żyłach płucnych stanowi 94-98% całkowitej ilości hemoglobiny,

HbCO 2 – karbohemoglobina, powstaje w wyniku wiązania dwutlenku węgla w tkankach, w krwi żylnej stanowi 15-20% całkowitej ilości hemoglobiny.

Mioglobina jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym, składa się ze 153 aminokwasów o masie cząsteczkowej 17 kDa i jest strukturalnie podobna do łańcucha β hemoglobiny. Białko zlokalizowane jest w tkance mięśniowej. Mioglobina ma większe powinowactwo do tlenu w porównaniu do hemoglobiny. Ta właściwość determinuje funkcję mioglobiny - odkładanie tlenu w komórce mięśniowej i jego wykorzystanie tylko przy znacznym spadku ciśnienia parcjalnego O 2 w mięśniu (do 1-2 mm Hg).

to samo 50% nasycenie osiąga się przy zupełnie innych stężeniach tlenu - około 26 mm Hg. dla hemoglobiny i 5 mm Hg. dla mioglobiny,

przy fizjologicznym ciśnieniu cząstkowym tlenu od 26 do 40 mm Hg. hemoglobina jest wysycona w 50-80%, natomiast mioglobina prawie w 100%.

Zatem mioglobina pozostaje natleniona, dopóki ilość tlenu w komórce nie spadnie do wartości granicznej. Dopiero potem rozpoczyna się uwalnianie tlenu do reakcji metabolicznych.

Aby kontynuować pobieranie, musisz zebrać obraz:

Patologiczne formy hemoglobiny

Normalne formy hemoglobiny

Hemoglobina jest głównym białkiem krwi

Hemoglobina należy do grupy białek hemoprotein, które same w sobie są podtypem chromoprotein i dzielą się na białka nieenzymatyczne (hemoglobina, mioglobina) i enzymy (cytochromy, katalaza, peroksydaza). Ich częścią niebiałkową jest hem - struktura zawierająca pierścień porfirynowy (składający się z 4 pierścieni pirolowych) i jon Fe 2+. Żelazo wiąże się z pierścieniem porfirynowym za pomocą dwóch wiązań koordynacyjnych i dwóch kowalencyjnych.

Hemoglobina jest białkiem składającym się z 4 podjednostek białkowych zawierających hem. Protomery są połączone ze sobą wiązaniami hydrofobowymi, jonowymi i wodorowymi, zgodnie z zasadą komplementarności. Co więcej, oddziałują nie dowolnie, ale z pewnym obszarem - powierzchnią styku. Proces ten jest wysoce specyficzny, kontakt zachodzi jednocześnie w kilkudziesięciu punktach, zgodnie z zasadą komplementarności. Oddziaływanie odbywa się poprzez przeciwnie naładowane grupy, obszary hydrofobowe i nieregularności na powierzchni białka.

Podjednostki białek w normalnej hemoglobinie mogą być reprezentowane przez różne typy łańcuchów polipeptydowych: α, β, γ, δ, ε, ξ (odpowiednio greckie - alfa, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Cząsteczka hemoglobiny zawiera dwa łańcuchy dwóch różnych typów.

Hem jest połączony z podjednostką białka, po pierwsze poprzez resztę histydyny za pomocą wiązania koordynacyjnego żelaza, a po drugie poprzez wiązania hydrofobowe pierścieni pirolowych i hydrofobowych aminokwasów. Hem znajduje się niejako „w kieszeni” swojego łańcucha i powstaje protomer zawierający hem.

Istnieje kilka normalnych wariantów hemoglobiny:

· HbР – pierwotna hemoglobina, zawiera łańcuchy 2ξ i 2ε, występuje w zarodku między 7-12 tygodniem życia,

· HbF – hemoglobina płodowa, zawiera łańcuchy 2α i 2γ, pojawia się po 12 tygodniach rozwoju wewnątrzmacicznego i jest główna po 3 miesiącach,

· HbA – hemoglobina osoby dorosłej, której udział wynosi 98%, zawiera łańcuchy 2α i 2β, pojawia się u płodu po 3 miesiącu życia i po urodzeniu stanowi 80% całej hemoglobiny,

· HbA 2 – hemoglobina dorosłych, udział 2%, zawiera łańcuchy 2α i 2δ,

· HbO 2 – oksyhemoglobina, powstająca w wyniku wiązania tlenu w płucach, w żyłach płucnych stanowi 94-98% całkowitej ilości hemoglobiny,

· HbCO 2 – karbohemoglobina, powstająca w wyniku wiązania dwutlenku węgla w tkankach, we krwi żylnej stanowi 15-20% całkowitej ilości hemoglobiny.

HbS – hemoglobina sierpowata.

MetHb to methemoglobina, forma hemoglobiny zawierająca jon żelaza zamiast żelaza. Ta forma powstaje zwykle samoistnie, w tym przypadku zdolność enzymatyczna komórki jest wystarczająca, aby ją przywrócić. Podczas stosowania sulfonamidów, spożywania azotynu sodu i azotanów spożywczych oraz przy niedoborze kwasu askorbinowego przejście Fe 2+ do Fe 3+ ulega przyspieszeniu. Powstały metHb nie jest w stanie wiązać tlenu i następuje niedotlenienie tkanek. Aby przywrócić jony żelaza, klinika stosuje kwas askorbinowy i błękit metylenowy.

Hb-CO – karboksyhemoglobina, powstaje w obecności CO (tlenku węgla) we wdychanym powietrzu. Jest stale obecny we krwi w małych stężeniach, jednak jego proporcja może się różnić w zależności od warunków i trybu życia.

Tlenek węgla jest aktywnym inhibitorem enzymów zawierających hem, w szczególności kompleksu oksydazy cytochromowej 4 łańcucha oddechowego.

HbA 1C – hemoglobina glikozylowana. Jego stężenie wzrasta wraz z przewlekłą hiperglikemią i jest dobrym wskaźnikiem przesiewowym poziomu glukozy we krwi w długim okresie czasu.

Mioglobina jest również zdolna do wiązania tlenu

Mioglobina jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym, składa się ze 153 aminokwasów o masie cząsteczkowej 17 kDa i jest strukturalnie podobna do łańcucha β hemoglobiny. Białko zlokalizowane jest w tkance mięśniowej. Mioglobina ma większe powinowactwo do tlenu w porównaniu do hemoglobiny. Ta właściwość determinuje funkcję mioglobiny - odkładanie tlenu w komórce mięśniowej i jego wykorzystanie tylko przy znacznym spadku ciśnienia parcjalnego O 2 w mięśniu (do 1-2 mm Hg).

Krzywe nasycenia tlenem pokazują różnice między mioglobiną a hemoglobiną:

· to samo 50% nasycenie osiąga się przy zupełnie innych stężeniach tlenu – ok. 26 mm Hg. dla hemoglobiny i 5 mm Hg. dla mioglobiny,

· przy fizjologicznym ciśnieniu parcjalnym tlenu od 26 do 40 mm Hg. hemoglobina jest wysycona w 50-80%, natomiast mioglobina prawie w 100%.

Zatem mioglobina pozostaje natleniona, dopóki ilość tlenu w komórce nie spadnie do ekstremalnego poziomu. Dopiero potem rozpoczyna się uwalnianie tlenu do reakcji metabolicznych.

Klasyfikacja typów hemoglobiny, przyczyny zwiększania lub zmniejszania wskaźników

Kliniczne badanie krwi jest ważnym elementem ogólnej diagnostyki klinicznej pacjentów z różnego rodzaju patologiami. Badanie to obejmuje analizę poziomu czerwonych krwinek i białka zawierającego żelazo w surowicy krwi. Wskaźnik ten jest bardzo wrażliwy na różne zmiany w funkcjonowaniu narządów wewnętrznych.

Co to jest hemoglobina?

Hemoglobina to związek peptydowy zawierający żelazo, który transportuje tlen do wszystkich tkanek organizmu człowieka. U wszystkich kręgowców ten związek białkowy znajduje się w czerwonych krwinkach, a u bezkręgowców - w osoczu. Jak wspomniano powyżej, główną funkcją tego związku peptydowego jest usuwanie dwutlenku węgla i dostarczanie tlenu do narządów.

• Deoksyhemoglobina (lub wolna hemoglobina);
• Karboksyhemoglobina (barwi krew na niebiesko);
• Methemoglobina;
• Płodowe białko zawierające żelazo (obecne u płodu i zanikające podczas ontogenezy);
• Oksyhemoglobina (barwi krew na jasnoczerwony);
• Mioglobina.

Deoksyhemoglobina to wolna hemoglobina występująca we krwi ludzkiej. W tej postaci ten związek peptydowy ma zdolność przyłączania do siebie różnych cząsteczek - dwutlenku/tlenku węgla, tlenu.

Kiedy deoksyhemoglobina łączy się z tlenem, powstaje oksyhemoglobina. Ten rodzaj białka dostarcza tlen do wszystkich tkanek. W obecności różnych utleniaczy żelazo w białku zawierającym żelazo zmienia się ze stanu dwuwartościowego na trójwartościowy. Ten związek peptydowy, nazywany zwykle methemoglobiną, odgrywa ważną rolę w fizjologii narządów.

Jeśli zredukowana hemoglobina wiąże się z tlenkiem węgla, powstaje toksyczny związek – karboksyhemoglobina. Należy zaznaczyć, że tlenek węgla wiąże się z hemoglobiną 250 razy skuteczniej niż dwutlenek węgla. Karboksyhemoglobina ma długi okres półtrwania, dlatego może powodować poważne zatrucie.

Witamina C pomaga odbudować białko zawierające żelazo, dlatego jest swobodnie stosowana w medycynie w leczeniu zatrucia tlenkiem węgla. Z reguły zatrucie tlenkiem węgla objawia się sinicą.

Mioglobina ma podobną strukturę do hemoglobiny i występuje w dużych ilościach w miocytach, zwłaszcza kardiomiocytach. Wiąże cząsteczki O₂ „na czarną godzinę”, który następnie jest wykorzystywany przez organizm w warunkach powodujących niedotlenienie. Mioglobina dostarcza tlen do pracujących mięśni.

Wszystkie powyższe typy są niezbędne w organizmie człowieka, jednakże zdarzają się patologiczne formy tego związku peptydowego.

Jakie niebezpieczne rodzaje hemoglobiny istnieją?

Patologiczne typy hemoglobiny u ludzi, które prowadzą do różnych chorób:

• Hemoglobina D-Punjab;
• Hemoglobina S występuje u osób chorych na anemię sierpowatokrwinkową;
• Hemoglobina C – ta forma powoduje przewlekłą niedokrwistość hemolityczną;
• Hemoglobina H to rodzaj hemoglobiny utworzonej przez tetramer łańcuchów β, który może występować w α-talasemii.

Białko zawierające żelazo D-Punjab jest jednym z wariantów hemoglobiny. Został tak nazwany ze względu na wysoką częstość występowania w regionie Pendżab w Indiach i Pakistanie. Jest to również najczęstszy nieprawidłowy wariant białka żelaza w Autonomicznym Regionie Xinjiang-Ujgur w Chinach. Badania pokazują, że białko D-Punjab zawierające żelazo stanowi ponad 55% wszystkich patologicznych form hemoglobiny.

Po raz pierwszy odkryto go na początku lat pięćdziesiątych XX wieku w mieszanej rodzinie brytyjsko-indyjsko-amerykańskiej w rejonie Los Angeles i dlatego czasami nazywany jest D Los Angeles. Najpopularniejszym wariantem tej substancji jest białko D zawierające żelazo. Pojawił się w wyniku rozpowszechnienia się malarii w różnych częściach Azji.

Hemoglobina S pochodzi z Afryki Zachodniej, gdzie występuje najczęściej. W mniejszym stopniu występuje w Indiach i regionie śródziemnomorskim. Polimorfizm genu beta S wskazuje, że powstał on w wyniku pięciu odrębnych mutacji: czterech w Afryce i jednej w Indiach i na Bliskim Wschodzie. Najpopularniejszy allel występuje w Beninie w Afryce Zachodniej. Inne haplotypy występują w Senegalu i Bantu.

Ważny! Gen HbS występujący w postaci homozygotycznej jest niepożądaną mutacją. Malaria może być czynnikiem selekcji, ponieważ istnieje wyraźna korelacja pomiędzy częstością występowania tej choroby a niedokrwistością sierpowatokrwinkową. Dzieci z anemią sierpowatokrwinkową Hb SA znacznie łatwiej chorują na malarię i częściej wracają do zdrowia.

Białko C zawierające żelazo (Hb C) jest jednym z najczęstszych wariantów strukturalnych hemoglobiny. Osoby ze „zdrowym” białkiem C zawierającym żelazo (Hb C) mają fenotyp prawidłowy, natomiast osoby z postacią patologiczną (Hb CC) mogą cierpieć na niedokrwistość hemolityczną. Chociaż powikłania kliniczne związane z nieprawidłowym białkiem żelaza C nie są poważne.

Hemoglobina H powoduje poważną chorobę - talasemię alfa. α-talasemia powoduje zmniejszoną produkcję alfa-globiny, w związku z czym wytwarzanych jest mniej łańcuchów alfa-globiny, co skutkuje nadmiarem łańcuchów β u dorosłych i noworodków. Nadmiar łańcuchów beta tworzy niestabilne tetramery zwane czterema łańcuchami beta hemoglobiny H lub HbH. Nadmiar łańcuchów γ tworzy tetramery, które słabo wiążą się z tlenem, ponieważ ich powinowactwo do O2 jest zbyt duże i nie dysocjuje on na obwodzie.

Jak diagnozuje się patologiczne formy białka zawierającego żelazo we krwi?

Jak wspomniano powyżej, badanie hemoglobiny jest częścią badania klinicznego surowicy krwi. W niektórych przypadkach wskazana jest biochemia krwi w celu dokładnego określenia form patologicznych danego związku peptydowego.

Krew pobiera się do analizy na czczo i rano. Na 12 godzin przed pobraniem materiału biologicznego (kał, mocz, krew) nie zaleca się spożywania posiłków, aby nie zniekształcić wyników badań. Szczególnie niepożądane jest podejmowanie aktywności fizycznej, używanie substancji psychotropowych lub innych leków. Nie ma konieczności przestrzegania diety, należy jednak powstrzymać się od potraw tłustych lub smażonych, aby nie wpływać na różne parametry kału.

Normalny poziom białka zawierającego żelazo

Tylko lekarz powinien rozszyfrować analizę ogólnego badania klinicznego surowicy krwi. Istnieją jednak pewne ogólne standardy dotyczące hemoglobiny, które są wspólne dla wszystkich ludzi. Poziom tego związku peptydowego mierzy się w g/l (gramach na litr). Metody badań mogą się różnić w zależności od laboratorium.

Norma wolnej hemoglobiny we krwi w różnych grupach wiekowych:

• Mężczyźni powyżej 18. roku życia – g/l;
• Kobiety powyżej 18 roku życia –;
• Małe dziecko – 200;

Wzrost lub spadek poziomu wolnej hemoglobiny może prowadzić do patologii. Pierwotna hemoglobinopatia jest spowodowana przyczynami dziedzicznymi i dlatego nie można jej leczyć na żadnym etapie rozwoju. Istnieją jednak metody stabilizacji pacjentów, dlatego w każdym przypadku należy skonsultować się z lekarzem. Jeżeli poziom tego związku peptydowego w krwiobiegu znacznie się obniży, wskazane jest podanie sztucznego substytutu krwi.

Rada! Syntetyczny związek „perftoran” może poprawić jakość życia pacjentów z niedokrwistością. Sztuczne zwiększanie poziomu hemoglobiny należy przeprowadzać ostrożnie, ponieważ w niektórych przypadkach substytuty krwi mogą powodować poważne skutki uboczne.

Rodzaje hemoglobiny, metody oznaczania ilości we krwi

Budowa, rodzaje, funkcje hemoglobiny

Pod względem chemicznym hemoglobina należy do grupy chromoprotein. Jego grupa prostetyczna, obejmująca żelazo, nazywa się hemem, a składnik białkowy nazywany jest globiną. Cząsteczka hemoglobiny zawiera 4 hemy i 1 globinę.

Hem to metaloporfiryna – kompleks żelaza z protoporfiryną. Protoporfiryna składa się z 4 pierścieni pirolowych połączonych mostkami metanowymi CH, tworząc pierścień porfirynowy. Hem jest identyczny dla wszystkich typów hemoglobiny.

Globina należy do grupy białek zawierających siarkę – histonów. Uważa się, że łącznikiem pomiędzy globiną i hemem jest aminokwas histydyna. Cząsteczka globiny składa się z 2 par łańcuchów polipeptydowych. W zależności od składu aminokwasów wyznaczane są łańcuchy ά, β, γ i δ. Synteza białek zachodzi na najwcześniejszym etapie erytropoezy (erytroblasty zasadochłonne są bogate w RNA), a następnie maleje. Synteza hemu i jego połączenie z globiną, czyli powstanie hemoglobiny, następuje w późniejszych stadiach erytropoezy, w okresie transformacji zasadochłonnego normoblastu w polichromatofilny normoblast. W miarę dojrzewania normoblastów ilość hemoglobiny w nich wzrasta i osiąga maksimum w erytrocytach.

Oprócz hemoglobin fizjologicznych istnieje kilka innych patologicznych odmian hemoglobiny, różniących się między sobą właściwościami fizykochemicznymi, w szczególności różną ruchliwością elektroforetyczną i różnym podejściem do zasad. Obecnie za wiarygodne uznaje się istnienie następujących typów hemoglobiny patologicznej: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P i Q.

Patologiczne hemoglobiny powstają w wyniku wrodzonego, dziedzicznego defektu w tworzeniu hemoglobiny. Zmiany w budowie molekularnej hemoglobiny (jej składzie aminokwasowym) są podstawą rozwoju hemoglobinopatii, zaliczanych do „chorób molekularnych”. Hemoglobinopatie (hemoglobinozy) mogą powodować rozwój ciężkiej niedokrwistości hemolitycznej. W czerwonych krwinkach krwi krążącej hemoglobina znajduje się w stanie ciągłej, odwracalnej reakcji. On jest

przyłącza cząsteczkę tlenu (w naczyniach włosowatych płuc), a następnie uwalnia ją (w naczyniach włosowatych tkankowych). Hemoglobina we krwi żylnej przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu jest związana z 1 cząsteczką wody. Taka hemoglobina nazywana jest hemoglobiną zredukowaną (zredukowaną). We krwi tętniczej o wysokim ciśnieniu cząstkowym tlenu hemoglobina łączy się z 1 cząsteczką tlenu i nazywa się ją oksyhemoglobiną. Poprzez ciągłe przekształcanie oksyhemoglobiny w zredukowaną hemoglobinę i z powrotem, tlen jest przenoszony z płuc do tkanek. Postrzeganie dwutlenku węgla w naczyniach włosowatych tkanek i jego dostarczanie do płuc jest również funkcją hemoglobiny. W tkankach oksyhemoglobina oddając tlen zamienia się w zredukowaną hemoglobinę. Właściwości kwasowe zredukowanej hemoglobiny są 70 razy słabsze niż właściwości oksyhemoglobiny, dlatego jej wolne wartościowości wiążą dwutlenek węgla. W ten sposób dwutlenek węgla jest dostarczany z tkanek do płuc za pomocą hemoglobiny. W płucach powstała oksyhemoglobina, ze względu na swoje silne właściwości kwasowe, wchodzi w kontakt z zasadowymi wartościowościami karbohemoglobiny, wypierając dwutlenek węgla. Ponieważ główną funkcją hemoglobiny jest dostarczanie tkankom tlenu, niedotlenienie tkanek rozwija się we wszystkich stanach, czemu towarzyszy spadek stężenia hemoglobiny we krwi lub jej zmiany jakościowe. Hemoglobina ma zdolność wchodzenia w związki dysocjujące nie tylko z tlenem i dwutlenkiem węgla, ale także z innymi gazami. W rezultacie powstaje karboksyhemoglobina, hemoglobina tlenowo-azotowa i sulfhemoglobina.

Karboksyhemoglobina (oksywęglan) dysocjuje kilkaset razy wolniej niż oksyhemoglobina, dlatego nawet niewielkie stężenie (0,07%) tlenku węgla (CO) w powietrzu wiąże około 50% hemoglobiny obecnej w organizmie i pozbawia ją zdolności przenoszenia tlenu, jest śmiertelne.

Methemoglobina jest bardziej stabilnym związkiem hemoglobiny z tlenem niż oksyhemoglobina, powstałym w wyniku zatrucia niektórymi lekami - fenacetyną, antypiryną, sulfonamidami. W tym przypadku dwuwartościowe żelazo z grupy prostetycznej, utleniające się, zamienia się w trójwartościowe żelazo. Niebezpieczeństwo methemoglobinemii dla organizmu polega na ostrym zakłóceniu dostarczania tlenu do tkanek, w wyniku czego rozwija się anoksja.

Podczas stosowania leków (sulfonamidów) we krwi czasami stwierdza się sulfhemoglobinę. Zawartość sulfhemoglobiny rzadko przekracza 10%. Sulfemoglobinemia jest procesem nieodwracalnym. Ponieważ dotknięte czerwone krwinki

ulegają zniszczeniu w tym samym czasie co normalne, nie obserwuje się hemolizy, a sulfhemoglobina może pozostawać we krwi przez kilka miesięcy. Metoda określania czasu przebywania prawidłowych czerwonych krwinek we krwi obwodowej opiera się na tej właściwości sulfhemoglobiny.

1. Metody kolorymetryczne. Częściej kolorymetryzuje się kolorowe pochodne hemoglobiny: chlorowodorek hematyny, karboksyhemoglobinę, cyjanmethemoglobinę. Metody kolorymetryczne są szeroko stosowane w praktyce ze względu na ich prostotę i dostępność. Najdokładniejszą i niezawodniejszą z nich jest metoda cyjanmethemoglobiny.

2. Metody gazometryczne. Na przykład hemoglobina jest nasycona gazem

tlen lub tlenek węgla. Ilość hemoglobiny zależy od ilości wchłoniętego gazu.

3. Metody oparte na oznaczaniu żelaza w cząsteczce hemoglobiny. Ponieważ hemoglobina zawiera ściśle określoną ilość żelaza (0,374%), ilość hemoglobiny zależy od jej zawartości.

Dwie ostatnie grupy są dokładne, ale wymagają dużo czasu, są bardziej złożone technicznie i dlatego nie były powszechnie stosowane w praktyce.

Znaczenie kliniczne. Normy hemoglobiny: dla kobiet g% (g/l), dla mężczyzn g% (g/l). Spadek stężenia hemoglobiny we krwi (oligochromemia) obserwuje się przy niedokrwistości o różnej etiologii (w wyniku utraty krwi, niedoboru żelaza, witaminy B12 i kwasu foliowego, zwiększonej hemolizy czerwonych krwinek). Zwiększenie stężenia hemoglobiny we krwi (hiperchromemia) występuje w przypadku erytremii, płucnej niewydolności serca i niektórych wrodzonych wad serca i zwykle wiąże się ze zwiększeniem liczby czerwonych krwinek. Kiedy krew gęstnieje, może wystąpić względny wzrost stężenia hemoglobiny.

Źródła błędów tej metody są następujące:

1) wpływ czynników zewnętrznych na barwę chlorowodorku hematyny, zwłaszcza na ilość i jakość białek osocza;

2) z biegiem czasu zanikanie wzorców barwnych hemometrów, co prowadzi do zawyżania wartości i w związku z tym wymaga okresowego sprawdzania hemometrów z wprowadzeniem odpowiednich korekt;

3) trzymanie się dokładnego czasu. Błąd wynosi 0,3 g% (3 g/l).

2. Metoda fotometryczna cyjanmethemoglobiny. Zasada metody: krew miesza się z odczynnikiem przekształcającym hemoglobinę w cyjanmethemoglobinę, której stężenie mierzy się fotometrycznie. Jako odczynnik stosuje się roztwór Drabkina (NaHCO3 – 1g, KCN – 0,05 g, K3(Fe(CN)6) – 0,2g, woda destylowana – do 1 l). Pod wpływem siarczku żelaza i potasu hemoglobina utlenia się do methemoglobiny (hemiglobiny), która następnie za pomocą cyjanku potasu przekształca się w cyjanmethemoglobinę (cyjanek hemiglobiny). Najczęstszym rozcieńczeniem krwi w odczynniku Drabkina jest 1:250 (0,02 ml krwi i 5 ml odczynnika). Po 20 minutach mierzy się ekstynkcję przy długości fali 540 nm i grubości warstwy 1 cm w stosunku do wody za pomocą spektrofotometru SF-4 lub FEK-M i podobnych fotoelektrokolorymetrów. Powtarzalność wynosi 0,1 g% (1 g/l).

Względna wartość stosunku stężenia hemoglobiny do liczby czerwonych krwinek będzie nazywana wskaźnikiem koloru krwi (BI). Jeśli przyjmiemy 33 pg jako I, wówczas SGE w konkretnej osobie będzie wartością wyrażającą CP. Na przykład 33 -1; 30,6 -x, następnie procesor = 30,6*1/33 = 0,93. W praktyce CP oblicza się ze wzoru: 3xHb w g/l: pierwsze trzy cyfry liczby czerwonych krwinek w milionach.

Znaczenie kliniczne. Wielkość SGE i CP zależy od objętości czerwonych krwinek i stopnia ich nasycenia hemoglobiną. Zwykle CP waha się od 0,86 do 1,1, a SGE - od 27 dl 33 pg. Wskaźniki czerwonej krwi są ważne dla oceny normo-, hiper- i hipochromii erytrocytów.

Hiperchromia, czyli zwiększona zawartość SGE, dająca CP powyżej 1, zależy wyłącznie od wzrostu objętości czerwonych krwinek, a nie od zwiększonej w nich zawartości hemoglobiny. Wyjaśnia to fakt, że stężenie hemoglobiny w erytrocycie ma wartość graniczną nieprzekraczającą 0,33 pg na 1 μm3 masy erytrocytów. W warunkach maksymalnego wysycenia hemoglobiną, średniej wielkości krwinki czerwone o objętości 90 µm3 zawierają pg hemoglobiny. Zatem wzrost zawartości hemoglobiny w erytrocytach zawsze łączy się z makrocytozą. Hiperchromia (CP 1,2-1,5) jest charakterystyczna dla niedokrwistości z niedoboru witaminy B12, zwłaszcza niedokrwistości złośliwej, w której we krwi stwierdza się „gigantyczne” czerwone krwinki - megaocyty (SGE w tych przypadkach wzrasta do 50 pg). Hiperchromię z makrocytozą można również zaobserwować w wielu innych niedokrwistościach (niektóre przewlekłe hemolityczne i mielotoksyczne), szczególnie w ich fazie zwyrodnieniowej lub gdy towarzyszy jej niedobór witaminy B12.

Hipochromia to spadek wskaźnika barwy poniżej 0,8. Może to być konsekwencją zmniejszenia objętości czerwonych krwinek (mikrocytozy) lub nienasycenia prawidłowych czerwonych krwinek hemoglobiną. Hipochromia jest prawdziwym wskaźnikiem lub

niedobór żelaza w organizmie, czyli oporność żelaza, czyli brak wchłaniania żelaza przez erytroblasty, co prowadzi do zakłócenia syntezy hemu. Średnia zawartość hemoglobiny w jednej czerwonej krwince w tym przypadku jest zmniejszona do 20 szt.

Normochromię, zwykle obserwowaną u osób zdrowych, można zaobserwować także w niektórych niedokrwistościach.

Normalna fizjologia: notatki z wykładów Svetlana Sergeevna Firsova

3. Rodzaje hemoglobiny i jej znaczenie

Hemoglobina jest jednym z najważniejszych białek oddechowych biorących udział w przenoszeniu tlenu z płuc do tkanek. Jest głównym składnikiem czerwonych krwinek, z których każda zawiera około 280 milionów cząsteczek hemoglobiny.

Hemoglobina jest złożonym białkiem należącym do klasy chromoprotein i składa się z dwóch składników:

2) białko globiny – 96%.

Hem jest złożonym związkiem porfiryny i żelaza. Związek ten jest dość niestabilny i łatwo przekształca się w hematynę lub heminę. Struktura hemu jest identyczna dla hemoglobiny wszystkich gatunków zwierząt. Różnice są związane z właściwościami składnika białkowego, który jest reprezentowany przez dwie pary łańcuchów polipeptydowych. Istnieją formy hemoglobiny HbA, HbF, HbP.

Krew osoby dorosłej zawiera do 95–98% hemoglobiny HbA. Jego cząsteczka zawiera 2 łańcuchy α- i 2 α-polipeptydy. Hemoglobinę płodową zwykle stwierdza się tylko u noworodków. Oprócz normalnych typów hemoglobiny istnieją również te nieprawidłowe, które powstają pod wpływem mutacji genowych na poziomie genów strukturalnych i regulatorowych.

Wewnątrz czerwonych krwinek cząsteczki hemoglobiny są rozmieszczone na różne sposoby. W pobliżu błony leżą prostopadle do niej, co poprawia interakcję hemoglobiny z tlenem. W środku celi leżą bardziej chaotycznie. U mężczyzn prawidłowa zawartość hemoglobiny wynosi około 130–160 g/l, a u kobiet – 120–140 g/l.

Istnieją cztery formy hemoglobiny:

1) oksyhemoglobina;

2) methemoglobina;

3) karboksyhemoglobina;

4) mioglobina.

Oksyhemoglobina zawiera żelazo żelazawe i ma zdolność wiązania tlenu. Transportuje gazy do tkanek i narządów. Żelazo pod wpływem czynników utleniających (nadtlenki, azotyny itp.) przechodzi ze stanu dwuwartościowego w trójwartościowy, w wyniku czego powstaje methemoglobina, która nie reaguje odwracalnie z tlenem i zapewnia jego transport. Karboksyhemoglobina tworzy związek z tlenkiem węgla. Ma duże powinowactwo do tlenku węgla, dzięki czemu kompleks powoli się rozpada. To sprawia, że ​​tlenek węgla jest bardzo toksyczny. Mioglobina ma budowę podobną do hemoglobiny i występuje w mięśniach, zwłaszcza w sercu. Wiąże tlen, tworząc magazyn, który jest wykorzystywany przez organizm, gdy zmniejsza się pojemność tlenowa krwi. Mioglobina zaopatruje pracujące mięśnie w tlen.

Hemoglobina pełni funkcje oddechowe i buforujące. 1 mol hemoglobiny jest w stanie związać 4 mole tlenu, a 1 g – 1,345 ml gazu. Pojemność tlenu we krwi– maksymalna ilość tlenu, jaką może zawierać 100 ml krwi. Podczas wykonywania funkcji oddechowych cząsteczka hemoglobiny zmienia się pod względem wielkości. Stosunek hemoglobiny do oksyhemoglobiny zależy od stopnia ciśnienia parcjalnego we krwi. Funkcja buforująca związana jest z regulacją pH krwi.

Z książki Choroby sezonowe. Wiosna autor Władysław Władimirowicz Leonkin

Z książki Normalna fizjologia: notatki z wykładów autor Swietłana Siergiejewna Firsowa

Z książki Normalna fizjologia autor Marina Gennadievna Drangoy

Z książki Propedeutyka chorób wewnętrznych: notatki z wykładów przez A. Yu Jakowlewa

Z książki Homeopatia predykcyjna, część 1, teoria tłumienia autor Prafull Vijaykar

Z książki Ulubione autor Abu Ali ibn Sina

Z książki Sekrety wschodnich uzdrowicieli autor Wiktor Fiodorowicz Wostokow

Z książki Leczenie serca ziołami autor Ilja Mielnikow

Z książki Uzdrawianie roślin domowych autorka Julia Savelyeva

Z książki Leczenie sokiem autor Ilja Mielnikow

autor Elena V. Poghosyan

Z książki Nauka rozumienia analiz autor Elena V. Poghosyan

Z książki Odżywianie autor Swietłana Wasiliewna Baranowa

Z książki Uzdrawianie kwantowe autor Michaił Swietłow

Z książki System doktora Naumowa. Jak uruchomić mechanizmy lecznicze i odmładzające autor Olga Stroganowa

Z książki Uzdrawiający ocet jabłkowy autor Nikołaj Illarionowicz Danikow

Hemogram

Hemogram(krew haima grecka + zapis gramatyczny) – kliniczne badanie krwi. Obejmuje dane dotyczące liczby wszystkich komórek krwi, ich cech morfologicznych, ESR, zawartości hemoglobiny, wskaźnika barwy, liczby hematokrytowej, stosunku różnych typów leukocytów itp.

Krew do badań pobiera się 1 godzinę po nakłuciu płuca palcem (płatek ucha lub pięta u noworodków i małych dzieci). Miejsce nakłucia traktuje się wacikiem zwilżonym 70% alkoholem etylowym. Skórę nakłuwa się standardową jednorazową włócznią wertykulatora. Krew powinna płynąć swobodnie. Można użyć krwi pobranej z żyły.

Wraz z zagęszczeniem krwi stężenie hemoglobiny może wzrosnąć, a wraz ze wzrostem objętości osocza krwi może wystąpić spadek.

Oznaczanie liczby krwinek odbywa się w komorze zliczeniowej Goryaeva. Wysokość komory, powierzchnia siatki i jej podziałów oraz rozcieńczenie krwi pobranej do badania pozwalają określić liczbę powstałych pierwiastków w określonej objętości krwi. Aparat Goryaeva można zastąpić automatycznymi licznikami. Zasada ich działania opiera się na różnej przewodności elektrycznej cząstek zawieszonych w cieczy.

Normalna liczba czerwonych krwinek w 1 litrze krwi

	4,0–5,0×10 12
	3,7–4,7×10 12

Zmniejszenie liczby czerwonych krwinek (erytrocytopenia) jest charakterystyczne dla niedokrwistości: wzrost obserwuje się w przypadku niedotlenienia, wrodzonych wad serca, niewydolności sercowo-naczyniowej, erytremii itp.

Liczbę płytek krwi oblicza się różnymi metodami (w rozmazach krwi, w komorze Goriajewa, za pomocą liczników automatycznych). U dorosłych liczba płytek krwi wynosi 180,0–320,0×10 9 /l. Wzrost liczby płytek krwi obserwuje się w nowotworach złośliwych, przewlekłej białaczce szpikowej, zwłóknieniu kości i szpiku itp. Niska liczba płytek krwi może być objawem różnych chorób, takich jak plamica małopłytkowa. Małopłytkowość immunologiczna występuje najczęściej w praktyce klinicznej. Liczbę retikulocytów liczy się w rozmazach krwi lub w komorze Goryaeva. U dorosłych ich treść jest 2–10 ‰.

Normalna liczba białych krwinek u dorosłych waha się od 4,0 zanim 9,0×10 9 /l. U dzieci jest nieco większy. Liczba leukocytów jest niższa 4,0×10 9 /l jest oznaczony terminem „leukopenia”, więcej 10,0×10 9 /l– termin „leukocytoza”. Liczba leukocytów u zdrowego człowieka nie jest stała i może ulegać znacznym wahaniom w ciągu dnia (biorytmy dobowe). Amplituda wahań zależy od wieku, płci, cech konstytucyjnych, warunków życia, aktywności fizycznej itp. Rozwój leukopenii jest spowodowany kilkoma mechanizmami, na przykład zmniejszeniem wytwarzania leukocytów przez szpik kostny, co występuje w hipoplastyce i niedokrwistość z niedoboru żelaza. Leukocytoza zwykle wiąże się ze wzrostem liczby neutrofili, częściej w wyniku wzrostu produkcji leukocytów lub ich redystrybucji w łożysku naczyniowym; obserwowane w wielu stanach organizmu, na przykład ze stresem emocjonalnym lub fizycznym, z wieloma chorobami zakaźnymi, zatruciami itp. Zwykle leukocyty we krwi osoby dorosłej występują w różnych postaciach, które są dystrybuowane w kolorowych preparatach w następujące współczynniki:

Określenie zależności ilościowej pomiędzy poszczególnymi formami leukocytów (wzór leukocytów) ma znaczenie kliniczne. Najczęściej obserwuje się tzw. przesunięcie wzoru leukocytów w lewo. Charakteryzuje się pojawieniem się niedojrzałych form leukocytów (komórek pasmowych, metamielocytów, mielocytów, blastów itp.). Obserwuje się go w procesach zapalnych o różnej etiologii, białaczce.

Obraz morfologiczny powstałych elementów bada się pod mikroskopem w barwionych rozmazach krwi. Istnieje kilka sposobów barwienia rozmazów krwi, w oparciu o powinowactwo chemiczne elementów komórkowych do określonych barwników anilinowych. Zatem inkluzje cytoplazmatyczne są barwione metachromatycznie organicznym barwnikiem lazurowym na jasnofioletowy kolor (azurofilia). W barwionych rozmazach krwi ocenia się wielkość leukocytów, limfocytów, erytrocytów (mikrocytów, makrocytów i megacytów), ich kształt, kolor, na przykład nasycenie erytrocytu hemoglobiną (wskaźnik barwny), kolor cytoplazmy leukocytów, limfocytów , są zdeterminowani. Niski wskaźnik barwy wskazuje na hipochromię, obserwuje się ją w anemii spowodowanej niedoborem żelaza w erytrocytach lub jego niewykorzystaniem do syntezy hemoglobiny. Wysoki wskaźnik barwy wskazuje na hiperchromię w niedokrwistości spowodowanej niedoborem witamin W 12 i (lub) kwas foliowy, hemoliza.

Szybkość sedymentacji erytrocytów (ESR) określa się metodą Panczenkowa, która opiera się na właściwości osiadania czerwonych krwinek po umieszczeniu nieskrzepniętej krwi w pionowej pipecie. ESR zależy od liczby czerwonych krwinek i ich wielkości. Objętość i zdolność do tworzenia aglomeratów, od temperatury otoczenia, ilości białek osocza krwi i stosunku ich frakcji. Zwiększona ESR może wystąpić podczas procesów zakaźnych, immunopatologicznych, zapalnych, martwiczych i nowotworowych. Największy wzrost ESR obserwuje się podczas syntezy patologicznego białka, co jest charakterystyczne dla szpiczaka, makroglobulinemii Waldenströma, chorób łańcuchów lekkich i ciężkich oraz hiperfibrynogenemii. Należy pamiętać, że zmniejszenie zawartości fibrynogenu we krwi może zrekompensować zmianę stosunku albumin i globulin, w wyniku czego ESR pozostaje normalne lub zwalnia. W ostrych chorobach zakaźnych (np. Grypa, ból gardła) najwyższy ESR jest możliwy w okresie obniżonej temperatury ciała, z odwrotnym przebiegiem procesu. Powolna ESR występuje znacznie rzadziej, np. przy erytremii, erytrocytozie wtórnej, podwyższonym stężeniu kwasów żółciowych i barwników żółciowych we krwi, hemolizie, krwawieniach itp.

Liczba hematokrytowa – stosunek objętościowy utworzonych elementów krwi i osocza – daje wyobrażenie o całkowitej objętości czerwonych krwinek.

Normalna liczba hematokrytu

Określa się go za pomocą hematokrytu, czyli dwóch krótkich, szklanych kapilar z podziałką w specjalnej dyszy. Liczba hematokrytu zależy od objętości czerwonych krwinek w krwiobiegu, lepkości krwi, prędkości przepływu krwi i innych czynników. Zwiększa się w przypadku odwodnienia, tyreotoksykozy, cukrzycy, niedrożności jelit, ciąży itp. Niską liczbę hematokrytu obserwuje się w przypadku krwawień, niewydolności serca i nerek, głodzenia i posocznicy.

Wskaźniki hemogramu zwykle pozwalają na poruszanie się po osobliwościach procesu patologicznego. Zatem możliwa jest niewielka leukocytoza neutrofilowa przy łagodnym przebiegu chorób zakaźnych i procesach ropnych; na zaostrzenie wskazuje hiperleukocytoza neutrofilowa. Hemogramy te służą do monitorowania działania niektórych leków. Dlatego konieczne jest regularne oznaczanie zawartości hemoglobiny w erytrocytach w celu ustalenia schematu przyjmowania suplementów żelaza u pacjentów z niedokrwistością z niedoboru żelaza oraz liczby leukocytów i płytek krwi w leczeniu białaczki lekami cytostatycznymi.

Budowa i funkcje hemoglobiny

Hemoglobina- główny składnik erytrocytów i główny barwnik oddechowy, zapewnia transport tlenu ( O 2 ) z płuc do tkanek i dwutlenek węgla ( WSPÓŁ 2 ) z tkanek do płuc. Ponadto odgrywa znaczącą rolę w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej krwi. Szacuje się, że jedna czerwona krwinka zawiera ~340 000 000 cząsteczek hemoglobiny, z których każda składa się z około 103 atomów. Ludzka krew zawiera średnio około 750 g hemoglobiny.

Hemoglobina jest złożonym białkiem należącym do grupy hemoprotein, którego składnik białkowy reprezentowany jest przez globinę, a składnik niebiałkowy przez cztery identyczne związki żelaza-porfiryny zwane hemami. Atom żelaza (II) znajdujący się w centrum hemu nadaje krwi charakterystyczny czerwony kolor ( patrz rys. 1). Najbardziej charakterystyczną właściwością hemoglobiny jest odwracalne dodawanie gazów O 2 , CO 2 itd.

Ryż. 1. Struktura hemoglobiny

Stwierdzono, że hem nabywa zdolność transportu O 2 tylko wtedy, gdy jest otoczona i chroniona przez specyficzne białko – globinę (hem sam w sobie nie wiąże tlenu). Zwykle podczas łączenia O 2 z żelazem ( Fe) jeden lub więcej elektronów zostaje nieodwracalnie przeniesionych z atomów Fe do atomów O 2 . Inaczej mówiąc, zachodzi reakcja chemiczna. Udowodniono eksperymentalnie, że mioglobina i hemoglobina mają unikalną zdolność do odwracalnego wiązania O 2 bez utleniania hemu Fe 2+ w Fe 3+ .

Zatem proces oddychania, który na pierwszy rzut oka wydaje się tak prosty, w rzeczywistości odbywa się poprzez interakcję wielu rodzajów atomów w gigantycznych cząsteczkach o ekstremalnej złożoności.

We krwi hemoglobina występuje w co najmniej czterech postaciach: oksyhemoglobiny, deoksyhemoglobiny, karboksyhemoglobiny i methemoglobiny. W erytrocytach molekularne formy hemoglobiny są zdolne do wzajemnej konwersji, a ich stosunek zależy od indywidualnych cech organizmu.

Jak każde inne białko, hemoglobina ma pewien zestaw cech, dzięki którym można ją odróżnić od innych substancji białkowych i niebiałkowych w roztworze. Takie cechy obejmują masę cząsteczkową, skład aminokwasów, ładunek elektryczny i właściwości chemiczne.

W praktyce najczęściej wykorzystuje się właściwości elektrolitowe hemoglobiny (na tym opierają się przewodzące metody jej badania) oraz zdolność hemu do przyłączania różnych grup chemicznych prowadzącą do zmiany wartościowości Fe i barwienie roztworów (metody kalorymetryczne). Liczne badania wykazały jednak, że wynik przewodniczych metod oznaczania hemoglobiny zależy od składu elektrolitowego krwi, co utrudnia zastosowanie takiego badania w medycynie ratunkowej.

Budowa i funkcje szpiku kostnego

Szpik kostny(medulla ossium) jest centralnym narządem krwiotwórczym, zlokalizowanym w gąbczastej substancji kości i jamach szpiku kostnego. Pełni także funkcje biologicznej ochrony organizmu i tworzenia kości.

U człowieka szpik kostny (BM) pojawia się po raz pierwszy w 2. miesiącu embriogenezy w obojczyku, w 3. miesiącu - w łopatkach, żebrach, mostku, kręgach itp. W 5. miesiącu embriogenezy szpik kostny pełni funkcję główny narząd krwiotwórczy, zapewniający zróżnicowaną hematopoezę szpiku kostnego z elementami szeregu granulocytarnego, erytrocytowego i megakarciocytowego.

W organizmie dorosłego człowieka rozróżnia się BM czerwoną, reprezentowaną przez aktywną tkankę krwiotwórczą, i żółtą, składającą się z komórek tłuszczowych. Czerwony CM wypełnia przestrzenie pomiędzy beleczkami kostnymi substancji gąbczastej kości płaskich a nasadami kości długich. Ma ciemnoczerwony kolor i półpłynną konsystencję, składa się z zrębu i komórek tkanki krwiotwórczej. Zrąb jest utworzony przez tkankę siatkową, jest reprezentowany przez fibroblasty i komórki śródbłonka; zawiera dużą liczbę naczyń krwionośnych, głównie szerokich cienkościennych sinusoidalnych naczyń włosowatych. Zrąb bierze udział w rozwoju i funkcjonowaniu kości. W przestrzeniach pomiędzy strukturami zrębu znajdują się komórki biorące udział w procesach hematopoezy: komórki macierzyste, komórki progenitorowe, erytroblasty, mieloblasty, monoblasty, megakarioblasty, promielocyty, mielocyty, metamielocyty, megakariocyty, makrofagi i dojrzałe krwinki.

Tworzące się krwinki w czerwonym BM są ułożone w formie wysp. W tym przypadku erytroblasty otaczają makrofagi, które zawierają żelazo niezbędne do budowy części heminowej hemoglobiny. Podczas procesu dojrzewania ziarniste leukocyty (granulocyty) odkładają się w czerwonym BM, więc ich zawartość jest 3 razy większa niż erytrokariocytów. Megakariocyty są ściśle powiązane z sinusoidalnymi naczyniami włosowatymi; część ich cytoplazmy przenika do światła naczynia krwionośnego. Oddzielone fragmenty cytoplazmy w postaci płytek krwi przedostają się do krwioobiegu. Tworzące się limfocyty szczelnie otaczają naczynia krwionośne. Prekursory limfocytów i limfocyty B rozwijają się w czerwonym szpiku kostnym. Zwykle tylko dojrzałe komórki krwi przenikają przez ścianę naczyń krwionośnych szpiku kostnego, zatem pojawienie się niedojrzałych form w krwiobiegu wskazuje na zmianę funkcji lub uszkodzenie bariery szpiku kostnego. CM zajmuje jedno z pierwszych miejsc w organizmie pod względem właściwości rozrodczych. Człowiek produkuje średnio:

W dzieciństwie (po 4 latach) czerwony BM jest stopniowo zastępowany przez komórki tłuszczowe. W wieku 25 lat trzony kości rurkowatych są całkowicie wypełnione szpikiem żółtym, w kościach płaskich zajmuje on około 50% objętości szpiku kostnego. Żółty CM zwykle nie pełni funkcji krwiotwórczej, ale przy dużych stratach krwi pojawiają się w nim ogniska hematopoezy. Wraz z wiekiem zmienia się objętość i masa BM. Jeśli u noworodków stanowi około 1,4% masy ciała, to u osoby dorosłej wynosi 4,6%.

Szpik kostny bierze także udział w niszczeniu czerwonych krwinek, ponownym wykorzystaniu żelaza, syntezie hemoglobiny i służy jako miejsce gromadzenia lipidów rezerwowych. Ponieważ zawiera limfocyty i fagocyty jednojądrzaste, bierze udział w odpowiedzi immunologicznej.

Działanie CM jako układu samoregulującego kontrolowane jest na zasadzie sprzężenia zwrotnego (liczba dojrzałych krwinek wpływa na intensywność ich powstawania). Regulację tę zapewnia złożony zestaw wpływów międzykomórkowych i humoralnych (poetyny, limfokiny i monokiny). Przyjmuje się, że głównym czynnikiem regulującym homeostazę komórkową jest liczba krwinek. Zwykle w miarę starzenia się komórek są one usuwane, a na ich miejsce pojawiają się inne. W ekstremalnych warunkach (na przykład krwawienie, hemoliza) następuje zmiana koncentracji komórek i wyzwalane jest sprzężenie zwrotne; w przyszłości proces ten będzie zależny od stabilności dynamicznej systemu i siły oddziaływania czynników szkodliwych.

Pod wpływem czynników endogennych i egzogennych funkcja krwiotwórcza BM zostaje zaburzona. Często zmiany patologiczne zachodzące w BM, szczególnie na początku choroby, nie wpływają na wskaźniki charakteryzujące stan krwi. Możliwe jest zmniejszenie liczby elementów komórkowych BM (hipoplazja) lub zwiększenie (hiperplazja). W przypadku hipoplazji BM zmniejsza się liczba mielokaryocytów, obserwuje się cytopenię i często tkanka tłuszczowa dominuje nad tkanką mieloidalną. Hipoplazja hematopoezy może być niezależną chorobą (na przykład niedokrwistość aplastyczna). W rzadkich przypadkach towarzyszy chorobom, takim jak przewlekłe zapalenie wątroby, nowotwory złośliwe, występuje w niektórych postaciach zwłóknienia szpiku, choroby marmurkowej i chorób autoimmunologicznych. W niektórych chorobach zmniejsza się liczba komórek jednej serii, np. czerwonych (częściowa aplazja czerwonokrwinkowa) lub komórek szeregu granulocytowego (agranulocytoza). W wielu stanach patologicznych, oprócz hipoplazji hematopoezy, możliwa jest nieskuteczna hematopoeza, która charakteryzuje się upośledzonym dojrzewaniem i uwalnianiem komórek krwiotwórczych do krwi oraz ich śródszpikową śmiercią.

Rozrost CM występuje w różnych białaczkach. Tak więc w ostrej białaczce pojawiają się niedojrzałe komórki (blasty); w przewlekłej białaczce zwiększa się liczba morfologicznie dojrzałych komórek, na przykład limfocytów w białaczce limfatycznej, erytrocytów w erytremii, granulocytów w przewlekłej białaczce szpikowej. Charakterystyczny jest również rozrost komórek erytrocytów niedokrwistości hemolityczne,W 12 -niedokrwistość z niedoboru.