Hemoglobin(skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i koji nosi kisik koji se nalazi u crvenim krvnim zrncima kralježnjaka.

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je protein koji se sastoji od 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su međusobno povezani hidrofobnim, jonskim i vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Štoviše, oni ne djeluju proizvoljno, već s određenim područjem - kontaktnom površinom. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, koji se nalazi u embrionu između 7-12 nedelja života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je 94-98% ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

• HbS - hemoglobin srpastih ćelija;
• MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilensko plavo;
• Hb-CO - karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života. Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze, 4. kompleksa respiratornog lanca;
• HbA 1C -

Hemoglobin kombinuje dvije bitne komponente:

• globinski protein, koji zauzima 96% ukupnog jedinjenja;
• hem koji sadrži željezo, koji čini 4% sastava.

Ova vrsta hromoproteina obavlja vitalnu funkciju u ljudskom organizmu: prenosi kiseonik iz respiratornih organa do svih ćelija i tkiva, a od njih do plućnog sistema, prenoseći nepotreban ugljen-dioksid koji se oslobađa tokom procesa razmene. Osim u disanju, učestvuje u redoks reakcijama i akumulaciji energije.

Hemoglobin je glavna komponenta crvenih krvnih zrnaca - eritrocita. Zahvaljujući njemu dobili su svoje ime i funkcionalnu namjenu. Suva tvar ljudskog crvenog krvnog zrnca sadrži 95% hemoglobina, a samo 5% drugih supstanci (lipida i proteina).

Koje vrste hemoglobina postoje?

Na osnovu sadržaja proteina, hemoglobin se može podijeliti u dvije vrste:

Fiziološki, imaju tendenciju da se pojave u određenim fazama normalnog razvoja ljudskog tijela. Ali patološki tipovi hemoglobina nastaju kao rezultat pogrešnog sekvencijalnog rasporeda serije aminokiselina u globinu.

Po obliku se mogu razlikovati sljedeće vrste hemoglobina:

Za prevenciju bolesti i liječenje manifestacija proširenih vena na nogama, naši čitatelji preporučuju gel protiv proširenih vena „VariStop“, punjen biljnim ekstraktima i uljima, nežno i efikasno otklanja manifestacije bolesti, ublažava simptome, tonira i jača. krvni sudovi.

1. Oxyhemoglobin;
2. karboksihemoglobin;
3. Methemoglobin;
4. Mioglobin.

Šta je oksihemoglobin?

Oksihemoglobin je dobio ime po svojoj sposobnosti da prenosi kiseonik. Ali može u potpunosti provesti proces disanja samo u kombinaciji s karbohemoglobinom.

Dakle, oksihemoglobin se spaja sa O2 i isporučuje kiseonik u tkiva, a na povratku se pretvara u karbohemoglobin, uzimajući CO2 – ugljen dioksid iz ćelija, dostavljajući ga dišnim organima. Zahvaljujući sposobnosti hemoglobina da lako vezuje i oslobađa hemikalije u obliku kiseonika i ugljen-dioksida, ljudsko telo je stalno zasićeno čistim kiseonikom, a ne trova se produktima njegovog raspadanja.

Uvod u karboksihemoglobin

Ova vrsta hemoglobina nastaje kada se kombinuje sa COHb - ugljen monoksidom. U tom slučaju hemoglobin poprima ireverzibilan status, što znači da postaje beskoristan, jer više nikada neće moći obavljati respiratornu funkciju. Iz ovoga proizilazi da ne mogu sve vrste hemoglobina i njegovih spojeva biti korisni za organizam.

Štetne komponente u obliku ugljičnog monoksida mogu doći i iz okoline i nastati u čovjeku kao posljedica tjelesnih poremećaja.

Ugljenmonoksid može ući u pluća iz okoline ako je osoba bila u zoni požara ili je veći dio života provela na putu, gdje je često udisao izduvne gasove.

Određeni procenat ireverzibilnog jedinjenja javlja se kod pušača. Čak i ako osoba ima visok nivo hemoglobina, onda će zbog pušenja samo dio njih normalno funkcionirati.

Samotrovanje nastaje kada vlastite ćelije umru i dođe do nekroze. Ovaj tip se obično naziva "endogeni ugljični monoksid". Takve se situacije uočavaju vrlo rijetko, češće ugljični monoksid dolazi izvana.

Koncept methemoglobina

Methemoglobin (metHb) nastaje kombinovanjem sa hemikalijama, što rezultira neraskidivim vezama. Stoga su nastale vrste hemoglobina i njihove funkcije, poput karboksihemoglobina, beskorisne.

U ovom slučaju dolazi do povezivanja sa hemijskim agensima kao što su: nitrati, sumporovodik, sulfidne supstance. Tu spadaju i lekovite supstance u obliku analgetika i hemoterapeutskih supstanci tokom lečenja karcinoma.

Slično kao kod ugljičnog monoksida, veze neraskidive prirode mogu nastati zbog njihovog ulaska u tijelo izvana, a u slučajevima kada se, akumulirajući se u tkivima, radikali oslobađaju tijekom uništavanja stanica.

Ponekad poremećaj probavnog trakta može uzrokovati da radikali uđu u krv. Kada se probavni sistem ne može nositi sa svojom funkcijom i dopušta ove vrste hemoglobina u krvotok.

Šta je mioglobin?

Mioglobin se smatra apsolutnim analogom hemoglobina u crvenim krvnim zrncima. Jedina razlika je u tome što je lokacija ovog proteina koji sadrži željezo mišići skeleta i srca. Ako se na neki način iznenada oštete, onda će mioglobin prirodnim putem ući u krvotok i potom biti izlučen iz tijela zbog filtriranja preko bubrega.

Ali postoji mogućnost začepljenja bubrežnog tubula i njegove dalje nekroze. U tom slučaju može doći do zatajenja bubrega i gladovanja tkiva kisikom.

Druge postojeće vrste hemoglobina

Pored glavne liste varijacija, postoje i druge vrste hemoglobina u krvi.

Iz različitih izvora informacija možete čuti varijacije kao što su:

• fetalni hemoglobin;
• dishemoglobin;
• glikiranog hemoglobina.

Fetalni hemoglobin

Fetalni oblik hemoglobina nalazi se u krvi fetusa tokom trudnoće, kao i kod novorođenčadi tokom prve tri nedelje života. Jedina razlika u odnosu na hemoglobin odraslih je u tome što fetalni tip ima bolju sposobnost transporta kisika. Ali promjene u kiselosti tijekom života, fetalni hemoglobin praktički nestaje. U tijelu odrasle osobe čini samo jedan posto.

Dishemoglobin nastaje kao rezultat takvih veza koje ga trajno lišavaju njegove sposobnosti da ostvari svoja karakteristična korisna svojstva. To znači da će takav hemoglobin putovati s krvlju, ali kao nesposoban pomoćni atribut. Vremenom će ga slezena odložiti kao istrošeni materijal.

Normalno, dishemoglobin je prisutan u tijelu svake zdrave osobe. Ako se ovakvi ligamenti učestali, krvožilni organi moraju raditi s većim intenzitetom, te se brzo iscrpljuju i troše.

Glikirani hemoglobin

Kada se hem protein i glukoza vežu, formira se glikirani hemoglobin. Takođe je ireverzibilno jedinjenje. Njegova količina se povećava kada se nivo šećera u krvi poveća. Javlja se uglavnom kod osoba koje pate od dijabetesa. Zbog činjenice da hemoglobin živi oko 100 dana, laboratorijskim testovima se može utvrditi efikasnost terapijskog tretmana, nastaviti ili propisati novi.

Ne biste se trebali izmišljati i plašiti se mislima, pokušavajući na svim mogućim bolestima. Ako radite u rizičnom području ili se možete razboljeti po nasljednoj liniji, bolje je kontaktirati specijaliste i provesti niz laboratorijskih testova. Pokušajte se riješiti loših navika i češće šetati na svježem zraku.

Povezani članci:

1. Koja je uloga hemoglobina u ljudskom tijelu i posljedice njegovog nedostatka?
2. Uzroci niskog hemoglobina kod žena: karakteristike i oblici anemičnih stanja
3. Funkcije hemoglobina - kao osnovnog hemijskog jedinjenja u ljudskom organizmu
4. Normalan nivo glikoziliranog hemoglobina za dijabetičare

Komentari

Informacije predstavljene na stranici ne smiju se koristiti za samodijagnozu i liječenje. Potrebna konsultacija specijaliste

Struktura i oblici hemoglobina

Hemoglobin (skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i koji nosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim zrncima kralježnjaka.

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je struktura hema, koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

• HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, koji se nalazi u embrionu između 7-12 nedelja života;
• HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
• HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina;
• HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
• HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je% od ukupne količine hemoglobina;
• HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini % ukupne količine hemoglobina.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije i održava pH. Sadrži u eritrocitima (crvena krvna zrnca – svaki dan ljudsko tijelo proizvodi 200 milijardi crvenih krvnih zrnaca). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein kvartarne strukture formirane od 4 podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku.

Sadržaj hemoglobina u krvi muškaraca je nešto veći nego kod žena. Kod djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina zbog različitih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12, folna kiselina), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne jedinice: g/l

Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, nalazi se u embrionu između 7-12 nedelja života,

HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima; u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet za kiseonik u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u ćeliji ne smanji do svoje granice. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Da nastavite sa preuzimanjem, morate prikupiti sliku:

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine ​​(hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Hemoglobin je protein koji se sastoji od 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su međusobno povezani hidrofobnim, jonskim i vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Štoviše, oni ne djeluju proizvoljno, već s određenim područjem - kontaktnom površinom. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

· HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

· HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

· HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

· HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

· HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS – hemoglobin srpastih ćelija.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilen plavo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA 1C – glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet prema kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenosti kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

· Istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kiseonika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kiseonika u ćeliji ne smanji do ekstremnih nivoa. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Klasifikacija tipova hemoglobina, razlozi za povećanje ili smanjenje indikatora

Klinički test krvi je važna komponenta opće kliničke dijagnoze pacijenata s različitim vrstama patologija. Ovaj test uključuje analizu nivoa crvenih krvnih zrnaca i proteina koji sadrže željezo u krvnom serumu. Ovaj indikator je vrlo osjetljiv na različite promjene u funkcionisanju unutrašnjih organa.

Šta je hemoglobin?

Hemoglobin je peptidno jedinjenje koje sadrži željezo koje prenosi kisik do svih tkiva ljudskog tijela. Kod svih kralježnjaka ovaj proteinski spoj se nalazi u crvenim krvnim zrncima, a kod beskičmenjaka - u plazmi. Kao što je gore spomenuto, glavna funkcija ovog peptidnog spoja je uklanjanje ugljičnog dioksida i opskrba kisikom organa.

• Deoksihemoglobin (ili slobodni hemoglobin);
• karboksihemoglobin (boji krv plavkasto);
• Methemoglobin;
• Fetalni protein koji sadrži željezo (prisutan u fetusu i nestaje tokom ontogeneze);
• Oksihemoglobin (boji krv u svijetlocrvenu boju);
• Mioglobin.

Deoksihemoglobin je slobodni hemoglobin u ljudskoj krvi. U ovom obliku, ovo peptidno jedinjenje je sposobno za sebe vezati različite molekule - ugljični dioksid/ugljični monoksid, kisik.

Kada se deoksihemoglobin spoji sa kiseonikom, nastaje oksihemoglobin. Ova vrsta proteina opskrbljuje kisikom sva tkiva. U prisustvu različitih oksidatora, željezo u proteinu koji sadrži željezo prelazi iz dvovalentnog stanja u trovalentno. Ovaj peptidni spoj se obično naziva methemoglobin; igra važnu ulogu u fiziologiji organa.

Ako se smanjeni hemoglobin veže sa ugljičnim monoksidom, nastaje otrovni spoj - karboksihemoglobin. Treba napomenuti da se ugljični monoksid veže za hemoglobin 250 puta efikasnije od ugljičnog dioksida. Karboksihemoglobin ima dugo poluvrijeme, pa može uzrokovati teška trovanja.

Vitamin C pomaže u obnavljanju proteina koji sadrže željezo, zbog čega se slobodno koristi u medicini za liječenje trovanja ugljičnim monoksidom. U pravilu se intoksikacija ugljičnim monoksidom manifestira kao cijanoza.

Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i nalazi se u velikim količinama u miocitima, posebno kardiomiocitima. On vezuje molekule O₂ "za kišni dan", koje tijelo kasnije koristi u uslovima koji uzrokuju hipoksiju. Mioglobin obezbeđuje kiseonik mišićima koji rade.

Sve gore navedene vrste su vitalne u ljudskom tijelu, međutim, postoje patološki oblici ovog peptidnog jedinjenja.

Koje opasne vrste hemoglobina postoje?

Patološke vrste hemoglobina kod ljudi, koje dovode do različitih bolesti:

• Hemoglobin D-Punjab;
• Hemoglobin S je oblik koji se nalazi kod ljudi sa anemije srpastih stanica;
• Hemoglobin C - ovaj oblik uzrokuje kroničnu hemolitičku anemiju;
• Hemoglobin H je vrsta hemoglobina formiranog od tetramera β-lanaca koji mogu biti prisutni u α-talasemiji.

Protein koji sadrži željezo D-Punjab je jedna od varijanti hemoglobina. Nazvan je tako zbog svoje velike rasprostranjenosti u regiji Pendžab u Indiji i Pakistanu. To je takođe najčešća abnormalna varijanta proteina gvožđa u autonomnoj regiji Xinjiang Uyghur u Kini. Istraživanja pokazuju da protein D-Punjab koji sadrži željezo čini više od 55% ukupnih patoloških oblika hemoglobina.

Prvi put je otkriven ranih 1950-ih u mješovitoj britanskoj i indijsko-američkoj porodici u području Los Angelesa i stoga se ponekad naziva D Los Angeles. Protein D koji sadrži željezo je najčešća varijanta ove supstance. Pojavio se kao rezultat prevalencije malarije u različitim dijelovima Azije.

Hemoglobin S potiče iz zapadne Afrike, gdje je i najčešći. U manjoj mjeri je prisutan u Indiji i mediteranskoj regiji. Polimorfizam beta S gena ukazuje da je nastao iz pet odvojenih mutacija: četiri u Africi i jedna u Indiji i na Bliskom istoku. Najčešći alel nalazi se u Beninu u zapadnoj Africi. Drugi haplotipovi se nalaze u Senegalu i Bantuu.

Bitan! HbS gen, prisutan u homozigotnom obliku, je nepoželjna mutacija. Malarija može biti faktor selekcije, jer postoji jasna korelacija između prevalencije ove bolesti i bolesti srpastih ćelija. Djeca sa karakteristikama Hb SA srpastih stanica mnogo lakše pate od malarije i češće se oporavljaju.

Protein C koji sadrži željezo (Hb C) je jedna od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Osobe sa “zdravim” proteinom C koji sadrži željezo (Hb C) su fenotipski normalne, dok osobe s patološkim oblikom (Hb CC) mogu patiti od hemolitičke anemije. Iako kliničke komplikacije povezane s abnormalnim željeznim proteinom C nisu ozbiljne.

Hemoglobin H izaziva ozbiljnu bolest - alfa talasemiju. α-talasemija dovodi do smanjene proizvodnje alfa-globina, tako da se proizvodi manje alfa-globinskih lanaca, što rezultira viškom β-lanaca kod odraslih i novorođenčadi. Višak beta lanaca formira nestabilne tetramere zvane hemoglobin H ili HbH četiri beta lanca. Višak γ lanaca formira tetramere koji se slabo vezuju za kisik jer je njihov afinitet za O2 previsok pa se ne disocira na periferiji.

Kako se dijagnosticiraju patološki oblici proteina koji sadrže željezo u krvi?

Kao što je već spomenuto, ispitivanje hemoglobina je uključeno u klinički pregled krvnog seruma. U nekim slučajevima indicirana je biohemija krvi za precizno određivanje patoloških oblika datog peptidnog spoja.

Krv se uzima na analizu na prazan želudac i ujutro. Preporučuje se ne jesti hranu 12 sati prije uzimanja biološkog materijala (stolica, urin, krv) kako se ne bi iskrivili rezultati testova. Posebno je nepoželjno bavljenje fizičkom aktivnošću, korištenje psihotropnih supstanci ili drugih lijekova. Nije potrebno pridržavati se dijete, ali treba se suzdržati od masne ili pržene hrane kako ne bi utjecali na različite parametre u stolici.

Normalni nivoi proteina koji sadrže gvožđe

Samo liječnik bi trebao dešifrirati analizu opće kliničke studije krvnog seruma. Međutim, postoje neki opći standardi za hemoglobin koji su zajednički za sve ljude. Nivo ovog peptidnog jedinjenja se meri u g/L (grami po litru). Metode ispitivanja mogu se razlikovati ovisno o laboratoriji.

Norma slobodnog hemoglobina u krvi u različitim dobnim skupinama:

• Muškarci stariji od 18 godina –g/l;
• Žene starije od 18 godina –;
• Malo dijete – 200;

Povećanje ili smanjenje razine slobodnog hemoglobina može dovesti do patologija. Primarna hemoglobinopatija je uzrokovana nasljednim uzrocima i stoga se ne može liječiti u bilo kojoj fazi razvoja. Međutim, postoje metode za stabilizaciju pacijenata, pa se u svakom slučaju treba obratiti liječniku. Ako je nivo ovog peptidnog spoja u krvotoku ozbiljno smanjen, indicirana je umjetna zamjena za krv.

Savjet! Sintetički spoj “perftoran” može poboljšati kvalitetu života pacijenata s anemijom. Umjetno povećanje hemoglobina treba raditi s oprezom, jer u nekim slučajevima zamjene za krv mogu izazvati ozbiljne nuspojave.

Vrste hemoglobina, metode za određivanje količine u krvi

Struktura, vrste, funkcije hemoglobina

Hemoglobin hemoglobin pripada grupi hromoproteina. Njegova protetička grupa, uključujući željezo, naziva se hem, a proteinska komponenta se naziva globin. Molekul hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Hem je metaloporfirin - kompleks gvožđa sa protoporfirinom. Protoporfirin se zasniva na 4 pirolna prstena povezana preko CH metanskih mostova da formiraju porfirinski prsten. Hem je identičan za sve vrste hemoglobina.

Globin pripada grupi proteina koji sadrže sumpor - histona. Vjeruje se da je veza između globina i hema aminokiselina histidin. Globinski molekul se sastoji od 2 para polipeptidnih lanaca. Ovisno o sastavu aminokiselina određuju se ά, β, γ i δ lanci. Sinteza proteina se javlja u najranijoj fazi eritropoeze (bazofilni eritroblasti su bogati RNK) i nakon toga opada. Sinteza hema i njegova kombinacija sa globinom, odnosno formiranje hemoglobina, događa se u kasnijim fazama eritropoeze, u periodu transformacije bazofilnog normoblasta u polihromatofilni normoblast. Kako normoblasti sazrijevaju, količina hemoglobina u njima raste i dostiže maksimum u eritrocitima.

Pored fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina, koje se međusobno razlikuju po fizičko-hemijskim kvalitetama, posebno različitoj elektroforetskoj pokretljivosti i različitim stavovima prema alkalijama. Trenutno je postojanje sljedećih tipova patološkog hemoglobina prepoznato kao pouzdano: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P i Q.

Patološki hemoglobini nastaju kao rezultat urođenog, naslijeđenog defekta u stvaranju hemoglobina. Promjene u molekularnoj strukturi hemoglobina (njegovog aminokiselinskog sastava) su osnova za nastanak hemoglobinopatija, klasifikovanih kao “molekularne bolesti”. Hemoglobinopatije (hemoglobinoze) mogu uzrokovati razvoj teške hemolitičke anemije. U crvenim krvnim zrncima cirkulirajuće krvi, hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On je

pričvršćuje molekul kisika (u plućne kapilare), a zatim ga oslobađa (u kapilare tkiva). Hemoglobin u venskoj krvi sa niskim parcijalnim pritiskom kiseonika vezan je za 1 molekul vode. Takav hemoglobin naziva se reduciran (smanjeni) hemoglobin. U arterijskoj krvi sa visokim parcijalnim pritiskom kiseonika, hemoglobin se kombinuje sa 1 molekulom kiseonika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranim pretvaranjem oksihemoglobina u smanjeni hemoglobin i nazad, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u tkivnim kapilarima i njegova dostava u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima, oksihemoglobin se, odričući se kiseonika, pretvara u smanjeni hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, pa njegove slobodne valencije vežu ugljični dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća pomoću hemoglobina. U plućima, nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselih svojstava, dolazi u kontakt sa alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tkivna hipoksija se razvija u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi, ili s kvalitativnim promjenama u njemu. Hemoglobin ima sposobnost da ulazi u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljičnim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat, nastaju karboksihemoglobin, oksinitrogen hemoglobin i sulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksiugljik) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku, veže oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i lišava ga sposobnosti prijenosa. kiseonik, je fatalan.

Methemoglobin je stabilnije jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posledica trovanja određenim lekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju dvovalentno željezo protetske grupe, oksidirajući, prelazi u trovalentno željezo. Opasnost od methemoglobinemije za tijelo leži u oštrom prekidu isporuke kisika tkivima, zbog čega se razvija anoksija.

Sulfhemoglobin se ponekad nalazi u krvi kada se koriste lijekovi (sulfonamidi). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da su zahvaćena crvena krvna zrnca

uništavaju se u istom vremenskom roku kao i normalni, hemoliza se ne opaža i sulfhemoglobin može ostati u krvi nekoliko mjeseci. Metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih crvenih krvnih zrnaca u perifernoj krvi temelji se na ovoj osobini sulfhemoglobina.

1. Kolorimetrijske metode. Češće se kolorimetrizuju obojeni derivati ​​hemoglobina: hematin hidrohlorid, karboksihemoglobin, cijanmethemoglobin. Kolorimetrijske metode se široko koriste u praksi zbog svoje jednostavnosti i pristupačnosti. Najpreciznija i najpouzdanija od njih je metoda cijanmethemoglobina.

2. Gazometrijske metode. Hemoglobin je zasićen plinom, na primjer

kiseonika ili ugljen monoksida. Količina hemoglobina određena je količinom apsorbiranog plina.

3. Metode zasnovane na određivanju željeza u molekulu hemoglobina. Budući da hemoglobin sadrži strogo određenu količinu željeza (0,374%), količina hemoglobina je određena njegovim sadržajem.

Posljednje dvije grupe su tačne, ali zahtijevaju dosta vremena, tehnički su složenije i stoga nisu bile široko korištene u praksi.

Klinički značaj. Standardi za hemoglobin: za žene g% (g/l), za muškarce g% (g/l). Smanjenje koncentracije hemoglobina u krvi (oligohromemija) opaža se kod anemije različite etiologije (kao posljedica gubitka krvi, nedostatka željeza, vitamina B12 i folne kiseline, povećane hemolize crvenih krvnih stanica). Povećanje koncentracije hemoglobina u krvi (hiperhromemija) javlja se kod eritremije, plućnog zatajenja srca i nekih urođenih srčanih mana i obično je u kombinaciji s povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca. Kada se krv zgusne, može doći do relativnog povećanja koncentracije hemoglobina.

Izvori grešaka kod ove metode su sljedeći:

1) uticaj stranih faktora na boju hematin hidrohlorida, posebno na količinu i kvalitet proteina plazme;

2) bledenje standarda boja hemometara tokom vremena, što dovodi do naduvavanja cifara i stoga zahteva periodične provere hemometara uz uvođenje odgovarajućih korekcija;

3) pridržavanje tačnog vremena. Greška je 0,3 g% (3 g/l).

2. Fotometrijska metoda cijanmethemoglobina. Princip metode: krv se miješa s reagensom koji pretvara hemoglobin u cijanmethemoglobin, čija se koncentracija mjeri fotometrijski. Kao reagens koristi se Drabkinov rastvor (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2 g, destilovana voda - do 1 l). Pod uticajem kalijum-gvozdenog sulfida, hemoglobin se oksidira u methemoglobin (hemiglobin), koji se zatim uz pomoć kalijum cijanida pretvara u cijanmethemoglobin (hemiglobin cijanid). Najčešće razrjeđivanje krvi u Drabkinovom reagensu je 1:250 (0,02 ml krvi i 5 ml reagensa). Nakon 20 minuta, ekstinkcija se mjeri na talasnoj dužini od 540 nm i debljini sloja od 1 cm u odnosu na vodu na SF-4 spektrofotometru ili na FEK-M i sličnim fotoelektrokolorimetrima. Reproducibilnost je 0,1 g% (1 g/l).

Relativna vrijednost omjera koncentracije hemoglobina i broja crvenih krvnih zrnaca nazvat će se indeks boje krvi (BI). Ako uzmemo 33 pg kao I, onda će SGE kod određene osobe biti vrijednost koja izražava CP. Na primjer, 33 -1; 30,6 -x, zatim CPU = 30,6*1/33 = 0,93. U praksi se CP izračunava pomoću formule: 3xHb u g/l: prve tri cifre broja crvenih krvnih zrnaca u milionima.

Klinički značaj. Veličina SGE i CP zavisi od zapremine crvenih krvnih zrnaca i stepena njihove zasićenosti hemoglobinom. Normalno, CP se kreće od 0,86 do 1,1, a SGE - od 27 dl 33 pg. Indeksi crvene krvi važni su za procjenu normo-, hiper- i hipohromije eritrocita.

Hiperhromija, odnosno povećan sadržaj SGE, koji daje CP iznad 1, zavisi isključivo od povećanja volumena crvenih krvnih zrnaca, a ne od povećanog sadržaja hemoglobina u njima. To se objašnjava činjenicom da koncentracija hemoglobina u eritrocitu ima graničnu vrijednost koja ne prelazi 0,33 pg po 1 μm³ mase eritrocita. U uslovima maksimalne zasićenosti hemoglobinom, crvena krvna zrnca srednje veličine sa zapreminom od 90 µm³ sadrže pg hemoglobina. Dakle, povećanje sadržaja hemoglobina u eritrocitu je uvijek u kombinaciji s makrocitozom. Hiperhromija (CP 1,2-1,5) je karakteristična za anemiju sa nedostatkom B12, posebno za pernicioznu anemiju, kod koje se u krvi nalaze „džinovska” crvena krvna zrnca – megalociti (SGE se u ovim slučajevima povećava na 50 pg). Hiperhromija s makrocitozom može se uočiti i kod niza drugih anemija (neke kronične hemolitičke i mijelotoksične), posebno u njihovoj degenerativnoj fazi ili kada su praćene nedostatkom vitamina B12.

Hipohromija je smanjenje indeksa boje ispod 0,8. To može biti posljedica ili smanjenja volumena crvenih krvnih stanica (mikrocitoza) ili nezasićenosti normalnih crvenih krvnih stanica hemoglobinom. Hipohromija je pravi pokazatelj ili

nedostatak gvožđa u organizmu, odnosno refraktornost gvožđa, odnosno neuspeh apsorpcije gvožđa od strane eritroblasta, što dovodi do poremećaja sinteze hema. Prosječni sadržaj hemoglobina u jednom crvenom krvnom zrncu u ovom slučaju je smanjen na 20 kom.

Normohromija, koja se obično javlja kod zdravih ljudi, može se uočiti i kod nekih anemija.

Normalna fiziologija: bilješke s predavanja Svetlana Sergeevna Firsova

3. Vrste hemoglobina i njegovo značenje

Hemoglobin je jedan od najvažnijih respiratornih proteina uključenih u prijenos kisika iz pluća u tkiva. To je glavna komponenta crvenih krvnih zrnaca, od kojih svako sadrži oko 280 miliona molekula hemoglobina.

Hemoglobin je složen protein koji pripada klasi hromoproteina i sastoji se od dvije komponente:

2) protein globina – 96%.

Hem je kompleksno jedinjenje porfirina i gvožđa. Ovo jedinjenje je prilično nestabilno i lako se pretvara u hematin ili hemin. Struktura hema je identična za hemoglobin svih životinjskih vrsta. Razlike su povezane sa svojstvima proteinske komponente, koju predstavljaju dva para polipeptidnih lanaca. Postoje HbA, HbF, HbP oblici hemoglobina.

Krv odrasle osobe sadrži do 95-98% hemoglobina HbA. Njegov molekul uključuje 2 α- i 2 α-polipeptidna lanca. Fetalni hemoglobin se obično nalazi samo kod novorođenčadi. Pored normalnih tipova hemoglobina, postoje i abnormalni, koji nastaju pod uticajem genskih mutacija na nivou strukturnih i regulatornih gena.

Unutar crvenih krvnih zrnaca, molekuli hemoglobina se distribuiraju na različite načine. U blizini membrane leže okomito na nju, što poboljšava interakciju hemoglobina s kisikom. U središtu ćelije leže haotičnije. Kod muškaraca je normalan sadržaj hemoglobina oko 130–160 g/l, a kod žena – 120–140 g/l.

Postoje četiri oblika hemoglobina:

1) oksihemoglobin;

2) methemoglobin;

3) karboksihemoglobin;

4) mioglobin.

Oksihemoglobin sadrži željezo i sposoban je da veže kiseonik. On transportuje gas do tkiva i organa. Kada je izloženo oksidantima (peroksidi, nitriti, itd.), željezo prelazi iz dvovalentnog u trovalentno stanje, što rezultira stvaranjem methemoglobina, koji ne reagira reverzibilno s kisikom i osigurava njegov transport. Karboksihemoglobin stvara spoj sa ugljičnim monoksidom. Ima visok afinitet prema ugljičnom monoksidu, tako da se kompleks sporo raspada. To čini ugljični monoksid vrlo toksičnim. Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i nalazi se u mišićima, posebno u srcu. On veže kisik, formirajući depo koji tijelo koristi kada se kapacitet krvi za kisik smanji. Mioglobin opskrbljuje rad mišića kisikom.

Hemoglobin obavlja respiratornu i pufersku funkciju. 1 mol hemoglobina je sposoban da veže 4 mola kiseonika, a 1 g – 1,345 ml gasa. Kapacitet krvi za kiseonik– maksimalna količina kiseonika koja se može sadržati u 100 ml krvi. Prilikom obavljanja respiratorne funkcije, molekula hemoglobina mijenja veličinu. Odnos između hemoglobina i oksihemoglobina zavisi od stepena parcijalnog pritiska u krvi. Puferska funkcija je povezana s regulacijom pH krvi.

Iz knjige Sezonske bolesti. Proljeće autor Vladislav Vladimirovič Leonkin

Iz knjige Normalna fiziologija: Bilješke s predavanja autor Svetlana Sergejevna Firsova

Iz knjige Normalna fiziologija autor Marina Gennadievna Dragoj

Iz knjige Propedeutika unutrašnjih bolesti: zapisi s predavanja by A. Yu. Yakovlev

Iz knjige Prediktivna homeopatija 1. dio Teorija supresije autor Prafull Vijaykar

Iz knjige Favoriti autor Abu Ali ibn Sina

Iz knjige Tajne istočnjačkih iscjelitelja autor Viktor Fedorovič Vostokov

Iz knjige Liječenje srca biljem autor Ilya Melnikov

Iz knjige Ljekoviti sobne biljke autor Yulia Savelyeva

Iz knjige Tretman sokom autor Ilya Melnikov

autor Elena V. Poghosyan

Iz knjige Učiti razumjeti svoje analize autor Elena V. Poghosyan

Iz knjige Ishrana autor Svetlana Vasiljevna Baranova

Iz knjige Quantum Healing autor Mihail Svetlov

Iz knjige Sistem doktora Naumova. Kako pokrenuti mehanizme ozdravljenja i podmlađivanja autor Olga Stroganova

Iz knjige Ljekoviti jabukovo sirće autor Nikolaj Ilarionovič Danikov

Hemogram

Hemogram(grčki haima krv + gramma notacija) – klinički test krvi. Uključuje podatke o broju svih krvnih zrnaca, njihovim morfološkim karakteristikama, ESR, sadržaju hemoglobina, indeksu boje, hematokritnom broju, odnosu različitih vrsta leukocita itd.

Krv za istraživanje uzima se 1 sat nakon uboda u pluća iz prsta (ušna resica ili peta kod novorođenčadi i male djece). Mjesto uboda se tretira pamučnim štapićem navlaženim u 70% etil alkoholu. Koža je probušena standardnim škarifikatorom za jednokratnu upotrebu. Krv treba da teče slobodno. Možete koristiti krv uzetu iz vene.

Sa zgušnjavanjem krvi može doći do povećanja koncentracije hemoglobina; s povećanjem volumena krvne plazme može doći do smanjenja.

Određivanje broja krvnih zrnaca vrši se u komori za brojanje Gorjajeva. Visina komore, površina rešetke i njenih podjela, te razrjeđenje krvi uzete za ispitivanje omogućavaju određivanje broja formiranih elemenata u određenom volumenu krvi. Gorjajevljevu kameru mogu zamijeniti automatski brojači. Princip njihovog rada zasniva se na različitoj električnoj provodljivosti suspendovanih čestica u tečnosti.

Normalan broj crvenih krvnih zrnaca u 1 litri krvi

	4,0–5,0×10 12
	3,7–4,7×10 12

Smanjenje broja crvenih krvnih zrnaca (eritrocitopenija) karakteristično je za anemiju: povećanje se opaža kod hipoksije, urođenih srčanih mana, kardiovaskularnog zatajenja, eritremije itd.

Broj trombocita se broji različitim metodama (u brisevima krvi, u komori Goryaev, pomoću automatskih brojača). Kod odraslih, broj trombocita je 180,0–320,0×10 9 /l. Povećanje broja trombocita uočava se kod malignih neoplazmi, hronične mijeloične leukemije, osteomijelofibroze itd. Nizak broj trombocita može biti simptom raznih bolesti, poput trombocitopenične purpure. Imunska trombocitopenija se najčešće javlja u kliničkoj praksi. Broj retikulocita se broji u brisevima krvi ili u Gorjajevskoj komori. Kod odraslih je njihov sadržaj 2–10 ‰.

Normalan broj bijelih krvnih zrnaca kod odraslih varira od 4,0 prije 9,0×10 9 /l. Kod djece je nešto veća. Broj leukocita je manji 4,0×10 9 /l označava se terminom "leukopenija", više 10,0×10 9 /l– izraz “leukocitoza”. Broj leukocita kod zdrave osobe nije konstantan i može značajno da varira tokom dana (cirkadijalni bioritmovi). Amplituda fluktuacija zavisi od starosti, pola, konstitucijskih karakteristika, uslova života, fizičke aktivnosti itd. Nastanak leukopenije izaziva nekoliko mehanizama, na primer smanjenje proizvodnje leukocita u koštanoj srži, što se javlja kod hipoplastike. i anemiju usled nedostatka gvožđa. Leukocitoza je obično povezana s povećanjem broja neutrofila, češće zbog povećanja proizvodnje leukocita ili njihove preraspodjele u vaskularnom krevetu; opaženo u mnogim stanjima organizma, na primjer, kod emocionalnog ili fizičkog stresa, kod niza zaraznih bolesti, intoksikacija itd. Normalno, leukociti u krvi odrasle osobe su predstavljeni u različitim oblicima, koji su raspoređeni u obojenim preparatima u slijedeći omjeri:

Određivanje kvantitativnog odnosa između pojedinih oblika leukocita (leukocitna formula) je od kliničkog značaja. Najčešće se opaža takozvani pomak formule leukocita ulijevo. Karakterizira ga pojava nezrelih oblika leukocita (band ćelije, metamijelociti, mijelociti, blasti, itd.). Uočava se kod upalnih procesa različite etiologije, leukemije.

Morfološka slika formiranih elemenata ispituje se u obojenim razmazima krvi pod mikroskopom. Postoji nekoliko načina za bojenje krvnih razmaza, na osnovu hemijskog afiniteta ćelijskih elemenata prema određenim anilinskim bojama. Dakle, citoplazmatske inkluzije su metahromatski obojene organskom bojom azur u svijetlo ljubičastu boju (azurofilija). U obojenim krvnim razmazima, veličina leukocita, limfocita, eritrocita (mikrociti, makrociti i megalociti), njihov oblik, boja, na primjer, zasićenost eritrocita hemoglobinom (indikator boje), boja citoplazme leukocita, limfociti , utvrđeni su. Nizak indeks boje ukazuje na hipohromiju; uočava se kod anemije uzrokovane nedostatkom gvožđa u eritrocitima ili njegovom neupotrebom za sintezu hemoglobina. Visok indeks boja ukazuje na hiperhromiju kod anemije uzrokovanu nedostatkom vitamina IN 12 i (ili) folna kiselina, hemoliza.

Brzina sedimentacije eritrocita (ESR) određuje se metodom Panchenkov, koja se zasniva na svojstvu crvenih krvnih zrnaca da se talože kada se nekoagulirana krv stavi u vertikalnu pipetu. ESR ovisi o broju crvenih krvnih stanica i njihovoj veličini. Volumen i sposobnost stvaranja aglomerata, na temperaturi okoline, količini proteina krvne plazme i omjeru njihovih frakcija. Povećana ESR može nastati tokom infektivnih, imunopatoloških, upalnih, nekrotičnih i tumorskih procesa. Najveći porast ESR uočava se prilikom sinteze patološkog proteina, što je tipično za mijelom, Waldenstromovu makroglobulinemiju, bolest lakog i teškog lanca, kao i hiperfibrinogenemiju. Treba imati na umu da smanjenje sadržaja fibrinogena u krvi može nadoknaditi promjenu omjera albumina i globulina, zbog čega ESR ostaje normalan ili se usporava. Kod akutnih zaraznih bolesti (na primjer, gripa, grlobolja) najveći ESR je moguć u periodu snižene tjelesne temperature, uz obrnuti razvoj procesa. Usporeni ESR je mnogo rjeđi, na primjer kod eritremije, sekundarne eritrocitoze, povećane koncentracije žučnih kiselina i žučnih pigmenata u krvi, hemolize, krvarenja itd.

Hematokritni broj - volumetrijski omjer formiranih elemenata krvi i plazme - daje ideju o ukupnom volumenu crvenih krvnih zrnaca.

Normalan hematokrit broj

Određuje se pomoću hematokrita, koji predstavlja dvije kratke staklene graduirane kapilare u posebnoj mlaznici. Broj hematokrita ovisi o volumenu crvenih krvnih stanica u krvotoku, viskoznosti krvi, brzini krvotoka i drugim faktorima. Povećava se kod dehidracije, tireotoksikoze, dijabetes melitusa, crijevne opstrukcije, trudnoće itd. Nizak broj hematokrita se opaža kod krvarenja, zatajenja srca i bubrega, gladovanja i sepse.

Indikatori hemograma obično omogućuju navigaciju u posebnostima patološkog procesa. Tako je moguća blaga neutrofilna leukocitoza uz blagi tok zaraznih bolesti i gnojnih procesa; pogoršanje je indicirano neutrofilnom hiperleukocitozom. Ovi hemogrami se koriste za praćenje učinka određenih lijekova. Stoga je redovno određivanje sadržaja hemoglobina u eritrocitima neophodno za uspostavljanje režima uzimanja preparata gvožđa kod pacijenata sa anemijom deficijencije gvožđa, kao i broja leukocita i trombocita u lečenju leukemije citostaticima.

Struktura i funkcije hemoglobina

Hemoglobin- glavna komponenta eritrocita i glavni respiratorni pigment, osigurava prijenos kisika ( O 2 ) iz pluća u tkivo i ugljični dioksid ( CO 2 ) od tkiva do pluća. Osim toga, igra značajnu ulogu u održavanju acido-bazne ravnoteže krvi. Procjenjuje se da jedno crveno krvno zrnce sadrži ~340.000.000 molekula hemoglobina, od kojih se svaki sastoji od približno 103 atoma. U prosjeku ljudska krv sadrži ~750 g hemoglobina.

Hemoglobin je složeni protein koji pripada grupi hemoproteina, čiju proteinsku komponentu predstavlja globin, a neproteinsku komponentu četiri identična jedinjenja gvožđa porfirina koja se nazivaju hemovi. Atom gvožđa (II) koji se nalazi u centru hema daje krvi karakterističnu crvenu boju ( vidi sl. 1). Najkarakterističnije svojstvo hemoglobina je reverzibilno dodavanje gasova O 2 , CO 2 i sl.

Rice. 1. Struktura hemoglobina

Utvrđeno je da hem stječe sposobnost transporta O 2 samo ako je okružen i zaštićen specifičnim proteinom - globinom (sama hem ne veže kiseonik). Obično prilikom povezivanja O 2 sa gvožđem ( Fe) jedan ili više elektrona se nepovratno prenose sa atoma Fe na atome O 2 . Drugim riječima, dolazi do hemijske reakcije. Eksperimentalno je dokazano da mioglobin i hemoglobin imaju jedinstvenu sposobnost reverzibilnog vezanja O 2 bez oksidacije hema Fe 2+ u Fe 3+ .

Dakle, proces disanja, koji se na prvi pogled čini tako jednostavan, zapravo se odvija kroz interakciju mnogih vrsta atoma u divovskim molekulima ekstremne složenosti.

U krvi hemoglobin postoji u najmanje četiri oblika: oksihemoglobin, deoksihemoglobin, karboksihemoglobin i methemoglobin. U eritrocitima, molekularni oblici hemoglobina su sposobni za međukonverziju, njihov odnos je određen individualnim karakteristikama organizma.

Kao i svaki drugi protein, hemoglobin ima određeni skup karakteristika po kojima se može razlikovati od ostalih proteinskih i neproteinskih supstanci u otopini. Takve karakteristike uključuju molekularnu težinu, sastav aminokiselina, električni naboj i hemijska svojstva.

U praksi se najčešće koriste elektrolitska svojstva hemoglobina (na tome se zasnivaju provodne metode njegovog proučavanja) i sposobnost hema da veže različite hemijske grupe što dovodi do promjene valencije. Fe i bojenje rastvora (kalorimetrijske metode). Međutim, brojne studije su pokazale da rezultat provodnih metoda za određivanje hemoglobina ovisi o sastavu elektrolita krvi, što otežava korištenje takve studije u hitnoj medicini.

Struktura i funkcije koštane srži

Koštana srž(medulla ossium) je centralni organ hematopoeze, smješten u spužvastoj tvari kostiju i šupljinama koštane srži. Također obavlja funkcije biološke zaštite tijela i formiranja kostiju.

Kod ljudi se koštana srž (BM) prvi put pojavljuje u 2. mjesecu embriogeneze u ključnoj kosti, u 3. mjesecu - u lopaticama, rebrima, prsnoj kosti, pršljenima itd. U 5. mjesecu embriogeneze koštana srž funkcionira kao glavni hematopoetski organ, koji obezbjeđuje diferenciranu hematopoezu koštane srži sa elementima serije granulocita, eritrocita i megakarciocita.

U tijelu odraslog čovjeka razlikuje se crveni BM, predstavljen aktivnim hematopoetskim tkivom, i žuti, koji se sastoji od masnih ćelija. Crveni CM ispunjava prostore između koštanih trabekula spužvaste supstance ravnih kostiju i epifiza dugih kostiju. Tamnocrvene je boje i polutečne konzistencije, sastoji se od strome i ćelija hematopoetskog tkiva. Stroma je formirana od retikularnog tkiva, predstavljena je fibroblastima i endotelnim stanicama; sadrži veliki broj krvnih sudova, uglavnom širokih tankih sinusnih kapilara. Stroma sudjeluje u razvoju i funkcioniranju kosti. U prostorima između struktura strome nalaze se ćelije uključene u procese hematopoeze: matične ćelije, progenitorne ćelije, eritroblasti, mijeloblasti, monoblasti, megakarioblasti, promijelociti, mijelociti, metamijelociti, megakariociti, makrofagi i zrele krvne ćelije.

Formirajuća krvna zrnca u crvenoj BM su raspoređena u obliku ostrva. U ovom slučaju eritroblasti okružuju makrofag koji sadrži željezo, koje je neophodno za izgradnju hemin dijela hemoglobina. Tokom procesa sazrijevanja, u crvenom BM se talože zrnasti leukociti (granulociti), pa je njihov sadržaj 3 puta veći od eritrokariocita. Megakariociti su usko povezani sa sinusoidnim kapilarima; dio njihove citoplazme prodire u lumen krvnog suda. Odvojeni fragmenti citoplazme u obliku trombocita prelaze u krvotok. Limfociti koji se formiraju čvrsto okružuju krvne sudove. Prekursori limfocita i B limfociti se razvijaju u crvenoj koštanoj srži. Normalno, samo zrele krvne stanice prodiru u zid krvnih žila koštane srži, pa pojava nezrelih oblika u krvotoku ukazuje na promjenu funkcije ili oštećenje barijere koštane srži. CM zauzima jedno od prvih mjesta u tijelu po svojim reproduktivnim svojstvima. U prosjeku, osoba proizvodi:

U djetinjstvu (nakon 4 godine) crveni BM se postepeno zamjenjuje masnim stanicama. Do 25. godine, dijafize cjevastih kostiju potpuno su ispunjene žutom srži, u ravnim kostima zauzima oko 50% volumena BM. Žuti CM normalno ne obavlja hematopoetsku funkciju, ali s velikim gubicima krvi u njemu se pojavljuju žarišta hematopoeze. Sa godinama, volumen i masa BM se mijenjaju. Ako kod novorođenčadi čini oko 1,4% tjelesne težine, onda kod odrasle osobe iznosi 4,6%.

Koštana srž je također uključena u uništavanje crvenih krvnih stanica, ponovno korištenje željeza, sintezu hemoglobina i služi kao mjesto za nakupljanje rezervnih lipida. Budući da sadrži limfocite i mononuklearne fagocite, učestvuje u imunološkom odgovoru.

Aktivnost CM kao samoregulirajućeg sistema kontroliše se principom povratne sprege (broj zrelih krvnih zrnaca utiče na intenzitet njihovog formiranja). Ova regulacija je obezbeđena složenim skupom međućelijskih i humoralnih (poetini, limfokini i monokini) uticaja. Pretpostavlja se da je glavni faktor koji reguliše ćelijsku homeostazu broj krvnih zrnaca. Normalno, kako ćelije stare, one se uklanjaju i druge zauzimaju njihovo mjesto. U ekstremnim uslovima (na primjer, krvarenje, hemoliza), koncentracija stanica se mijenja i pokreće se povratna informacija; u budućnosti proces zavisi od dinamičke stabilnosti sistema i jačine uticaja štetnih faktora.

Pod uticajem endogenih i egzogenih faktora, hematopoetska funkcija BM je poremećena. Često, patološke promjene koje se javljaju u BM, posebno na početku bolesti, ne utječu na pokazatelje koji karakteriziraju stanje krvi. Moguće je smanjenje broja ćelijskih elemenata BM (hipoplazija) ili povećanje (hiperplazija). Kod hipoplazije BM, broj mijelokariocita se smanjuje, bilježi se citopenija, a često masno tkivo prevladava nad mijeloidnim tkivom. Hipoplazija hematopoeze može biti nezavisna bolest (na primjer, aplastična anemija). U rijetkim slučajevima prati bolesti poput kroničnog hepatitisa, malignih novotvorina, a javlja se i kod nekih oblika mijelofibroze, mramorne bolesti i autoimunih bolesti. Kod nekih bolesti dolazi do smanjenja broja ćelija jedne serije, na primer crvenih (parcijalna aplazija crvenih krvnih zrnaca) ili ćelija granulocitnog niza (agranulocitoza). U nizu patoloških stanja, pored hipoplazije hematopoeze, moguća je i neefikasna hematopoeza, koja se karakterizira poremećenim sazrijevanjem i oslobađanjem hematopoetskih stanica u krv i njihovom intramedularnom smrću.

CM hiperplazija se javlja kod različitih leukemija. Tako se kod akutne leukemije pojavljuju nezrele (blastne) ćelije; kod kronične leukemije povećava se broj morfološki zrelih stanica, na primjer, limfocita kod limfocitne leukemije, eritrocita kod eritremije, granulocita kod kronične mijeloične leukemije. Karakteristična je i hiperplazija ćelija eritrocita hemolitičke anemije,IN 12 -deficitarna anemija.